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- PDB-1ucy: THROMBIN COMPLEXED WITH FIBRINOPEPTIDE A ALPHA (RESIDUES 7-19). T... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ucy
タイトルTHROMBIN COMPLEXED WITH FIBRINOPEPTIDE A ALPHA (RESIDUES 7-19). THREE COMPLEXES, ONE WITH EPSILON-THROMBIN AND TWO WITH ALPHA-THROMBIN
要素
  • (THROMBIN) x 4
  • FIBRINOPEPTIDE A-ALPHA
キーワードCOMPLEX (SERINE PROTEASE/COAGULATION) / COMPLEX (SERINE PROTEASE-COAGULATION) / SERINE / PROTEASE / THROMBIN / COMPLEX (SERINE PROTEASE-COAGULATION) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


fibrinogen binding / thrombin / protein polymerization / positive regulation of blood coagulation / acute-phase response / platelet activation / blood coagulation / : / adaptive immune response / innate immune response ...fibrinogen binding / thrombin / protein polymerization / positive regulation of blood coagulation / acute-phase response / platelet activation / blood coagulation / : / adaptive immune response / innate immune response / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Prothrombin / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Martin, P. / Edwards, B.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Bovine thrombin complexed with an uncleavable analog of residues 7-19 of fibrinogen A alpha: geometry of the catalytic triad and interactions of the P1', P2', and P3' substrate residues.
著者: Martin, P.D. / Malkowski, M.G. / DiMaio, J. / Konishi, Y. / Ni, F. / Edwards, B.F.
履歴
登録1996年8月30日処理サイト: BNL
改定 1.01997年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02023年11月15日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_polymer_linkage / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: THROMBIN
H: THROMBIN
E: THROMBIN
F: FIBRINOPEPTIDE A-ALPHA
J: THROMBIN
K: THROMBIN
G: FIBRINOPEPTIDE A-ALPHA
M: THROMBIN
N: THROMBIN
I: FIBRINOPEPTIDE A-ALPHA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,61110
ポリマ－110,61110
非ポリマー00
水13,205733
1
L: THROMBIN
H: THROMBIN
E: THROMBIN
F: FIBRINOPEPTIDE A-ALPHA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8824
ポリマ－36,8824
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12000 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area13120 Å2
手法PISA
2
J: THROMBIN
K: THROMBIN
G: FIBRINOPEPTIDE A-ALPHA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8643
ポリマ－36,8643
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4750 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area13070 Å2
手法PISA
3
M: THROMBIN
N: THROMBIN
I: FIBRINOPEPTIDE A-ALPHA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8643
ポリマ－36,8643
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4840 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area13440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.470, 88.780, 98.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.21, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質・ペプチド , 2種, 6分子 LJMFGI

#1: タンパク質・ペプチド THROMBIN


分子量: 5735.240 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
詳細: CHYMOTRYPSINOGEN NUMBERING (RATHER THAN SEQUENTIAL) SYSTEM IS USED, BASED ON THE TOPOLOGICAL ALIGNMENT WITH THE STRUCTURE OF CHYMOTRYPSINOGEN (H.BRANDSTETTER ET AL., 1992, J.MOL.BIOL., V. ...詳細: CHYMOTRYPSINOGEN NUMBERING (RATHER THAN SEQUENTIAL) SYSTEM IS USED, BASED ON THE TOPOLOGICAL ALIGNMENT WITH THE STRUCTURE OF CHYMOTRYPSINOGEN (H.BRANDSTETTER ET AL., 1992, J.MOL.BIOL., V. 226, 1085). THE N-TERMINUS OF THE FIBRINOPEPTIDE IS ACETYLATED. FIBRINOPEPTIDE SEQUENCE NUMBERS ARE ACE 6 TO ARG 19. A NEW RESIDUE, OPR, HAS BEEN DEFINED FOR THE ARG/GLY COMBINATION IN WHICH THE AMIDE NITROGEN HAS BEEN REPLACED WITH A CH2, MAKING THE NORMAL AMIDE BOND BETWEEN THESE TWO RESIDUES A KETONE BOND. THE FIBRINOPEPTIDE NUMBERING IS CONSEQUENTLY INCREMENTED BY 1 AFTER THIS RESIDUE IN KEEPING WITH THE FIBRINOGEN NUMBERING SCHEME. THERE ARE ALTERNATE CONFORMATIONS FOR RESIDUES PRO 18 AND ARG 19 IN FIBRINOPEPTIDE III.
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P00735, thrombin
#4: タンパク質・ペプチド FIBRINOPEPTIDE A-ALPHA


分子量: 1356.508 Da / 分子数: 3 / Fragment: RESIDUES 7 - 19 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THREE COMPLEXES ARE PRESENTED, ONE WITH EPSILON-THROMBIN AND TWO WITH ALPHA-THROMBIN
参照: UniProt: P12803, UniProt: P68108*PLUS

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タンパク質 , 3種, 4分子 HEKN

#2: タンパク質 THROMBIN


分子量: 17525.346 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: CHYMOTRYPSINOGEN NUMBERING (RATHER THAN SEQUENTIAL) SYSTEM IS USED, BASED ON THE TOPOLOGICAL ALIGNMENT WITH THE STRUCTURE OF CHYMOTRYPSINOGEN (H.BRANDSTETTER ET AL., 1992, J.MOL.BIOL., V. ...詳細: CHYMOTRYPSINOGEN NUMBERING (RATHER THAN SEQUENTIAL) SYSTEM IS USED, BASED ON THE TOPOLOGICAL ALIGNMENT WITH THE STRUCTURE OF CHYMOTRYPSINOGEN (H.BRANDSTETTER ET AL., 1992, J.MOL.BIOL., V. 226, 1085). THE N-TERMINUS OF THE FIBRINOPEPTIDE IS ACETYLATED. FIBRINOPEPTIDE SEQUENCE NUMBERS ARE ACE 6 TO ARG 19. A NEW RESIDUE, OPR, HAS BEEN DEFINED FOR THE ARG/GLY COMBINATION IN WHICH THE AMIDE NITROGEN HAS BEEN REPLACED WITH A CH2, MAKING THE NORMAL AMIDE BOND BETWEEN THESE TWO RESIDUES A KETONE BOND. THE FIBRINOPEPTIDE NUMBERING IS CONSEQUENTLY INCREMENTED BY 1 AFTER THIS RESIDUE IN KEEPING WITH THE FIBRINOGEN NUMBERING SCHEME. THERE ARE ALTERNATE CONFORMATIONS FOR RESIDUES PRO 18 AND ARG 19 IN FIBRINOPEPTIDE III.
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P00735, thrombin
#3: タンパク質 THROMBIN


分子量: 12265.071 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: CHYMOTRYPSINOGEN NUMBERING (RATHER THAN SEQUENTIAL) SYSTEM IS USED, BASED ON THE TOPOLOGICAL ALIGNMENT WITH THE STRUCTURE OF CHYMOTRYPSINOGEN (H.BRANDSTETTER ET AL., 1992, J.MOL.BIOL., V. ...詳細: CHYMOTRYPSINOGEN NUMBERING (RATHER THAN SEQUENTIAL) SYSTEM IS USED, BASED ON THE TOPOLOGICAL ALIGNMENT WITH THE STRUCTURE OF CHYMOTRYPSINOGEN (H.BRANDSTETTER ET AL., 1992, J.MOL.BIOL., V. 226, 1085). THE N-TERMINUS OF THE FIBRINOPEPTIDE IS ACETYLATED. FIBRINOPEPTIDE SEQUENCE NUMBERS ARE ACE 6 TO ARG 19. A NEW RESIDUE, OPR, HAS BEEN DEFINED FOR THE ARG/GLY COMBINATION IN WHICH THE AMIDE NITROGEN HAS BEEN REPLACED WITH A CH2, MAKING THE NORMAL AMIDE BOND BETWEEN THESE TWO RESIDUES A KETONE BOND. THE FIBRINOPEPTIDE NUMBERING IS CONSEQUENTLY INCREMENTED BY 1 AFTER THIS RESIDUE IN KEEPING WITH THE FIBRINOGEN NUMBERING SCHEME. THERE ARE ALTERNATE CONFORMATIONS FOR RESIDUES PRO 18 AND ARG 19 IN FIBRINOPEPTIDE III.
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P00735, thrombin
#5: タンパク質 THROMBIN


分子量: 29772.422 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P00735, thrombin

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非ポリマー , 1種, 733分子

#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 733 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細CHYMOTRYPSINOGEN NUMBERING (RATHER THAN SEQUENTIAL) SYSTEM IS USED, BASED ON THE TOPOLOGICAL ...CHYMOTRYPSINOGEN NUMBERING (RATHER THAN SEQUENTIAL) SYSTEM IS USED, BASED ON THE TOPOLOGICAL ALIGNMENT WITH THE STRUCTURE OF CHYMOTRYPSINOGEN (H.BRANDSTETTER ET AL., 1992, J.MOL.BIOL., V. 226, 1085). THE N-TERMINUS OF THE FIBRINOPEPTIDE IS ACETYLATED. FIBRINOPEPTIDE SEQUENCE NUMBERS ARE ACE 6 TO ARG 19. A NEW RESIDUE, OPR, HAS BEEN DEFINED FOR THE ARG/GLY COMBINATION IN WHICH THE AMIDE NITROGEN HAS BEEN REPLACED WITH A CH2, MAKING THE NORMAL AMIDE BOND BETWEEN THESE TWO RESIDUES A KETONE BOND. THE FIBRINOPEPTIDE NUMBERING IS CONSEQUENTLY INCREMENTED BY 1 AFTER THIS RESIDUE IN KEEPING WITH THE FIBRINOGEN NUMBERING SCHEME. THERE ARE ALTERNATE CONFORMATIONS FOR RESIDUES PRO 18 AND ARG 19 IN FIBRINOPEPTIDE III.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.73 %
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Martin, P.D., (1992) J. Biol. Chem., 267, 7911.
溶液の組成
*PLUS
濃度: 40 % / 一般名: ammonium sulfate

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データ収集

検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: X1000 MULTIWIRE
反射解像度: 2.2→7 Å / Num. obs: 45875 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / Rsym value: 0.072 / % possible all: 15
反射
*PLUS
Num. measured all: 117995 / Rmerge(I) obs: 0.072
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 15 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
XENGENデータ収集
XENGENデータ削減
X-PLOR精密化
XENGENデータスケーリング
精密化解像度: 2.2→7 Å / Rfactor Rwork: 0.171 / Rfactor obs: 0.171 / σ(F): 1
詳細: THERE ARE THREE INDEPENDENT COMPLEXES IN THE ASYMMETRIC UNIT. COMPLEX I IS EPSILON THROMBIN (ADDITIONAL CHAIN BREAK BETWEEN RESIDUES 149A AND 149B), AND MOLECULES II AND III ARE ALPHA ...詳細: THERE ARE THREE INDEPENDENT COMPLEXES IN THE ASYMMETRIC UNIT. COMPLEX I IS EPSILON THROMBIN (ADDITIONAL CHAIN BREAK BETWEEN RESIDUES 149A AND 149B), AND MOLECULES II AND III ARE ALPHA THROMBIN. FIBRINOPEPTIDES I AND II HAVE OCCUPANCIES THAT MAKES THE AVERAGE SIDE CHAIN B OF OPR-16 ROUGHLY EQUAL TO THAT IN FIBRINOPEPTIDE III. THE DEPOSITORS DO NOT SEE ANY DENSITY AT ALL FOR THROMBIN RESIDUES 1U - 1I, AND POOR DENSITY FOR THE N AND C TERMINI OF THE LIGHT CHAINS, THE C TERMINUS OF THE HEAVY CHAINS, AND THE FIVE RESIDUES BORDERING 149B IN MOLECULES II AND III.
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å / Luzzati sigma a obs: 0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7451 0 0 733 8184
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d19.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg19.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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