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- PDB-1tgz: Structure of human Senp2 in complex with SUMO-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tgz
タイトルStructure of human Senp2 in complex with SUMO-1
要素
  • Sentrin-specific protease 2
  • Ubiquitin-like protein SMT3C
キーワードCELL CYCLE / HYDROLASE / SUMO / AXAM / SENP / ULP / PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA endoreduplication / SUMO-specific endopeptidase activity / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / protein localization to nuclear pore / : / trophoblast giant cell differentiation / SUMOylation of nuclear envelope proteins / deSUMOylase activity / protein desumoylation / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity ...regulation of DNA endoreduplication / SUMO-specific endopeptidase activity / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / protein localization to nuclear pore / : / trophoblast giant cell differentiation / SUMOylation of nuclear envelope proteins / deSUMOylase activity / protein desumoylation / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / PML body organization / negative regulation of DNA binding / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / negative regulation of action potential / nuclear stress granule / small protein activating enzyme binding / labyrinthine layer development / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / XY body / SUMOylation of SUMOylation proteins / regulation of calcium ion transmembrane transport / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of RNA binding proteins / regulation of Wnt signaling pathway / regulation of cardiac muscle cell contraction / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of protein import into nucleus / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / transcription factor binding / ubiquitin-specific protease binding / fat cell differentiation / cellular response to cadmium ion / ubiquitin-like protein ligase binding / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / roof of mouth development / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / mRNA transport / postsynaptic cytosol / potassium channel regulator activity / transporter activator activity / Regulation of IFNG signaling / nuclear pore / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / presynaptic cytosol / positive regulation of protein ubiquitination / negative regulation of protein ubiquitination / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of intracellular receptors / positive regulation of protein-containing complex assembly / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / protein destabilization / PML body / PKR-mediated signaling / regulation of protein stability / Wnt signaling pathway / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein transport / regulation of protein localization / cellular response to heat / heart development / nuclear membrane / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / protein stabilization / nuclear speck / nuclear body / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / glutamatergic synapse / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily ...Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 1 / Sentrin-specific protease 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Reverter, D. / Lima, C.D.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2004
タイトル: A basis for SUMO protease specificity provided by analysis of human Senp2 and a Senp2-SUMO complex
著者: Reverter, D. / Lima, C.D.
履歴
登録2004年5月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sentrin-specific protease 2
B: Ubiquitin-like protein SMT3C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5537
ポリマ－36,0732
非ポリマー4805
水1,45981
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2530 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area14750 Å2
手法PISA
2
A: Sentrin-specific protease 2
B: Ubiquitin-like protein SMT3C
ヘテロ分子

A: Sentrin-specific protease 2
B: Ubiquitin-like protein SMT3C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,10614
ポリマ－72,1454
非ポリマー96110
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation9_555-x,-x+y,-z+1/31
Buried area5340 Å2
ΔGint-127 kcal/mol
Surface area29230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.163, 111.163, 143.106
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Cell settinghexagonal
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Sentrin-specific protease 2 / E.C.3.4.22.- / Sentrin/SUMO-specific protease SENP2 / SMT3-specific isopeptidase 2 / Smt3ip2 / Axam2


分子量: 26787.084 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CHEMICALLY MODIFIED TO PROMOTE BOND BETWEEN CYS548 AND SUMO-1 GLY97
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SENP2, KIAA1331 / プラスミド: T7 BASED / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 CP RIL
参照: UniProt: Q9HC62, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 Ubiquitin-like protein SMT3C / Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein UBL1 / Ubiquitin-related protein ...Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein UBL1 / Ubiquitin-related protein SUMO-1 / GAP modifying protein 1 / GMP1 / Sentrin


分子量: 9285.527 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBL1, SMT3H3, SMT3C / プラスミド: T7 BASED / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 CP RIL / 参照: UniProt: P63165
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.5 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 2M AMMONIUM SULFATE, 5% PEG 400, 0.1M BIS-TRIS PH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年1月15日
放射モノクロメーター: diamond / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. all: 16622 / Num. obs: 15675 / % possible obs: 94.3 % / Observed criterion σ(I): -2 / Biso Wilson estimate: 27.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.129 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 2.8→2.93 Å / Rmerge(I) obs: 0.841 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / % possible all: 84.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 1814230.36 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 612 5 %RANDOM
Rwork0.226 ---
obs0.2261 12149 90.8 %-
all-13430 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 35.7793 Å2 / ksol: 0.34907 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 54.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1 Å28.16 Å20 Å2
2--0.1 Å20 Å2
3----0.21 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.51 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.85 Å0.68 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2502 0 25 81 2608
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.69
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.048 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.434 81 5.1 %
Rwork0.391 1495 -
obs--72.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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