[日本語] English
万見
- PDB-1u62: NMR structure analysis of the lactoferrin-based peptide FQWQRNIRK... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1u62
タイトルNMR structure analysis of the lactoferrin-based peptide FQWQRNIRKVR in complex with lipopolysaccharide
要素lactoferrin-based peptide
キーワードTRANSPORT PROTEIN / human lactoferricin / peptide-lipopolysaccharide complex / tranferred NOE
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane destabilizing activity / host-mediated suppression of viral proces / Mtb iron assimilation by chelation / phagocytic vesicle lumen / Metal sequestration by antimicrobial proteins / negative regulation of viral process / negative regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of single-species biofilm formation in or on host organism / positive regulation of bone mineralization involved in bone maturation ...membrane destabilizing activity / host-mediated suppression of viral proces / Mtb iron assimilation by chelation / phagocytic vesicle lumen / Metal sequestration by antimicrobial proteins / negative regulation of viral process / negative regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of single-species biofilm formation in or on host organism / positive regulation of bone mineralization involved in bone maturation / negative regulation of ATP-dependent activity / negative regulation of osteoclast development / specific granule / negative regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / positive regulation of chondrocyte proliferation / antifungal humoral response / regulation of tumor necrosis factor production / bone morphogenesis / Antimicrobial peptides / negative regulation of viral genome replication / positive regulation of osteoblast proliferation / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / humoral immune response / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / positive regulation of osteoblast differentiation / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / regulation of cytokine production / secretory granule / ossification / : / protein serine/threonine kinase activator activity / innate immune response in mucosa / iron ion transport / lipopolysaccharide binding / recycling endosome / specific granule lumen / tertiary granule lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / heparin binding / antibacterial humoral response / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / early endosome / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / iron ion binding / Amyloid fiber formation / serine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / cell surface / protein-containing complex / proteolysis / : / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lactotransferrin / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing in torsion angle space; energy minimization in a true force field
データ登録者Japelj, B. / Pristovsek, P. / Majerle, A. / Jerala, R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Structural Origin of Endotoxin Neutralization and Antimicrobial Activity of a Lactoferrin-based Peptide
著者: Japelj, B. / Pristovsek, P. / Majerle, A. / Jerala, R.
履歴
登録2004年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年6月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight ..._chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_common_name / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_beg_seq_num / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _pdbx_nmr_software.name / _struct.pdbx_descriptor / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.12024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: lactoferrin-based peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,5331
ポリマ－1,5331
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area120 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area1660 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)12 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド lactoferrin-based peptide / Lactoferrin / Growth-inhibiting protein 12 / Talalactoferrin


分子量: 1532.817 Da / 分子数: 1 / 断片: LF11 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Human lactoferrin-based peptide FQWQRNIRKVR / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02788
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: 2D NOESY

-
試料調製

詳細内容: 2mM lacfotefficin; 20mM sodium phosphate buffer (pH=5.5); 95% H2O, 5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料状態イオン強度: 20 / pH: 5.5 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K

-
NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
DYANA1.5Guenthert et al.構造決定
Discover97Accelrys Inc.精密化
精密化手法: simulated annealing in torsion angle space; energy minimization in a true force field
ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 109 meaningful NOE distance restraints
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 12

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る