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- PDB-1tfo: Ribonuclease from Escherichia coli complexed with its inhibitor p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tfo
タイトルRibonuclease from Escherichia coli complexed with its inhibitor protein
要素
  • Colicin D
  • Colicin D immunity protein
キーワードTOXIN/TOXIN INHIBITOR / PROTEIN-PROTEIN COMPLEX / TOXIN-TOXIN INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


extrachromosomal circular DNA / bacteriocin immunity / toxic substance binding / RNA nuclease activity / killing of cells of another organism / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Colicin D / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #200 / Colicin D immunity protein domain / Colicin D superfamily / Bacterial self-protective colicin-like immunity / Colicin D, C-terminal / Colicin D, C-terminal domain superfamily / Colicin D / Colicin D/E5 nuclease domain superfamily / S-type Pyocin ...Colicin D / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #200 / Colicin D immunity protein domain / Colicin D superfamily / Bacterial self-protective colicin-like immunity / Colicin D, C-terminal / Colicin D, C-terminal domain superfamily / Colicin D / Colicin D/E5 nuclease domain superfamily / S-type Pyocin / Cloacin colicin family / Colicin-like bacteriocin tRNase domain / Pyosin/cloacin translocation domain / Pyosin/cloacin translocation domain superfamily / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Roll / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Colicin-D immunity protein / Colicin-D
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Yajima, S. / Nakanishi, K. / Takahashi, K. / Ogawa, T. / Kezuka, Y. / Hidaka, M. / Nonaka, T. / Ohsawa, K. / Masaki, H.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2004
タイトル: Relation between tRNase activity and the structure of colicin D according to X-ray crystallography
著者: Yajima, S. / Nakanishi, K. / Takahashi, K. / Ogawa, T. / Hidaka, M. / Kezuka, Y. / Nonaka, T. / Ohsawa, K. / Masaki, H.
履歴
登録2004年5月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Colicin D
B: Colicin D immunity protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,5132
ポリマ－22,5132
非ポリマー00
水50428
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.171, 56.171, 149.307
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Cell settingtetragonal
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Colicin D


分子量: 11881.298 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: CDA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17998
#2: タンパク質 Colicin D immunity protein / ImmD / Microcin D immunity protein


分子量: 10631.260 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Inhibitor protein / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: CDI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11899
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: sodium formate, glycerol, DTT, HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月26日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→38.4 Å / Num. all: 11401 / Num. obs: 11367 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.3→38.4 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.309 568 RANDOM
Rwork0.258 --
all0.294 11401 -
obs0.269 11367 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→38.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1533 0 0 28 1561
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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