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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1tat | ||||||
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タイトル | CRYSTALLINE MITOCHONDRIAL ASPARTATE AMINOTRANSFERASE EXISTS IN ONLY TWO CONFORMATIONS | ||||||
![]() | ASPARTATE AMINOTRANSFERASE | ||||||
![]() | AMINOTRANSFERASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() Amino acid metabolism / Gluconeogenesis / kynurenine-oxoglutarate transaminase / kynurenine-oxoglutarate transaminase activity / aspartate metabolic process / glutamate metabolic process / L-phenylalanine biosynthetic process from chorismate via phenylpyruvate / L-tyrosine-2-oxoglutarate transaminase activity / aspartate catabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process ...Amino acid metabolism / Gluconeogenesis / kynurenine-oxoglutarate transaminase / kynurenine-oxoglutarate transaminase activity / aspartate metabolic process / glutamate metabolic process / L-phenylalanine biosynthetic process from chorismate via phenylpyruvate / L-tyrosine-2-oxoglutarate transaminase activity / aspartate catabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process / aspartate transaminase / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / pyridoxal phosphate binding / mitochondrial matrix / protein homodimerization activity / mitochondrion / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Hohenester, E. / Jansonius, J.N. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystalline mitochondrial aspartate aminotransferase exists in only two conformations. 著者: Hohenester, E. / Jansonius, J.N. #1: ![]() タイトル: Structural Basis for Catalysis by Aspartate Aminotransferase 著者: Jansonius, J.N. / Vincent, M.G. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 162 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 134 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 401.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 454.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 23.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 34 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: SER A 3 - SER A 4 OMEGA =357.82 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 2: CIS PROLINE - PRO A 138 / 3: CIS PROLINE - PRO A 195 / 4: CIS PROLINE - PRO B 138 / 5: CIS PROLINE - PRO B 195 | ||||||||
非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (-0.9999, -0.0095, -0.0072), ベクター: 詳細 | THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW DESCRIBES THE NON-CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD AXIS OF THE DIMER. IT WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN *B* WHEN APPLIED TO CHAIN *A*. THE TWO-FOLD AXIS OF THE DIMER LIES IN THE BC-PLANE. THE ANGLE BETWEEN THE TWO-FOLD AXIS AND THE C-AXIS IS 45 DEGREES. | |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 44992.484 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #2: 化合物 | 非ポリマーの詳細 | THE MALEATE MOLECULES THAT ARE BOUND TO THE ACTIVE SITES A AND B HAVE NOT BEEN INCLUDED IN THE MODEL. | 配列の詳細 | SEQUENCE ADVISORY NOTICE: DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: ...SEQUENCE ADVISORY NOTICE: DIFFERENCE | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.85 % | ||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法 | ||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
反射 | *PLUS 最高解像度: 3 Å / Num. obs: 18194 / % possible obs: 97 % / Num. measured all: 65983 / Rmerge(I) obs: 0.105 |
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反射 シェル | *PLUS 最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 3.08 Å / % possible obs: 88 % |
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解析
ソフトウェア | 名称: TNT / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | 解像度: 3→15 Å / Rfactor obs: 0.15 / σ(F): 0 詳細: ATOMS OF SIDE CHAINS THAT ARE NOT WELL DEFINED BY THE ELECTRON DENSITY HAVE BEEN ASSIGNED AN OCCUPANCY OF 0.0 | ||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3→15 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: TNT / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 15 Å / σ(F): 0 / Rfactor all: 0.15 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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