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- PDB-1ubl: Three-dimensional Structure of The Carbon Monoxide Complex of [Ni... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ubl
タイトルThree-dimensional Structure of The Carbon Monoxide Complex of [NiFe]hydrogenase From Desulufovibrio vulgaris Miyazaki F
要素(Periplasmic [NiFe] hydrogenase ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / High resolution crystal structure / [NiFe]hydrogenase / Carbon Monoxide Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cytochrome-c3 hydrogenase / cytochrome-c3 hydrogenase activity / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity ...cytochrome-c3 hydrogenase / cytochrome-c3 hydrogenase activity / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / periplasmic space / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Cytochrome-c3 Hydrogenase; Chain A, domain 2 / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / : / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. ...Cytochrome-c3 Hydrogenase; Chain A, domain 2 / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / : / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / Cytochrome-c3 Hydrogenase; chain B / Cytochrome-c3 Hydrogenase, chain B / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence, bacterial/archaeal / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Few Secondary Structures / Irregular / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBON MONOXIDE / FE3-S4 CLUSTER / Chem-FNE / IRON/SULFUR CLUSTER / Periplasmic [NiFe] hydrogenase large subunit / Periplasmic [NiFe] hydrogenase small subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Desulfovibrio vulgaris str. 'Miyazaki F' (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Ogata, H. / Mizoguchi, Y. / Mizuno, N. / Miki, K. / Adachi, S. / Yasuoka, N. / Yagi, T. / Yamauchi, O. / Hirota, S. / Higuchi, Y.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2002
タイトル: Structural Studies of the Carbon Monoxide Complex of [NiFe]hydrogenase from Desulfovibrio vulgaris Miyazaki F: Suggestion for the Initial Activation Site for Dihydrogen
著者: Ogata, H. / Mizoguchi, Y. / Mizuno, N. / Miki, K. / Adachi, S. / Yasuoka, N. / Yagi, T. / Yamauchi, O. / Hirota, S. / Higuchi, Y.
履歴
登録2003年4月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02019年8月28日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop / pdbx_struct_conn_angle
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _pdbx_struct_conn_angle.value
改定 2.12023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
S: Periplasmic [NiFe] hydrogenase Small subunit
L: Periplasmic [NiFe] hydrogenase Large subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,87113
ポリマ－87,9982
非ポリマー1,87311
水15,241846
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10360 Å2
ΔGint-162 kcal/mol
Surface area24710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.810, 125.500, 66.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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Periplasmic [NiFe] hydrogenase ... , 2種, 2分子 SL

#1: タンパク質 Periplasmic [NiFe] hydrogenase Small subunit / Small Subunit of [NiFe]hydrogenase


分子量: 28789.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Desulfovibrio vulgaris str. 'Miyazaki F' (バクテリア)
生物種: Desulfovibrio vulgaris / 株: Miyazaki F / 参照: UniProt: P21853, cytochrome-c3 hydrogenase
#2: タンパク質 Periplasmic [NiFe] hydrogenase Large subunit / Large Subunit of [NiFe]hydrogenase


分子量: 59208.398 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 19-552 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Desulfovibrio vulgaris str. 'Miyazaki F' (バクテリア)
生物種: Desulfovibrio vulgaris / 株: Miyazaki F / 参照: UniProt: P21852, cytochrome-c3 hydrogenase

-
非ポリマー , 7種, 857分子

#3: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#4: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER


分子量: 295.795 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4
#5: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 化合物 ChemComp-FNE / (MU-SULPHIDO)-BIS(MU-CYS,S)-[TRICARBONYLIRON-DI-(CYS,S)NICKEL(II)](FE-NI)


分子量: 230.634 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3FeNiO3S
#8: 化合物 ChemComp-CMO / CARBON MONOXIDE / カルボニル


分子量: 28.010 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 846 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.8 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: MPD, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 283K
結晶化
*PLUS

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44B2 / 波長: 0.7 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年3月17日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.7 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.12→25.1 Å / Num. all: 303804 / Num. obs: 297600 / % possible obs: 94.3 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.08
反射 シェル解像度: 1.12→1.18 Å / Rmerge(I) obs: 0.384 / % possible all: 84.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS精密化
SHELXL-97精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1H2R

1h2r


解像度: 1.2→20 Å / Num. parameters: 64092 / Num. restraintsaints: 78339 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1611 16936 7.5 %RANDOM
Rwork0.1172 ---
all0.1259 244116 --
obs0.1198 189902 89.1 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 298 / Occupancy sum non hydrogen: 7100.31
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6196 0 34 886 7116
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.071
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0286
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.08
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.091
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.038
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.051
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.093
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.123 / Rfactor Rfree: 0.163 / Rfactor Rwork: 0.127
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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