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万見
- PDB-1t4z: Solution structure of the N-terminal domain of Synechococcus elon... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1t4z
タイトルSolution structure of the N-terminal domain of Synechococcus elongatus SasA (25-structures ensemble)
要素Adaptive-response sensory-kinase sasA
キーワードTRANSFERASE / Alpha/Beta protein / Thioredoxin fold
機能・相同性
機能・相同性情報


circadian regulation of translation / histidine kinase / phosphorelay sensor kinase activity / circadian rhythm / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Adaptive-response sensory-kinase SasA / KaiB domain / KaiB domain / KaiB / His Kinase A (phospho-acceptor) domain / His Kinase A (phosphoacceptor) domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / Histidine kinase domain ...Adaptive-response sensory-kinase SasA / KaiB domain / KaiB domain / KaiB / His Kinase A (phospho-acceptor) domain / His Kinase A (phosphoacceptor) domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Adaptive-response sensory kinase SasA
類似検索 - 構成要素
生物種Synechococcus elongatus (バクテリア)
手法溶液NMR / distance geometry, simulated annealing, slow refinement in the presence of database potentials
データ登録者Vakonakis, I. / Klewer, D.A. / LiWang, A.C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Structure of the N-terminal domain of the circadian clock-associated histidine kinase SasA.
著者: Vakonakis, I. / Klewer, D.A. / Williams, S.B. / Golden, S.S. / LiWang, A.C.
履歴
登録2004年4月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adaptive-response sensory-kinase sasA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,4831
ポリマ－11,4831
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Adaptive-response sensory-kinase sasA


分子量: 11483.250 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechococcus elongatus (バクテリア)
株: PCC 7942 / 遺伝子: SASA, SARS / プラスミド: pET32a+ / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q06904, 転移酵素; リンを含む基を移すもの

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1114D 13C/15N-separated NOESY
1224D 13C-separated NOESY
1333D 15N-separated NOESY
143HNHA
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8mM N-SasA U-15N, 13C, 20mM phosphate buffer pH 7.0, 100mM NaCl, 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
20.8mM N-SasA U-15N, 13C, 20mM phosphate buffer pH 7.0, 100mM NaCl, 100% D2O100% D2O
30.8mM N-SasA U-15N, 20mM phosphate buffer pH 7.0, 100mM NaCl, 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
試料状態イオン強度: 100 mM NaCl, 20 mM NaPi / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.1 Rev. CVarian Assoc.collection
NMRPipe2.1 Rev. 2002.044.17.08Delaglio解析
PIPP4.2.6Garrettデータ解析
XPLOR-NIH2.9.1Clore, Kuszewski構造決定
XPLOR-NIH2.9.1Clore, Kuszewski精密化
精密化手法: distance geometry, simulated annealing, slow refinement in the presence of database potentials
ソフトェア番号: 1
詳細: The structure is based on 2267 restraints, 1764 were NOE, 197 dihedral angles, 71 couplings, 198 chemical shifts and 34 hydrogen bonds
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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