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万見
- PDB-1tvd: VARIABLE DOMAIN OF T CELL RECEPTOR DELTA CHAIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tvd
タイトルVARIABLE DOMAIN OF T CELL RECEPTOR DELTA CHAIN
要素T CELL RECEPTOR
キーワードIMMUNORECEPTOR / TCR / DELTA CHAIN / VARIABLE DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


T cell receptor complex / immunoglobulin complex / adaptive immune response / immune response / innate immune response
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like ...: / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / T cell receptor delta variable 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Li, H.M. / Lebedeva, M.I. / Llera, A.S. / Fields, B.A. / Brenner, M.B. / Mariuzza, R.A.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1998
タイトル: Structure of the Vdelta domain of a human gammadelta T-cell antigen receptor.
著者: Li, H. / Lebedeva, M.I. / Llera, A.S. / Fields, B.A. / Brenner, M.B. / Mariuzza, R.A.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1996
タイトル: Cloning, Expression, and Crystallization of the V Delta Domain of a Human Gamma Delta T-Cell Receptor
著者: Lebedeva, M.I. / Fields, B.A. / Spits, H. / Panchamoorthy, G. / Brenner, M.B. / Mariuzza, R.A.
履歴
登録1997年10月19日処理サイト: BNL
改定 1.01998年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T CELL RECEPTOR
B: T CELL RECEPTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2912
ポリマ－26,2912
非ポリマー00
水5,567309
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area11370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.940, 49.080, 61.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.971829, -0.032294, -0.233465), (-0.116371, -0.795655, 0.594466), (-0.204956, 0.604888, 0.769483)
ベクター: 25.5156, -15.165, 8.277)

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要素

#1: タンパク質 T CELL RECEPTOR / ES204 V DELTA


分子量: 13145.624 Da / 分子数: 2 / 断片: DELTA CHAIN, VARIABLE DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: T-LYMPHOCYTE / 細胞株: ES204 / プラスミド: PET26B(+) / 細胞内の位置 (発現宿主): PERIPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 BL21 (DE3) / 参照: PIR: S04934, UniProt: A0JD37*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 309 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化pH: 6.5
詳細: 0.65-0.75M SODIUM CITRATE 0.1M SODIUM CACODYLATE, PH 6.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Lebedeva, M.I., (1996) Protein Sci., 5, 2638. / pH: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
15 mg/mlprotein1drop
20.9 Msodium citrate1reservoir
30.1 Msodium cacodylate1reservoirpH7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 278 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 1
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: CCD / 日付: 1996年6月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→99 Å / Num. obs: 44342 / % possible obs: 83.3 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.166 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.166 / % possible all: 53.7
反射
*PLUS
Num. obs: 13905 / Num. measured all: 44342

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MADNESデータ収集
XSCALEデータスケーリング
PHASES位相決定
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
MADNESデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9→6 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 1322 10 %RANDOM
Rwork0.161 ---
obs0.161 13810 83.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 14.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1894 0 0 309 2203
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.66
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.6
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.34
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.99 Å / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 110 10 %
Rwork0.224 810 -
obs--53.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.174
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.6
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.34

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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