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- PDB-1u1r: Crystal Structure of UP1 Complexed With d(TTAGGGTTAG(2PR)G); A Hu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1u1r
タイトルCrystal Structure of UP1 Complexed With d(TTAGGGTTAG(2PR)G); A Human Telomeric Repeat Containing 2-aminopurine
要素
  • 5'-D(*TP*AP*GP*GP*GP*TP*TP*AP*GP*(2PR)P*G)-3'
  • Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1
キーワードTRANSPORT PROTEIN/DNA / protein-DNA complex / UP1 / human telomeric repeat / hTR / TR2-G(11)2PR / RRM / RNA Recognition Motif / 2PR / 2-aminopurine / hnRNP A1 / TRANSPORT PROTEIN-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to sodium arsenite / SARS-CoV-1-host interactions / import into nucleus / telomeric repeat-containing RNA binding / G-rich strand telomeric DNA binding / pre-mRNA binding / nuclear export / RNA export from nucleus / miRNA binding / FGFR2 alternative splicing ...cellular response to sodium arsenite / SARS-CoV-1-host interactions / import into nucleus / telomeric repeat-containing RNA binding / G-rich strand telomeric DNA binding / pre-mRNA binding / nuclear export / RNA export from nucleus / miRNA binding / FGFR2 alternative splicing / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / regulation of RNA splicing / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / mRNA transport / cellular response to glucose starvation / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / mRNA 3'-UTR binding / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / single-stranded DNA binding / single-stranded RNA binding / ribonucleoprotein complex / protein domain specific binding / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
hnRNP A3, RNA recognition motif 2 / hnRNP A1, RNA recognition motif 1 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1/A2, C-terminal / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1, LC domain / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily ...hnRNP A3, RNA recognition motif 2 / hnRNP A1, RNA recognition motif 1 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1/A2, C-terminal / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1, LC domain / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Myers, J.C. / Shamoo, Y.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Human UP1 as a Model for Understanding Purine Recognition in the Family of Proteins Containing the RNA Recognition Motif (RRM).
著者: Myers, J.C. / Shamoo, Y.
履歴
登録2004年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: 5'-D(*TP*AP*GP*GP*GP*TP*TP*AP*GP*(2PR)P*G)-3'
A: Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7562
ポリマ－25,7562
非ポリマー00
水3,531196
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.921, 50.921, 170.874
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: DNA鎖 5'-D(*TP*AP*GP*GP*GP*TP*TP*AP*GP*(2PR)P*G)-3'


分子量: 3453.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Oligonucleotide d(TTAGGGTTAG (2PR) G) based on human telomeric repeat d(TTAGGG)n
#2: タンパク質 Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1 / Helix-destabilizing protein / Single-strand binding protein / hnRNP core protein A1


分子量: 22303.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HNRPA1 / プラスミド: pYS45 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: P09651
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 196 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.245 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.19 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.1
詳細: ammonium phosphate, glycerol, Tris, sodium chloride, MES, EDTA, beta-mercaptoethanol , pH 8.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283.0K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1ammonium phosphate11
2Tris11
3sodium chloride11
4MES11
5EDTA11
6H2O11
7ammonium phosphate12
8glycerol12
9Tris12
10sodium chloride12
11MES12
12EDTA12
13beta-mercaptoethanol12
14H2O12

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.9764 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9764 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. all: 21785 / Num. obs: 20583 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.89 % / Biso Wilson estimate: 32.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 4.98 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 2114 / % possible all: 68.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2UP1

2up1


解像度: 1.8→18.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 578210.87 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 986 4.8 %RANDOM
Rwork0.24 ---
obs0.24 20583 94.4 %-
all-21785 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 56.3918 Å2 / ksol: 0.401491 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.78 Å20 Å20 Å2
2--5.78 Å20 Å2
3----11.57 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.26 Å
Luzzati d res low-20 Å
Luzzati sigma a0.3 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→18.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1466 230 0 196 1892
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.49
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.381.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.192
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it22
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.032.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.043 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.372 74 5.1 %
Rwork0.346 1375 -
obs--68.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2010404.PARAM010404.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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