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- PDB-1ttr: TRANSTHYRETIN-V/122/I CARDIOMYOPATHIC MUTANT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ttr
タイトルTRANSTHYRETIN-V/122/I CARDIOMYOPATHIC MUTANT
要素TRANSTHYRETIN
キーワードTRANSPORT (THYROXINE) / ALBUMIN / RETINOL-BINDING / VITAMIN A
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / hormone binding / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport ...Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / hormone binding / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family ...Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Damas, A.M. / Lamzin, V.S.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1996
タイトル: Structure of the Val122Ile variant transthyretin - a cardiomyopathic mutant.
著者: Damas, A.M. / Ribeiro, S. / Lamzin, V.S. / Palha, J.A. / Saraiva, M.J.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1993
タイトル: The X-Ray Crystal Structure Refinements of Normal Human Transthyretin and the Amyloidogenic Val-30-->met Variant to 1.7-A Resolution
著者: Hamilton, J.A. / Steinrauf, L.K. / Braden, B.C. / Liepnieks, J. / Benson, M.D. / Holmgren, G. / Sandgren, O. / Steen, L.
履歴
登録1996年4月11日処理サイト: BNL
改定 1.01996年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSTHYRETIN
B: TRANSTHYRETIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5832
ポリマ－27,5832
非ポリマー00
水3,027168
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1700 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area10900 Å2
手法PISA
2
A: TRANSTHYRETIN
B: TRANSTHYRETIN

A: TRANSTHYRETIN
B: TRANSTHYRETIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,1664
ポリマ－55,1664
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area6130 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area19070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.230, 85.640, 65.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 TRANSTHYRETIN / PREALBUMIN


分子量: 13791.387 Da / 分子数: 2 / 変異: V122I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: PLASMA PROTEIN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02766
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 168 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 % / 解説: OTHER SOFTWARE USED TO DETERMINE STRUCTURE: ARP
結晶化pH: 5.3 / 詳細: pH 5.3
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
241 %ammonium sulfate1reservoir
3200 mMsodium citrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年10月15日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→10 Å / Num. obs: 19566 / % possible obs: 96 % / Rmerge(I) obs: 0.072

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解析

ソフトウェア
名称分類
CCP4モデル構築
CCP4精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: WILD TYPE TRANSTHYRETIN

解像度: 1.9→10 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数
Rwork0.158 -
obs-19566
原子変位パラメータBiso mean: 25 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1798 0 0 168 1966
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0190.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0270.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0330.03
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it3.0433
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it4.64
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it8.1255
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it11.6966
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1790.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1850.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2620.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.60.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.3953
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor19.8115
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor17.25820
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: CCP4 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.158
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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