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万見
- PDB-1tdi: Crystal Structure of hGSTA3-3 in Complex with Glutathione -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tdi
タイトルCrystal Structure of hGSTA3-3 in Complex with Glutathione
要素Glutathione S-transferase A3-3
キーワードTRANSFERASE / GST / hGSTA3-3 / steroid isomerase
機能・相同性
機能・相同性情報


Glutathione conjugation / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / glutathione transferase / glutathione transferase activity / xenobiotic metabolic process / glutathione metabolic process / lipid metabolic process / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, alpha class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like ...Glutathione S-transferase, alpha class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Glutathione S-transferase A3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Gu, Y. / Guo, J. / Pal, A. / Pan, S.S. / Zimniak, P. / Singh, S.V. / Ji, X.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of human glutathione S-transferase A3-3 and mechanistic implications for its high steroid isomerase activity.
著者: Gu, Y. / Guo, J. / Pal, A. / Pan, S.S. / Zimniak, P. / Singh, S.V. / Ji, X.
履歴
登録2004年5月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32014年9月17日Group: Other
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月30日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase A3-3
B: Glutathione S-transferase A3-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2924
ポリマ－50,6772
非ポリマー6152
水4,936274
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4510 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area20160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.985, 95.588, 114.039
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.14, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2generate(0.936454, 0.349223, 0.033125), (0.349213, -0.937022, 0.006258), (0.033225, 0.005707, -0.999432)23.15293, 44.2916, 83.06289
3generate(-0.999763, -0.020701, -0.006767), (0.020588, -0.999654, 0.016347), (-0.007103, 0.016204, 0.999843)22.23379, 0.69264, 57.117
4generate(-0.99997, 0.006554, -0.004142), (-0.00652, -0.999945, -0.008262), (-0.004196, -0.008234, 0.999957)46.32733, 49.36661, 50.5662

-
要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase A3-3 / GST class-alpha / hGSTA3-3


分子量: 25338.678 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSTA3 / プラスミド: pET11a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q16772, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 274 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.8 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: PEG 6000, Na-HEPES, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAC Science DIP-2020 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年12月12日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: OSMIC MIRRORS SYSTEM / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. all: 78184 / Num. obs: 74040 / % possible obs: 94.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.38 % / Biso Wilson estimate: 16.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 9.12
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 2.28 % / Rmerge(I) obs: 0.355 / Mean I/σ(I) obs: 2.94 / Num. unique all: 7051 / % possible all: 9.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GUH

1guh


解像度: 2.4→29.75 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1738491.34 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 2963 5.1 %RANDOM
Rwork0.228 ---
all0.252 78184 --
obs0.228 58496 74.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 31.4335 Å2 / ksol: 0.331681 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.12 Å20 Å2-0.22 Å2
2--14.7 Å20 Å2
3----5.59 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.32 Å
Luzzati d res low-30 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→29.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3502 0 40 274 3816
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.971.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.142
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.732.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 221 5.6 %
Rwork0.259 3710 -
obs--50.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4PARAM.GSHTOPOL.GSH

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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