[日本語] English
万見
- PDB-1t2k: Structure Of The DNA Binding Domains Of IRF3, ATF-2 and Jun Bound... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1t2k
タイトルStructure Of The DNA Binding Domains Of IRF3, ATF-2 and Jun Bound To DNA
要素
  • (31-MER) x 2
  • Cyclic-AMP-dependent transcription factor ATF-2
  • Interferon regulatory factor 3
  • Transcription factor AP-1
キーワードTranscription/DNA / PROTEIN DNA COMPLEX / transcription / Transcription-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


abducens nucleus development / hypoglossal nucleus development / detection of cell density / H4 histone acetyltransferase complex / growth plate cartilage chondrocyte proliferation / facial nucleus development / growth plate cartilage chondrocyte differentiation / positive regulation of cardiac muscle myoblast proliferation / leading edge cell differentiation / positive regulation of transforming growth factor beta2 production ...abducens nucleus development / hypoglossal nucleus development / detection of cell density / H4 histone acetyltransferase complex / growth plate cartilage chondrocyte proliferation / facial nucleus development / growth plate cartilage chondrocyte differentiation / positive regulation of cardiac muscle myoblast proliferation / leading edge cell differentiation / positive regulation of transforming growth factor beta2 production / cellular response to anisomycin / cAMP response element binding / transcription factor AP-1 complex / leucine zipper domain binding / brown fat cell proliferation / integrated stress response signaling / IRF3 mediated activation of type 1 IFN / cAMP response element binding protein binding / negative regulation of DNA binding / release from viral latency / MDA-5 signaling pathway / histone H2B acetyltransferase activity / macrophage apoptotic process / positive regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / brainstem development / cellular response to leucine starvation / NK T cell differentiation / programmed necrotic cell death / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / apoptotic process involved in development / vacuole organization / TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway / neurofilament cytoskeleton organization / histone H4 acetyltransferase activity / SMAD protein signal transduction / NGF-stimulated transcription / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / host-mediated activation of viral transcription / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / IRF3-mediated induction of type I IFN / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / response to steroid hormone / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / motor neuron apoptotic process / axon regeneration / mRNA transcription / positive regulation of DNA-templated transcription initiation / TRAF6 mediated IRF7 activation / cGAS/STING signaling pathway / response to osmotic stress / toll-like receptor 4 signaling pathway / peptidyl-threonine phosphorylation / DNA-binding transcription activator activity / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / type I interferon-mediated signaling pathway / histone acetyltransferase activity / cellular response to exogenous dsRNA / Activation of the AP-1 family of transcription factors / hepatocyte apoptotic process / nuclear chromosome / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / p38MAPK cascade / temperature homeostasis / eyelid development in camera-type eye / outflow tract morphogenesis / R-SMAD binding / positive regulation of interferon-alpha production / white fat cell differentiation / positive regulation of epithelial cell migration / ubiquitin-like protein ligase binding / : / host-mediated suppression of viral transcription / monocyte differentiation / general transcription initiation factor binding / adipose tissue development / BMP signaling pathway / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / immune system process / hematopoietic progenitor cell differentiation / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / JNK cascade / energy homeostasis / response to muscle stretch / positive regulation of type I interferon production / transcription repressor complex / positive regulation of endothelial cell proliferation / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Expression of BMAL (ARNTL), CLOCK, and NPAS2 / positive regulation of interferon-beta production / cellular response to calcium ion / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / response to endoplasmic reticulum stress / antiviral innate immune response / negative regulation of angiogenesis / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Regulation of PTEN gene transcription
類似検索 - 分子機能
Transcription factor cyclic AMP-dependent, CRE-BP1-type / : / Transcription factor Jun / Jun-like transcription factor / Jun-like transcription factor / Interferon regulatory factor-3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon-regulatory factor 3 / bZIP transcription factor / Interferon regulatory factor, conserved site ...Transcription factor cyclic AMP-dependent, CRE-BP1-type / : / Transcription factor Jun / Jun-like transcription factor / Jun-like transcription factor / Interferon regulatory factor-3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon-regulatory factor 3 / bZIP transcription factor / Interferon regulatory factor, conserved site / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain signature. / Interferon regulatory factor transcription factor / interferon regulatory factor / Interferon regulatory factor DNA-binding domain / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain profile. / Transcription factor, Skn-1-like, DNA-binding domain superfamily / SMAD-like domain superfamily / : / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / SMAD/FHA domain superfamily / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Zinc finger C2H2-type / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Transcription factor Jun / Cyclic AMP-dependent transcription factor ATF-2 / Interferon regulatory factor 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Panne, D. / Maniatis, T. / Harrison, S.C.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of ATF-2/c-Jun and IRF-3 bound to the interferon-beta enhancer.
著者: Panne, D. / Maniatis, T. / Harrison, S.C.
履歴
登録2004年4月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
E: 31-MER
F: 31-MER
A: Interferon regulatory factor 3
B: Interferon regulatory factor 3
C: Transcription factor AP-1
D: Cyclic-AMP-dependent transcription factor ATF-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6266
ポリマ－59,6266
非ポリマー00
水1448
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)186.380, 65.210, 83.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.44, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

-
DNA鎖 , 2種, 2分子 EF

#1: DNA鎖 31-MER


分子量: 9724.338 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: interferon-b enhancer
#2: DNA鎖 31-MER


分子量: 9336.002 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: interferon-b enhancer

-
タンパク質 , 3種, 4分子 ABCD

#3: タンパク質 Interferon regulatory factor 3 / IRF-3


分子量: 13058.792 Da / 分子数: 2 / Fragment: N-terminal DNA binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IRF3 / プラスミド: pTXB3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q14653
#4: タンパク質 Transcription factor AP-1


分子量: 7314.744 Da / 分子数: 1 / Fragment: bZip domain / Mutation: C269S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: JUN / プラスミド: pET21a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P05412
#5: タンパク質 Cyclic-AMP-dependent transcription factor ATF-2 / Activating transcription factor 2 / cAMP response element binding protein CRE- BP1 / HB16


分子量: 7133.292 Da / 分子数: 1 / Fragment: bZip domain / Mutation: C351S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATF2, CREB2, CREBP1 / プラスミド: pET21a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P15336

-
非ポリマー , 1種, 8分子

#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.4 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM NaCacodylate, pH 6.5, 12.5% (w/v) PEG 6000, 400 mM NH4OAc, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1NaCacodylate11
2PEG 600011
3NH4OAc11
4H2O11
5PEG 600012
6NaCacodylate12
7H2O12

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年7月23日
詳細: Bent triangular asymmetric cut Si(111) monochromater; Rh-coated Si mirror for vertical focussing
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→30 Å / Num. obs: 20151 / Observed criterion σ(F): 4 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 36.5 Å2 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 19.4
反射 シェル解像度: 3→3.19 Å / Mean I/σ(I) obs: 5.7 / Rsym value: 0.413 / % possible all: 94

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2IRF and 2DGC

2irf

2dgc


解像度: 3→29.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 2048126.71 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.296 1178 5.8 %RANDOM
Rwork0.257 ---
obs0.257 20140 98.9 %-
all-20364 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 27.1663 Å2 / ksol: 0.280152 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--36.81 Å20 Å26.64 Å2
2---17.53 Å20 Å2
3---54.34 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.56 Å0.49 Å
Luzzati d res low-30 Å
Luzzati sigma a0.5 Å0.57 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→29.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2762 1265 0 8 4035
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.73
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.026 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.372 206 6.6 %
Rwork0.413 2934 -
obs--94 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAMWATER.TOP

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る