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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ttv | ||||||
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タイトル | NMR Structure of a Complex Between MDM2 and a Small Molecule Inhibitor | ||||||
要素 | Ubiquitin-protein ligase E3 Mdm2 | ||||||
キーワード | LIGASE (リガーゼ) / MDM2 (Mdm2) / protein-protein interaction (タンパク質間相互作用) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of biological quality / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / p53 binding / 遺伝子発現の調節 / protein ubiquitination / regulation of cell cycle / 細胞周期 / apoptotic process / 核小体 ...regulation of biological quality / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / p53 binding / 遺伝子発現の調節 / protein ubiquitination / regulation of cell cycle / 細胞周期 / apoptotic process / 核小体 / negative regulation of apoptotic process / 核質 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Xenopus laevis (アフリカツメガエル) | ||||||
手法 | 溶液NMR / simulated annealing | ||||||
データ登録者 | Fry, D.C. / Emerson, S.D. / Palme, S. / Vu, B.T. / Liu, C.M. / Podlaski, F. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biomol.Nmr / 年: 2004 タイトル: NMR structure of a complex between MDM2 and a small molecule inhibitor. 著者: Fry, D.C. / Emerson, S.D. / Palme, S. / Vu, B.T. / Liu, C.M. / Podlaski, F. | ||||||
履歴 |
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Remark 600 | HETEROGEN AUTHOR NOTED THAT THE piperizinyl moiety produced no NOEs, so the positions of its atoms ...HETEROGEN AUTHOR NOTED THAT THE piperizinyl moiety produced no NOEs, so the positions of its atoms could not be determined experimentally AND ARE NOT INCLUDED IN THE COORDINATES. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ttv.cif.gz | 625.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1ttv.ent.gz | 520 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ttv.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tt/1ttv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tt/1ttv | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 12206.883 Da / 分子数: 1 / 断片: resiudes 13-119 / 変異: I50L, P92H, L95I / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) 遺伝子: MDM2 / プラスミド: pUBS 520 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 参照: UniProt: P56273, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ(ペプチド合成) |
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#2: 化合物 | ChemComp-IMY / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||
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NMR実験 |
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-試料調製
詳細 | 内容: 0.6mM 13C/15N-MDM2; 3.5mM inhibitor; 50mM d13-MES; 150mM KCl; 50mM d10-DTT; 1.5mM NaN3 溶媒系: 92% H2O, 8% D2O |
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試料状態 | イオン強度: 50mM d13-MES; 150mM KCl; 50mM d10-DTT; 1.5mM NaN3 pH: 7.0 / 圧: ambient / 温度: 293 K |
-NMR測定
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M |
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放射波長 | 相対比: 1 |
NMRスペクトロメーター | タイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz |
-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 詳細: Structure calculations utilized 1169 NOE-based distance constraints, of which 54 were intermolecular; 176 dihedral angle constraints; and 48 hydrogen bond constraints. The piperazinyl moiety ...詳細: Structure calculations utilized 1169 NOE-based distance constraints, of which 54 were intermolecular; 176 dihedral angle constraints; and 48 hydrogen bond constraints. The piperazinyl moiety of the inhibitor gave no NOEs, hence the positions of its atoms are not known and the stereochemistry is not rigorously established. | ||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: fewest violations | ||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry,structures with the least restraint violations 計算したコンフォーマーの数: 42 / 登録したコンフォーマーの数: 18 |