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- PDB-1trv: THE HIGH-RESOLUTION THREE-DIMENSIONAL SOLUTION STRUCTURES OF THE ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1trv
タイトルTHE HIGH-RESOLUTION THREE-DIMENSIONAL SOLUTION STRUCTURES OF THE OXIDIZED AND REDUCED STATES OF HUMAN THIOREDOXIN
要素THIOREDOXIN
キーワードELECTRON TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


Protein repair / cellular detoxification of hydrogen peroxide / protein-disulfide reductase [NAD(P)H] activity / positive regulation of peptidyl-cysteine S-nitrosylation / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / negative regulation of protein export from nucleus / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / positive regulation of DNA binding / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes ...Protein repair / cellular detoxification of hydrogen peroxide / protein-disulfide reductase [NAD(P)H] activity / positive regulation of peptidyl-cysteine S-nitrosylation / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / negative regulation of protein export from nucleus / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / positive regulation of DNA binding / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / response to nitric oxide / Detoxification of Reactive Oxygen Species / The NLRP3 inflammasome / protein-disulfide reductase activity / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / response to radiation / Oxidative Stress Induced Senescence / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR
データ登録者Clore, G.M. / Qin, J. / Gronenborn, A.M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 1994
タイトル: The high-resolution three-dimensional solution structures of the oxidized and reduced states of human thioredoxin.
著者: Qin, J. / Clore, G.M. / Gronenborn, A.M.
履歴
登録1994年5月10日処理サイト: BNL
改定 1.01994年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THIOREDOXIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6241
ポリマ－11,6241
非ポリマー00
水1086
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 1 / 2: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 2 / 3: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 3 / 4: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 4 / 5: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 5 / 6: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 6 / 7: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 7 / 8: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 8 / 9: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 9 / 10: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 10 / 11: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 11 / 12: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 12 / 13: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 13 / 14: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 14 / 15: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 15 / 16: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 16 / 17: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 17 / 18: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 18 / 19: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 19 / 20: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 20 / 21: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 21 / 22: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 22 / 23: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 23 / 24: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 24 / 25: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 25 / 26: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 26 / 27: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 27 / 28: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 28 / 29: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 29 / 30: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 30 / 31: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 31 / 32: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 32 / 33: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 33 / 34: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 34 / 35: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 35 / 36: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 36 / 37: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 37 / 38: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 38 / 39: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 39 / 40: CIS PROLINE - PRO 75 MODEL 40
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)40 / -
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 THIOREDOXIN


分子量: 11624.190 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10599
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR

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解析

精密化ソフトェア番号: 1
詳細: THE 3D STRUCTURE OF REDUCED HUMAN THIOREDOXIN IN SOLUTION BY NMR IS BASED ON 2933 EXPERIMENTAL RESTRAINTS COMPRISING: 2571 STRUCTURE USEFUL INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS; 28 RESTRAINTS FOR ...詳細: THE 3D STRUCTURE OF REDUCED HUMAN THIOREDOXIN IN SOLUTION BY NMR IS BASED ON 2933 EXPERIMENTAL RESTRAINTS COMPRISING: 2571 STRUCTURE USEFUL INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS; 28 RESTRAINTS FOR 14 H-BONDS INVOLVING 6 TIGHTLY BOUND WATER MOLECULES; 60 RESTRAINTS FOR 30 BACKBONE HYDROGEN BONDS INVOLVING SLOWLY EXCHANGING AMIDE PROTONS; 273 TORSION ANGLE RESTRAINTS (104 PHI, 71 PSI, 78 CHI1 AND 20 CHI2); AND 89 HN-HALPHA THREE-BOND COUPLING CONSTANTS. A COMPLETE LIST OF EXPERIMENTAL RESTRAINTS AND 1H, 13C AND 15N ASSIGNMENTS HAVE BEEN DEPOSITED WITH THE PROTEIN DATA BANK. THE STRUCTURES ARE CALCULATED USING THE HYBRID METRIC MATRIX DISTANCE GEOMETRY-DYNAMICAL SIMULATED ANNEALING METHOD DESCRIBED BY: NILGES, M., CLORE, G.M. & GRONENBORN, A.M. (1988) FEBS LETT 229, 317 - 324. ALL STRUCTURAL STATISTICS ARE GIVEN IN THE REFERENCE. THE RESTRAINED MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE (SA)R IS PRESENTED IN PROTEIN DATA BANK ENTRY 1TRW. THIS IS OBTAINED BY FIRST AVERAGING THE COORDINATES OF THE INDIVIDUAL 40 DYNAMICAL SIMULATED ANNEALING SA STRUCTURES BEST FITTED TO RESIDUES 1 - 105, AND SUBJECTING THE RESULTING COORDINATES TO RESTRAINED MINIMIZATION. COLUMNS 61 - 65 OF THE COORDINATE RECORDS (THE B VALUE FIELD IN X-RAY STRUCTURES) IN THE MINIMIZED STRUCTURE (ENTRY 1TRW) GIVE THE AVERAGE RMS DIFFERENCE BETWEEN THE INDIVIDUAL SA STRUCTURES AND THE MEAN STRUCTURE. THE NUMBERS IN THIS FIELD OF THE INDIVIDUAL STRUCTURES (ENTRY 1TRV) HAVE NO MEANING.
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 40

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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