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- PDB-1tmq: STRUCTURE OF TENEBRIO MOLITOR LARVAL ALPHA-AMYLASE IN COMPLEX WIT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tmq
タイトルSTRUCTURE OF TENEBRIO MOLITOR LARVAL ALPHA-AMYLASE IN COMPLEX WITH RAGI BIFUNCTIONAL INHIBITOR
要素
  • PROTEIN (ALPHA-AMYLASE)
  • PROTEIN (RAGI BIFUNCTIONAL INHIBITOR)
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / ALPHA-AMYLASE / CARBOHYDRATE METABOLISM / ALPHA-1 / 4-GLUCAN-4-GLUCANOHYDROLASE / HYDROLASE BIFUNCTIONAL ALPHA-AMYLASE/TRYPSIN INHIBITOR / COMPLEX (ENZYME- INHIBITOR) / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-amylase inhibitor activity / alpha-amylase / carbohydrate catabolic process / alpha-amylase activity / chloride ion binding / serine-type endopeptidase inhibitor activity / calcium ion binding / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cereal seed allergen/trypsin and alpha-amylase inhibitor, conserved site / Cereal seed allergen/grain softness/trypsin and alpha-amylase inhibitor / Cereal trypsin/alpha-amylase inhibitors family signature. / Plant lipid-transfer and hydrophobic proteins / Hydrophobic Seed Protein / Protease inhibitor/seed storage/LTP family / Plant lipid transfer protein / seed storage protein / trypsin-alpha amylase inhibitor domain family / Bifunctional inhibitor/plant lipid transfer protein/seed storage helical domain / Bifunctional inhibitor/plant lipid transfer protein/seed storage helical domain superfamily / Alpha-amylase, C-terminal domain ...Cereal seed allergen/trypsin and alpha-amylase inhibitor, conserved site / Cereal seed allergen/grain softness/trypsin and alpha-amylase inhibitor / Cereal trypsin/alpha-amylase inhibitors family signature. / Plant lipid-transfer and hydrophobic proteins / Hydrophobic Seed Protein / Protease inhibitor/seed storage/LTP family / Plant lipid transfer protein / seed storage protein / trypsin-alpha amylase inhibitor domain family / Bifunctional inhibitor/plant lipid transfer protein/seed storage helical domain / Bifunctional inhibitor/plant lipid transfer protein/seed storage helical domain superfamily / Alpha-amylase, C-terminal domain / Aamy_C / Alpha-amylase/branching enzyme, C-terminal all beta / Alpha amylase, C-terminal all-beta domain / Alpha amylase / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-amylase/trypsin inhibitor / Alpha-amylase
類似検索 - 構成要素
生物種Tenebrio molitor (チャイロコメノゴミムシダマシ)
Eleusine coracana (コウボウビエ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Gomis-Rueth, F.X. / Strobl, S. / Glockshuber, R.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: A novel strategy for inhibition of alpha-amylases: yellow meal worm alpha-amylase in complex with the Ragi bifunctional inhibitor at 2.5 A resolution.
著者: Strobl, S. / Maskos, K. / Wiegand, G. / Huber, R. / Gomis-Ruth, F.X. / Glockshuber, R.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1997
タイトル: The Alpha-Amylase from the Yellow Meal Worm: Complete Primary Structure, Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis
著者: Strobl, S. / Gomis-Ruth, F.X. / Maskos, K. / Frank, G. / Huber, R. / Glockshuber, R.
履歴
登録1998年1月13日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年11月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.02019年12月25日Group: Database references / Derived calculations / Polymer sequence
カテゴリ: entity_poly / pdbx_struct_mod_residue / struct_ref_seq_dif
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id
改定 2.12023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (ALPHA-AMYLASE)
B: PROTEIN (RAGI BIFUNCTIONAL INHIBITOR)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,0544
ポリマ－63,9792
非ポリマー762
水5,963331
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.160, 186.870, 111.540
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (ALPHA-AMYLASE)


分子量: 51263.066 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Tenebrio molitor (チャイロコメノゴミムシダマシ)
組織: LARVAE / 参照: UniProt: P56634, alpha-amylase
#2: タンパク質 PROTEIN (RAGI BIFUNCTIONAL INHIBITOR)


分子量: 12715.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Eleusine coracana (コウボウビエ) / 器官: SEED / 参照: UniProt: P01087
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 331 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE ALPHA-AMYLASE N-TERMINUS BLOCKS AGAINST AMINOPEPTIDASE ACTIVITY BY GLUTAMINE CYCLIZATION TO ...THE ALPHA-AMYLASE N-TERMINUS BLOCKS AGAINST AMINOPEPTIDASE ACTIVITY BY GLUTAMINE CYCLIZATION TO RENDER PYROGLUTAMATE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.83 %
結晶化詳細: 200MM AMMONIUM PHOSPHATE, 100MM TRIS-HCL, PH 8.5, 50% (W/V) 2-METHYL-2,4- PENTANEDIOL
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 5.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mMsodium acetate1drop
20.1 mM1dropCaCl2
3100 mM1dropNaCl
430 mg/mlprotein1drop
5200 mMammonium phosphate1reservoir
6100 mMTris-HCl1reservoir
750 %(w/v)MPD1reservoir

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: GRAPHITE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. obs: 28178 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 5.5
反射 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.284 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 89.8
反射
*PLUS
Observed criterion σ(I): 3 / Num. measured all: 78106
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 89.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMV. 5.30データ削減
CCP4データ削減
AMoRE位相決定
X-PLOR3.1精密化
CCP4データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BIP

1bip


解像度: 2.5→7 Å / 交差検証法: FREE R FACTOR / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.261 -7 %
Rwork0.191 --
obs0.191 26825 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4487 0 3 330 4820
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 7 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 7 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.563

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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