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- PDB-1tiq: Crystal Structure of an Acetyltransferase (PaiA) in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tiq
タイトルCrystal Structure of an Acetyltransferase (PaiA) in complex with CoA and DTT from Bacillus subtilis, Northeast Structural Genomics Target SR64.
要素Protease synthase and sporulation negative regulatory protein PAI 1
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / TRANSCRIPTION / alpha-beta protein / PSI / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of sporulation / diamine N-acetyltransferase / diamine N-acetyltransferase activity / sporulation resulting in formation of a cellular spore
類似検索 - 分子機能
Acetyltransferase (GNAT) domain / : / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / Spermidine/spermine N(1)-acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Forouhar, F. / Lee, I. / Shen, J. / Vorobiev, S.M. / Xiao, R. / Acton, T.B. / Montelione, G.T. / Hunt, J.F. / Tong, L. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Structural and functional evidence for Bacillus subtilis PaiA as a novel N1-spermidine/spermine acetyltransferase.
著者: Forouhar, F. / Lee, I.S. / Vujcic, J. / Vujcic, S. / Shen, J. / Vorobiev, S.M. / Xiao, R. / Acton, T.B. / Montelione, G.T. / Porter, C.W. / Tong, L.
履歴
登録2004年6月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 600HETEROGEN The adenosine moiety of COA 303 was distorted in the structure and was not modelled

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease synthase and sporulation negative regulatory protein PAI 1
B: Protease synthase and sporulation negative regulatory protein PAI 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,5838
ポリマ－42,8762
非ポリマー2,7076
水4,900272
1
A: Protease synthase and sporulation negative regulatory protein PAI 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2825
ポリマ－21,4381
非ポリマー1,8444
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protease synthase and sporulation negative regulatory protein PAI 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3023
ポリマ－21,4381
非ポリマー8642
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.870, 135.825, 132.395
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細probably monomer

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要素

#1: タンパク質 Protease synthase and sporulation negative regulatory protein PAI 1


分子量: 21438.123 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 遺伝子: PAIA, BSU32150 / プラスミド: BL21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)+Magic / 参照: UniProt: P21340
#2: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#3: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 272 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.9 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 100mM (Na)3 citrate (pH 5.6), 100mM K/Na tartrate, 2M ammonium sulfate, 10mM spermidine, 30mM AcetylCoA, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.97922 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年4月29日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97922 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→29.75 Å / Num. all: 54707 / Num. obs: 52543 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.8 % / Biso Wilson estimate: 10.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 23.8
反射 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.241 / Mean I/σ(I) obs: 6.5 / Num. unique all: 7377 / Rsym value: 0.209 / % possible all: 89.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SnBthen SOLVE/RESOLVE位相決定
CNS精密化
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→29.75 Å / Isotropic thermal model: overall / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Used weighted full matrix least squares procedure.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 5186 -random
Rwork0.206 ---
all0.206 54707 --
obs0.241 52543 96 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.85 Å20 Å20 Å2
2---3.78 Å20 Å2
3---4.63 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.14 Å0.06 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2792 0 139 272 3203
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.62
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.009
Rfactor反射数%反射
Rfree0.241 758 -
Rwork0.202 --
obs-7377 89.2 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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