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万見
- PDB-1tff: Structure of Otubain-2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tff
タイトルStructure of Otubain-2
要素Ubiquitin thiolesterase protein OTUB2
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of double-strand break repair / protein K11-linked deubiquitination / protein K48-linked deubiquitination / protein K63-linked deubiquitination / protein deubiquitination / ubiquitin binding / Ovarian tumor domain proteases / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / proteolysis / nucleus
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin thioesterase Otubain / Peptidase C65 Otubain, subdomain 2 / Peptidase C65 Otubain, subdomain 1 / Peptidase C65, otubain / Peptidase C65, otubain, subdomain 2 / Peptidase C65, otubain, subdomain 1 / Peptidase C65 Otubain / 3 helical TM bundles of succinate and fumarate reductases / OTU domain / OTU domain profile. ...Ubiquitin thioesterase Otubain / Peptidase C65 Otubain, subdomain 2 / Peptidase C65 Otubain, subdomain 1 / Peptidase C65, otubain / Peptidase C65, otubain, subdomain 2 / Peptidase C65, otubain, subdomain 1 / Peptidase C65 Otubain / 3 helical TM bundles of succinate and fumarate reductases / OTU domain / OTU domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin thioesterase OTUB2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Nanao, M.H. / Tcherniuk, S.O. / Chroboczek, J. / Dideberg, O. / Dessen, A. / Balakirev, M.Y.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of human otubain 2.
著者: Nanao, M.H. / Tcherniuk, S.O. / Chroboczek, J. / Dideberg, O. / Dessen, A. / Balakirev, M.Y.
履歴
登録2004年5月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin thiolesterase protein OTUB2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4451
ポリマ－27,4451
非ポリマー00
水1,802100
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)46.433, 65.401, 76.259
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin thiolesterase protein OTUB2 / Otubain 2 / OTU domain-containing ubiquitin aldehyde-binding protein 2 / Ubiquitin- specific ...Otubain 2 / OTU domain-containing ubiquitin aldehyde-binding protein 2 / Ubiquitin- specific processing protease OTUB2 / Deubiquitinating enzyme OTUB2


分子量: 27444.861 Da / 分子数: 1 / 断片: Otubain-2 / 変異: G49R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OTUB2, OTB2, OTU2, C14ORF137 / プラスミド: PET / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / キーワード: HYDROLASE
参照: UniProt: Q96DC9, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.7 %
結晶化温度: 288.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 14% PEG 4000, 0.1 M HEPES, pH 7.0, 12 % isopropanol and 5 mM DTT., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288.15K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11051
21051
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンESRF BM30A10.97630, 0.97990, 0.98010
シンクロトロンESRF ID14-420.9795
検出器
タイプID検出器
MARRESEARCH1CCD
ADSC QUANTUM 42CCD
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1MADMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97631
20.97991
30.98011
40.97951
反射解像度: 2.1→100 Å / Num. all: 14128 / Num. obs: 14128 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 27 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 18.11
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / Rsym value: 0.273 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.1→49.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.896 / SU B: 4.348 / SU ML: 0.119 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.234 / ESU R Free: 0.208 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25689 700 5 %RANDOM
Rwork0.18792 ---
all0.19125 ---
obs0.19125 13320 99.51 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.717 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.08 Å20 Å20 Å2
2---0.82 Å20 Å2
3---0.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→49.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1826 0 0 100 1926
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0280.0211859
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021664
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3821.9412505
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0633864
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.7075219
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.150.2274
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.022055
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0070.02415
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2330.2428
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2530.21921
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0960.21155
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1870.286
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.180.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3190.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2180.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7921.51102
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.07621779
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.3413757
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.5214.5726
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.151 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.266 57
Rwork0.158 864

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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