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万見
- PDB-1u42: Crystal structure of MLAM mutant of dimerisation domain of NF-kB ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1u42
タイトルCrystal structure of MLAM mutant of dimerisation domain of NF-kB p50 transcription factor
要素Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit
キーワードTRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION FACTOR / NF-KB / DIMERIZATION DOMAIN / INTERTWINED FOLDING
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to diterpene / cellular response to glucoside / Regulated proteolysis of p75NTR / Interleukin-1 processing / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of hyaluronan biosynthetic process / NF-kB is activated and signals survival ...cellular response to diterpene / cellular response to glucoside / Regulated proteolysis of p75NTR / Interleukin-1 processing / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of hyaluronan biosynthetic process / NF-kB is activated and signals survival / PKMTs methylate histone lysines / Activation of NF-kappaB in B cells / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / cellular response to carbohydrate stimulus / mammary gland involution / antibacterial innate immune response / FCERI mediated NF-kB activation / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Interleukin-1 signaling / Downstream TCR signaling / cellular response to interleukin-17 / NF-kappaB p50/p65 complex / cellular response to peptide / CD209 (DC-SIGN) signaling / cellular response to dsRNA / negative regulation of interleukin-12 production / cellular response to interleukin-6 / actinin binding / cellular response to angiotensin / non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of miRNA metabolic process / negative regulation of cytokine production / cellular response to cytokine stimulus / cellular response to organic cyclic compound / cellular response to interleukin-1 / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / lymph node development / canonical NF-kappaB signal transduction / JNK cascade / heat shock protein binding / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / response to muscle stretch / Neutrophil degranulation / response to cytokine / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / B cell receptor signaling pathway / transcription coregulator activity / response to organic cyclic compound / cellular response to virus / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / negative regulation of inflammatory response / cellular response to mechanical stimulus / cellular response to nicotine / sequence-specific double-stranded DNA binding / MAPK cascade / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / cellular response to tumor necrosis factor / gene expression / double-stranded DNA binding / cellular response to lipopolysaccharide / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / response to oxidative stress / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / inflammatory response / DNA-binding transcription factor activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / chromatin / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nuclear factor NF-kappa-B, p105 subunit / : / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain ...Nuclear factor NF-kappa-B, p105 subunit / : / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / p53-like transcription factor, DNA-binding / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.699 Å
データ登録者Chirgadze, D.Y. / Demydchuk, M. / Becker, M. / Moran, S. / Paoli, M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2004
タイトル: Snapshot of Protein Structure Evolution Reveals Conservation of Functional Dimerization through Intertwined Folding
著者: Chirgadze, D.Y. / Demydchuk, M. / Becker, M. / Moran, S. / Paoli, M.
履歴
登録2004年7月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年2月1日Group: Structure summary
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2571
ポリマ－12,2571
非ポリマー00
水23413
1
A: Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit

A: Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5142
ポリマ－24,5142
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area9120 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area10900 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)59.403, 59.403, 59.856
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Cell settingtetragonal
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit / NF-kB p50 transcription factor / DNA-binding factor KBF1 / EBP- 1 / NF-kappa-B1 p84/NF-kappa-B1 p98 ...NF-kB p50 transcription factor / DNA-binding factor KBF1 / EBP- 1 / NF-kappa-B1 p84/NF-kappa-B1 p98 [Contains: Nuclear factor NF- kappa-B p50 subunit]


分子量: 12256.918 Da / 分子数: 1 / 断片: dimerization domain / 変異: Y267M, V310M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Nfkb1, 18033 / プラスミド: pET3a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P25799
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.5 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 8000, ammonium sulphate, cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.864 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年2月23日
放射モノクロメーター: DARESBURY / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.864 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.699→42.26 Å / Num. all: 3233 / Num. obs: 3233 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2.5 / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 75.4 Å2 / Rsym value: 0.042 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 2.699→2.76 Å / Rmerge(I) obs: 0.347 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5.1.24精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BFS

1bfs


解像度: 2.699→42.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.914 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.886 / SU B: 23.11 / SU ML: 0.477 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.468 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.317 295 9.2 %RANDOM
Rwork0.259 ---
all0.265 2913 --
obs0.265 2913 99.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 56.978 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.86 Å20 Å20 Å2
2--0.86 Å20 Å2
3----1.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.699→42.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数801 0 0 13 814
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.022820
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.02739
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.591.9581107
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.51131724
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg1.334599
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2121
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02905
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0070.02171
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2720.2152
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.30.2708
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1080.2426
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.220.215
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2340.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3810.2191
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1770.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it01.5505
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it02815
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it03315
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it04.5292
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.699→2.769 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.478 15
Rwork0.334 198
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-1.52160.2808-1.8656.1635-0.66023.60670.23910.6228-0.2237-0.3941-0.32620.11370.11870.10240.08710.3046-0.04880.03390.3953-0.04960.2579.584944.276123.3469
27.4541-6.10372.897415.68790.08668.2348-0.0203-0.3801-0.07370.47960.03010.0114-0.15610.444-0.00980.0496-0.08670.0840.4884-0.02320.18785.324147.781531.3526
33.9776-1.73671.81714.5881-3.456412.5097-0.2274-0.56110.25850.4010.23720.0238-0.9469-0.0926-0.00980.1721-0.02140.02420.4492-0.03470.34269.668550.121430.4306
460.0035-0.4655-8.9005-2.401820.24236.43831.7549-2.30131.33-0.2843-1.6328-0.6191.226-2.1588-0.1220.40030.12020.00190.29720.10620.48786.225554.891911.4699
56.43732.7721-5.269823.2657-10.9416-0.9505-0.9365-0.9662-2.1016-0.14410.43951.8490.52710.72560.4970.4422-0.1899-0.12410.3002-0.00250.305111.20344.76872.8507
62.9843-12.4814-8.71861.17364.59596.52190.48720.6982-0.7060.61930.2803-0.014-0.43450.1345-0.76750.67820.04590.04190.38680.01250.589826.338240.1352-6.5294
79.644-22.84815.377631.63316.27871.16231.43920.03330.8859-1.7446-0.5953-1.5287-0.18420.6175-0.84390.3545-0.12020.09930.39950.00670.333123.281751.4581-0.5748
814.3641-6.538710.23871.10941.043413.39680.45760.06040.99990.0424-0.6451-0.74911.2046-0.28780.18750.4012-0.122-0.03490.18040.05260.300211.033160.1691-2.4686
99.0296-5.78780.561924.3647-1.43464.84810.1649-0.42820.2231-0.3833-0.2131-1.28070.02950.31260.04820.2878-0.013-0.05660.4206-0.01930.26224.353845.28951.8575
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA246 - 2722 - 28
2X-RAY DIFFRACTION2AA273 - 28529 - 41
3X-RAY DIFFRACTION3AA290 - 30546 - 61
4X-RAY DIFFRACTION4AA306 - 30862 - 64
5X-RAY DIFFRACTION5AA309 - 31465 - 70
6X-RAY DIFFRACTION6AA315 - 32471 - 80
7X-RAY DIFFRACTION7AA325 - 33081 - 86
8X-RAY DIFFRACTION8AA331 - 34187 - 97
9X-RAY DIFFRACTION9AA342 - 35098 - 106

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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