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万見
- PDB-1tdq: Structural basis for the interactions between tenascins and the C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tdq
タイトルStructural basis for the interactions between tenascins and the C-type lectin domains from lecticans: evidence for a cross-linking role for tenascins
要素
  • Aggrecan core protein
  • Tenascin-R
キーワードextracellular matrix / lecticans / tenascins / protein-protein interactions / C-type lectin domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Keratan sulfate biosynthesis / Keratan sulfate degradation / axon extension involved in regeneration / negative regulation of axon extension involved in regeneration / perineuronal net / ECM proteoglycans / Degradation of the extracellular matrix / perisynaptic extracellular matrix / tenascin complex / positive regulation of transmission of nerve impulse ...Keratan sulfate biosynthesis / Keratan sulfate degradation / axon extension involved in regeneration / negative regulation of axon extension involved in regeneration / perineuronal net / ECM proteoglycans / Degradation of the extracellular matrix / perisynaptic extracellular matrix / tenascin complex / positive regulation of transmission of nerve impulse / chondrocyte development / chondroblast differentiation / neuroblast migration / telencephalon cell migration / proteoglycan biosynthetic process / hyaluronic acid binding / response to gravity / negative regulation of axon extension / neuron cell-cell adhesion / negative regulation of cell adhesion / negative regulation of synaptic transmission / axon extension / response to acidic pH / collagen fibril organization / negative regulation of cell-cell adhesion / cartilage condensation / spinal cord development / associative learning / regulation of cell differentiation / locomotory exploration behavior / basement membrane / neuromuscular process controlling balance / regulation of cell adhesion / response to glucose / response to mechanical stimulus / extracellular matrix organization / extracellular matrix / ossification / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / regulation of cell migration / negative regulation of cell migration / central nervous system development / skeletal system development / synaptic transmission, glutamatergic / GABA-ergic synapse / synapse organization / modulation of chemical synaptic transmission / cellular response to growth factor stimulus / Schaffer collateral - CA1 synapse / long-term synaptic potentiation / integrin binding / nervous system development / negative regulation of neuron projection development / heart development / carbohydrate binding / : / cell adhesion / membrane raft / response to xenobiotic stimulus / neuronal cell body / synapse / calcium ion binding / glutamatergic synapse / cell surface / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Aggrecan/versican, C-type lectin-like domain / : / Teneurin EGF domain / Link domain signature. / Link domain / Extracellular link domain / Link domain profile. / Link (Hyaluronan-binding) / Teneurin-like EGF domain / : ...Aggrecan/versican, C-type lectin-like domain / : / Teneurin EGF domain / Link domain signature. / Link domain / Extracellular link domain / Link domain profile. / Link (Hyaluronan-binding) / Teneurin-like EGF domain / : / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Epidermal growth factor-like domain. / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin V-Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Aggrecan core protein / Tenascin-R
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Lundell, A. / Olin, A.I. / Moergelin, M. / al-Karadaghi, S. / Aspberg, A. / Logan, D.T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2004
タイトル: Structural basis for interactions between tenascins and lectican C-type lectin domains: evidence for a crosslinking role for tenascins
著者: Lundell, A. / Olin, A.I. / Moergelin, M. / al-Karadaghi, S. / Aspberg, A. / Logan, D.T.
履歴
登録2004年5月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42021年3月31日Group: Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_struct_conn_angle ...entity_src_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tenascin-R
B: Aggrecan core protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,1265
ポリマ－46,0062
非ポリマー1203
水68538
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)112.52, 86.42, 57.60
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The biological complex consists of full-lenth aggrecan and tenascin-R, represented here by FnIII domains 3-5 from tenascin (chain A) and the C-type lectin domain of aggrecan (chain B)

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要素

#1: タンパク質 Tenascin-R


分子量: 30326.650 Da / 分子数: 1 / 断片: fibronectin type III repeats 3-5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TG-1 / 参照: UniProt: Q05546
#2: タンパク質 Aggrecan core protein / Cartilage-specific proteoglycan core protein / CSPCP


分子量: 15679.100 Da / 分子数: 1 / 断片: C-type lectin domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: AGC1, AGC / プラスミド: pCEP4 / 細胞株 (発現宿主): embryonal kidney 293-EBNA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P07897
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 8-12% PEG 8000, 150mM calcium acetate, 2-4% PEG MME 750, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.097 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年2月1日 / 詳細: asymmetrically cut Si(111)
放射モノクロメーター: asymmetrically cut Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.097 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.57→39 Å / Num. all: 18221 / Num. obs: 18210 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.7 % / Biso Wilson estimate: 66.6 Å2 / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 2.57→2.71 Å / 冗長度: 6.1 % / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 2421 / Rsym value: 0.198 / % possible all: 91.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.6→39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 8.405 / SU ML: 0.186 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.488 / ESU R Free: 0.271 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23441 909 5.1 %RANDOM
Rwork0.20862 ---
all0.21 18221 --
obs0.20995 16812 99.08 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.979 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.73 Å20 Å20 Å2
2---2.41 Å20 Å2
3---0.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3140 0 3 38 3181
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0213217
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022794
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2961.9344381
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.81336522
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.415395
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2479
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023612
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02654
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.2568
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.220.23106
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.22058
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1910.257
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1580.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.210.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2380.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2330.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.85821980
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.00133222
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.17921237
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.44831159
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.38 70
Rwork0.307 1183
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.3924-0.5306-0.860311.23491.71027.7243-0.3263-0.10290.1680.54410.4591-1.60410.30470.6204-0.13270.18230.0629-0.12120.0218-0.04530.200735.8311-14.571667.7353
22.6176-1.5728-0.28085.6522.49337.91850.35820.3614-0.1449-0.867-0.23230.37960.1859-0.5338-0.12590.2592-0.0362-0.02870.296-0.06510.197311.4146-3.051594.8351
37.9842-6.4732-6.095913.86798.236814.3207-0.1059-0.12880.15990.367-1.30831.136-0.5769-2.80421.41430.14910.16920.04781.0612-0.42530.4596-1.376416.7298123.6301
44.1695-0.28871.73234.7064-1.04985.9253-0.18840.01480.2760.3045-0.041-0.6304-0.39030.44910.22930.2712-0.0388-0.00990.2804-0.0110.422529.94555.2956111.0745
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 9312 - 104
2X-RAY DIFFRACTION2AA94 - 185105 - 196
3X-RAY DIFFRACTION3AA186 - 271197 - 282
4X-RAY DIFFRACTION4BB1 - 1265 - 130
5X-RAY DIFFRACTION4BC - E127 - 1291

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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