[日本語] English
万見
- PDB-1te0: Structural analysis of DegS, a stress sensor of the bacterial per... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1te0
タイトルStructural analysis of DegS, a stress sensor of the bacterial periplasm
要素Protease degS
キーワードHYDROLASE / two domains / serine protease / PDZ / alpha-beta protein
機能・相同性
機能・相同性情報


: / peptidase Do / cellular response to misfolded protein / membrane => GO:0016020 / serine-type peptidase activity / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1C, DegS / PDZ domain / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain ...Peptidase S1C, DegS / PDZ domain / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Roll / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine endoprotease DegS / Serine endoprotease DegS
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Ravelli, R.B.G. / Zeth, K.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2004
タイトル: Structural analysis of DegS, a stress sensor of the bacterial periplasm.
著者: Zeth, K.
履歴
登録2004年5月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protease degS
B: Protease degS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,3842
ポリマ－67,3842
非ポリマー00
水2,936163
1
A: Protease degS

A: Protease degS

A: Protease degS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,0763
ポリマ－101,0763
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area6270 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area45350 Å2
手法PISA, PQS
2
B: Protease degS

B: Protease degS

B: Protease degS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,0763
ポリマ－101,0763
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area6290 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area45280 Å2
手法PISA, PQS
3
A: Protease degS
x 12
B: Protease degS
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)808,60924
ポリマ－808,60924
非ポリマー00
水43224
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+11
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation6_566z,-x+1,-y+11
crystal symmetry operation7_665-z+1,-x+1,y1
crystal symmetry operation8_656-z+1,x,-y+11
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
crystal symmetry operation10_656-y+1,z,-x+11
crystal symmetry operation11_566y,-z+1,-x+11
crystal symmetry operation12_665-y+1,-z+1,x1
crystal symmetry operation13_555x+1/2,y+1/2,z+1/21
crystal symmetry operation14_555-x+1/2,-y+1/2,z+1/21
crystal symmetry operation15_555-x+1/2,y+1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation16_555x+1/2,-y+1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation17_555z+1/2,x+1/2,y+1/21
crystal symmetry operation18_555z+1/2,-x+1/2,-y+1/21
crystal symmetry operation19_555-z+1/2,-x+1/2,y+1/21
crystal symmetry operation20_555-z+1/2,x+1/2,-y+1/21
crystal symmetry operation21_555y+1/2,z+1/2,x+1/21
crystal symmetry operation22_555-y+1/2,z+1/2,-x+1/21
crystal symmetry operation23_555y+1/2,-z+1/2,-x+1/21
crystal symmetry operation24_555-y+1/2,-z+1/2,x+1/21
Buried area90690 Å2
ΔGint-223 kcal/mol
Surface area322090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)166.280, 166.280, 166.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PHE / Beg label comp-ID: PHE / End auth comp-ID: THR / End label comp-ID: THR / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 37 - 354 / Label seq-ID: 1 - 318

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
詳細The biological unit of the protein is a trimer. The two subunits within the AU can be transformed into two trimeric oligomers by simple crystallographic symmetry operations.

-
要素

#1: タンパク質 Protease degS


分子量: 33692.059 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: DEGS, HHOB, HTRH, B3235, Z4594, ECS4108 / プラスミド: DegS-TL / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P31137, UniProt: P0AEE3*PLUS, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.05 M MgCl2, 0.1 M Hepes, pH 7.5, 30% Polyethylene Glycol Monomethyl ether 550, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9393 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年4月9日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9393 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→32 Å / Num. obs: 38296 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.048
反射 シェル最高解像度: 2.2 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.39 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 38296 / % possible all: 98.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: DegP

解像度: 2.2→32.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / SU B: 6.485 / SU ML: 0.169 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.293 / ESU R Free: 0.242 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29526 1927 5 %RANDOM
Rwork0.24459 ---
obs0.24711 36364 99.05 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 55.471 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→32.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4666 0 0 163 4829
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0250.0224726
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.4131.9626442
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg11.6535636
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.350.2784
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.023558
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3490.22087
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2640.2218
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3660.2109
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3970.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6051.53144
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.63525072
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.89731582
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.6364.51368
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 2332 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
tight positional0.190.05
tight thermal0.670.5
LS精密化 シェル解像度: 2.203→2.26 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.336 121
Rwork0.256 2399

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る