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- PDB-1u6k: TLS refinement of the structure of Se-methionine labelled Coenzym... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1u6k
タイトルTLS refinement of the structure of Se-methionine labelled Coenzyme f420-dependent methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase (MTD) from Methanopyrus kandleri
要素F420-dependent methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / MONOMER: ALPHA/BETA DOMAIN / HELIX BUNDLE / TRIMER OF DIMERS
機能・相同性
機能・相同性情報


methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase / methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase activity / methanogenesis, from carbon dioxide / ferredoxin hydrogenase activity / one-carbon metabolic process
類似検索 - 分子機能
F420-dependent methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase (MTD) / Helix Hairpins - #120 / F420-dependent methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase / F420-dependent methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase superfamily / methylene-5,6,7,8-tetrahydromethanopterin dehydrogenase / Helix Hairpins / Helix non-globular / Special / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
F420-dependent methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Methanopyrus kandleri (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Warkentin, E. / Hagemeier, C.H. / Shima, S. / Thauer, R.K. / Ermler, U.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2005
タイトル: The structure of F420-dependent methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase: a crystallographic 'superstructure' of the selenomethionine-labelled protein crystal structure.
著者: Warkentin, E. / Hagemeier, C.H. / Shima, S. / Thauer, R.K. / Ermler, U.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Coenzyme F420-dependent methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase (Mtd) from Methanopyrus kandleri: a methanogenic enzyme with an unusual quarternary structure.
著者: Hagemeier, C.H. / Shima, S. / Thauer, R.K. / Bourenkov, G. / Bartunik, H.D. / Ermler, U.
履歴
登録2004年7月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32022年12月21日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: F420-dependent methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase
B: F420-dependent methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase
C: F420-dependent methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,7377
ポリマ－96,6393
非ポリマー974
水10,449580
1
A: F420-dependent methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase
B: F420-dependent methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase
C: F420-dependent methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase
ヘテロ分子

A: F420-dependent methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase
B: F420-dependent methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase
C: F420-dependent methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)193,47314
ポリマ－193,2796
非ポリマー1948
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area29870 Å2
ΔGint-214 kcal/mol
Surface area51280 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)120.100, 151.200, 110.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-4581-

HOH

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要素

#1: タンパク質 F420-dependent methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase / MTD / Coenzyme F420 dependent N5 / N10- methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase


分子量: 32213.100 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Methanopyrus kandleri (古細菌) / 遺伝子: mtd / プラスミド: pET17b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P94951, EC: 1.5.99.9
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 580 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.4 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: MOPS, KOH, MPD, PEG 400, Mg acetate, Na phosphate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9792, 0.9797, 0.95
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年7月11日
放射モノクロメーター: diamond / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97921
20.97971
30.951
反射解像度: 1.54→20 Å / Num. obs: 145808 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 21.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 17.7
反射 シェル解像度: 1.54→1.62 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.257 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Num. unique all: 15700 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXD位相決定
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.55→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 1.372 / SU ML: 0.049 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.073 / ESU R Free: 0.071
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19546 7207 5 %RANDOM
Rwork0.17829 ---
all-135825 --
obs-135825 99.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.914 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.48 Å20 Å20 Å2
2---1.72 Å20 Å2
3----0.76 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6546 0 4 580 7130
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0226759
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7781.9939112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.0985843
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1330.21032
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.025044
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2360.23397
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1480.2504
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.070.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2910.2295
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1720.263
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5881.54262
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.14826890
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.35232497
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7334.52222
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.59 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.232 526 -
Rwork0.222 10052 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 55.7813 Å / Origin y: 43.7867 Å / Origin z: 32.3101 Å
111213212223313233
T0.0023 Å20.0022 Å20.0137 Å2-0.1224 Å20.0088 Å2--0.0818 Å2
L0.196 °20.0531 °20.0142 °2-1.2359 °20.1035 °2--0.5923 °2
S-0.0095 Å °-0.0224 Å °-0.0656 Å °0.1053 Å °0.0089 Å °0.0964 Å °0.0626 Å °-0.0641 Å °0.0007 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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