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- PDB-1tzy: Crystal Structure of the Core-Histone Octamer to 1.90 Angstrom Re... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tzy
タイトルCrystal Structure of the Core-Histone Octamer to 1.90 Angstrom Resolution
要素
  • HISTONE H3
  • HISTONE H4-VI
  • Histone H2A-IV
  • Histone H2B
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Histone-fold / tetramer-dimer-dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


PKMTs methylate histone lysines / HDMs demethylate histones / RMTs methylate histone arginines / SUMOylation of chromatin organization proteins / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / Processing of DNA double-strand break ends / Condensation of Prophase Chromosomes / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Metalloprotease DUBs ...PKMTs methylate histone lysines / HDMs demethylate histones / RMTs methylate histone arginines / SUMOylation of chromatin organization proteins / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / Processing of DNA double-strand break ends / Condensation of Prophase Chromosomes / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Metalloprotease DUBs / Interleukin-7 signaling / Chromatin modifying enzymes / UCH proteinases / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / PRC2 methylates histones and DNA / Oxidative Stress Induced Senescence / HDACs deacetylate histones / HATs acetylate histones / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Transcriptional regulation by small RNAs / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Ub-specific processing proteases / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / RNA Polymerase I Promoter Opening / RNA Polymerase I Promoter Escape / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Estrogen-dependent gene expression / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / heterochromatin organization / nucleosomal DNA binding / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / gene expression / protein heterodimerization activity / chromatin binding / protein-containing complex binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A ...Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Histone H2A-IV / Histone H2B 5 / Histone H2B 7 / Histone H4 / Histone H3.2
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Wood, C.M. / Nicholson, J.M. / Chantalat, L. / Reynolds, C.D. / Lambert, S.J. / Baldwin, J.P.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2005
タイトル: High-resolution structure of the native histone octamer.
著者: Wood, C.M. / Nicholson, J.M. / Lambert, S.J. / Chantalat, L. / Reynolds, C.D. / Baldwin, J.P.
履歴
登録2004年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H2A-IV
B: Histone H2B
C: HISTONE H3
D: HISTONE H4-VI
E: Histone H2A-IV
F: Histone H2B
G: HISTONE H3
H: HISTONE H4-VI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,76736
ポリマ－109,4768
非ポリマー1,29028
水11,025612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area34270 Å2
ΔGint-478 kcal/mol
Surface area33000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.351, 158.351, 103.576
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

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タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#1: タンパク質 Histone H2A-IV


分子量: 13969.363 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P02263
#2: タンパク質 Histone H2B


分子量: 13953.251 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P02279, UniProt: P0C1H5*PLUS
#3: タンパク質 HISTONE H3


分子量: 15421.101 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P84229
#4: タンパク質 HISTONE H4-VI


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P62801

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非ポリマー , 3種, 640分子

#5: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 化合物...
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 612 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.4 %
結晶化温度: 277 K / 手法: microdialysis / pH: 6.7
詳細: 2.0M KCL, 1.35M PHOSPHATE, pH 6.7, MICRODIALYSIS, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年12月20日 / 詳細: Plane Mirror, vertically focussing
放射モノクロメーター: Si 111, horizontally focussing / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→14.96 Å / Num. obs: 109956 / % possible obs: 99.86 % / Observed criterion σ(F): 4.1 / Observed criterion σ(I): 25.7 / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 25.7
反射 シェル解像度: 1.9→1.948 Å / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
PXGENデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→14.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 2.19 / SU ML: 0.063 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / ESU R: 0.102 / ESU R Free: 0.105
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22152 5809 5 %RANDOM
Rwork0.18667 ---
all0.18984 ---
obs0.18844 109956 99.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.325 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→14.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5965 0 48 612 6625
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0226063
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025890
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9231.9758149
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.062313577
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8895747
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1940.2936
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.026607
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021285
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2470.21475
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2630.26963
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0910.23929
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.190.2386
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1630.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3230.280
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1970.220
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4091.53742
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.58426007
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.80832321
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.1864.52142
LS精密化 シェル解像度: 1.899→1.948 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.331 411
Rwork0.311 8049

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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