[日本語] English
万見
- PDB-1txq: Crystal structure of the EB1 C-terminal domain complexed with the... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1txq
タイトルCrystal structure of the EB1 C-terminal domain complexed with the CAP-Gly domain of p150Glued
要素
  • Dynactin 1
  • Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/PROTEIN BINDING / PROTEIN COMPLEX / STRUCTURAL PROTEIN-PROTEIN BINDING COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cell cortex region / protein localization to astral microtubule / centriolar subdistal appendage / protein localization to mitotic spindle / cortical microtubule cytoskeleton / positive regulation of neuromuscular junction development / centriole-centriole cohesion / mitotic spindle astral microtubule end / microtubule anchoring at centrosome / maintenance of synapse structure ...cell cortex region / protein localization to astral microtubule / centriolar subdistal appendage / protein localization to mitotic spindle / cortical microtubule cytoskeleton / positive regulation of neuromuscular junction development / centriole-centriole cohesion / mitotic spindle astral microtubule end / microtubule anchoring at centrosome / maintenance of synapse structure / ventral spinal cord development / protein localization to microtubule / microtubule plus-end / nuclear membrane disassembly / mitotic spindle microtubule / cell projection membrane / positive regulation of microtubule nucleation / XBP1(S) activates chaperone genes / melanosome transport / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / microtubule bundle formation / non-motile cilium assembly / microtubule plus-end binding / dynein complex / retrograde transport, endosome to Golgi / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / protein localization to centrosome / microtubule associated complex / motor behavior / neuromuscular process / nuclear migration / negative regulation of microtubule polymerization / neuromuscular junction development / mitotic spindle pole / cell leading edge / microtubule organizing center / microtubule polymerization / establishment of mitotic spindle orientation / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / spindle midzone / intercellular bridge / spindle assembly / cytoplasmic microtubule / COPI-mediated anterograde transport / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / positive regulation of microtubule polymerization / Mitotic Prometaphase / centriole / neuron projection maintenance / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / tubulin binding / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / regulation of mitotic spindle organization / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / AURKA Activation by TPX2 / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / tau protein binding / spindle / neuron cellular homeostasis / spindle pole / mitotic spindle / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / intracellular protein localization / nuclear envelope / cell migration / nervous system development / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / cell cortex / microtubule binding / microtubule / neuron projection / ciliary basal body / cilium / cadherin binding / axon / cell division / focal adhesion / neuronal cell body / centrosome / protein kinase binding / Golgi apparatus / RNA binding / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1430 / Dynein associated protein / Dynein associated protein / CAP Gly-rich-like domain / EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / CAP-Gly domain signature. ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1430 / Dynein associated protein / Dynein associated protein / CAP Gly-rich-like domain / EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / SH3 type barrels. / Roll / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynactin subunit 1 / Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Hayashi, I. / Ikura, M.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2005
タイトル: Structural Basis for the Activation of Microtubule Assembly by the EB1 and p150(Glued) Complex
著者: Hayashi, I. / Wilde, A. / Mal, T.K. / Ikura, M.
履歴
登録2004年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Dynactin 1
B: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,7072
ポリマ－19,7072
非ポリマー00
水1,45981
1
A: Dynactin 1
B: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1

A: Dynactin 1
B: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,4134
ポリマ－39,4134
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)53.085, 80.210, 39.239
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.52, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-131-

HOH

詳細The biological assembly is a hetero-tetramer.

-
要素

#1: タンパク質 Dynactin 1 / 150 kDa dynein-associated polypeptide / DP-150 / DAP-150 / p150-glued / p135


分子量: 9928.076 Da / 分子数: 1 / 断片: p150Glued CAP-Gly domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: p150Glued / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q14203
#2: タンパク質 Microtubule-associated protein RP/EB family member 1 / APC-binding protein EB1


分子量: 9778.598 Da / 分子数: 1 / 断片: EB1 C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EB1 / プラスミド: pGEX4T-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q15691
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.8 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: ammonium sulphate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.9513 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2003年7月10日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9513 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 14411 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Biso Wilson estimate: 22.7 Å2
反射 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / % possible all: 99.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→17.93 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 769082.92 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 1408 10.1 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.203 13953 96.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.5391 Å2 / ksol: 0.433519 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.4 Å20 Å20.17 Å2
2---1.26 Å20 Å2
3----6.15 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→17.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1094 0 0 81 1175
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.251.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.412
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.692
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.182.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 230 10.3 %
Rwork0.269 2008 -
obs--99.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る