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- PDB-1uac: Crystal Structure of HYHEL-10 FV MUTANT SFSF Complexed with TURKE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uac
タイトルCrystal Structure of HYHEL-10 FV MUTANT SFSF Complexed with TURKEY WHITE LYSOZYME
要素
  • Ig VH,anti-lysozyme
  • Lysozyme C
  • lysozyme binding Ig kappa chain V23-J2 region
キーワードIMMUNE SYSTEM/HYDROLASE / ANTIGEN-ANTIBODY COMPLEX / HYHEL-10 / MUTANT / ANTI-LYSOZYME ANTIBODY / IMMUNE SYSTEM-HYDROLASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosaminoglycan binding / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / Lysozyme C
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Kumagai, I. / Nishimiya, Y. / Kondo, H. / Tsumoto, K.
引用ジャーナル: J.BIOL.CHEM. / 年: 2003
タイトル: Structural consequences of target epitope-directed functional alteration of an antibody. The case of anti-hen lysozyme antibody, HyHEL-10
著者: Kumagai, I. / Nishimiya, Y. / Kondo, H. / Tsumoto, K.
履歴
登録2003年3月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: lysozyme binding Ig kappa chain V23-J2 region
H: Ig VH,anti-lysozyme
Y: Lysozyme C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,6163
ポリマ－38,6163
非ポリマー00
水2,792155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)67.150, 67.150, 77.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: 抗体 lysozyme binding Ig kappa chain V23-J2 region / LYSOZYME ANTIBODY / HYHEL-10 VL


分子量: 11623.810 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: PKTN2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: GenBank: 196585
#2: 抗体 Ig VH,anti-lysozyme / LYSOZYME ANTIBODY / HYHEL-10 VH


分子量: 12763.939 Da / 分子数: 1 / Mutation: Y53S, S54F, Y58F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: PKTN2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: PRF: 1306354A
#3: タンパク質 Lysozyme C / C-TYPE LYSOZYME / HEN EGG WHITE LYSOZYME


分子量: 14228.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)
組織: EGG WHITE / 参照: UniProt: P00703, lysozyme
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 155 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.74 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: PEG 4000, ETHYLENE GLYCOL, AMMONIUM ACETATE, TRI-SODIUM CITRATE DEHYDRATE, pH 6.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Kondo, H., (1999) J. Biol. Chem., 274, 27623.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
150 mMTris-HCl1droppH7.5
2200 mM1dropNaCl
3200 mMammonium acetate1reservoir
4100 mMtri-sodium citrate dihydrate1reservoirpH6.6
520 %(w/v)PEG40001reservoir
610 %ethylene gylcol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年10月7日 / 詳細: mirrors and monochromator
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→20 Å / Num. obs: 36020 / % possible obs: 96.7 % / Biso Wilson estimate: 16.655 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056
反射 シェル解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.375 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 5256 / % possible all: 95.2
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / 冗長度: 3.8 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXL-97精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→20 Å / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 3430 -RANDOM
Rwork0.149 ---
obs0.149 -87.7 %-
all-33236 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2712 0 0 155 2867
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0277
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.04
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.047
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 20 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_plane_restr0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_chiral_restr0.04

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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