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- PDB-1sxc: CRYSTAL STRUCTURE OF REDUCED BOVINE ERYTHROCYTE SUPEROXIDE DISMUT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sxc
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF REDUCED BOVINE ERYTHROCYTE SUPEROXIDE DISMUTASE AT 1.9 ANGSTROMS RESOLUTION
要素SUPEROXIDE DISMUTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / SUPEROXIDE ACCEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


Platelet degranulation / Detoxification of Reactive Oxygen Species / neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / relaxation of vascular associated smooth muscle / response to superoxide / peripheral nervous system myelin maintenance / positive regulation of catalytic activity / retina homeostasis / auditory receptor cell stereocilium organization ...Platelet degranulation / Detoxification of Reactive Oxygen Species / neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / relaxation of vascular associated smooth muscle / response to superoxide / peripheral nervous system myelin maintenance / positive regulation of catalytic activity / retina homeostasis / auditory receptor cell stereocilium organization / hydrogen peroxide biosynthetic process / myeloid cell homeostasis / muscle cell cellular homeostasis / superoxide metabolic process / heart contraction / superoxide dismutase / transmission of nerve impulse / superoxide dismutase activity / regulation of multicellular organism growth / response to axon injury / ovarian follicle development / glutathione metabolic process / embryo implantation / dendrite cytoplasm / removal of superoxide radicals / reactive oxygen species metabolic process / regulation of mitochondrial membrane potential / positive regulation of cytokine production / locomotory behavior / sensory perception of sound / response to hydrogen peroxide / regulation of blood pressure / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / peroxisome / protein-folding chaperone binding / response to heat / cytoplasmic vesicle / spermatogenesis / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / response to ethanol / intracellular iron ion homeostasis / negative regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of MAPK cascade / copper ion binding / neuronal cell body / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / zinc ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Rypniewski, W.R. / Mangani, S. / Bruni, B. / Orioli, P. / Casati, M. / Wilson, K.S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: Crystal structure of reduced bovine erythrocyte superoxide dismutase at 1.9 A resolution.
著者: Rypniewski, W.R. / Mangani, S. / Bruni, B. / Orioli, P.L. / Casati, M. / Wilson, K.S.
履歴
登録1995年3月17日処理サイト: BNL
改定 1.01995年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUPEROXIDE DISMUTASE
B: SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,4056
ポリマ－31,1472
非ポリマー2584
水6,612367
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area13670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.800, 51.060, 147.990
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.59865, -0.79544, 0.09433), (-0.79182, 0.56987, -0.21973), (0.12102, -0.20623, -0.97099)
ベクター: 23.94056, 28.30711, 119.76434)
詳細MTRIX THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON MTRIX RECORDS BELOW DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG THE VARIOUS DOMAINS IN THIS ENTRY. APPLYING THE APPROPRIATE MTRIX TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED SECOND. APPLIED TO TRANSFORMED TO MTRIX RESIDUES RESIDUES RMSD M1 A 1 .. A 151 B 1 .. B 151 0.295

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要素

#1: タンパク質 SUPEROXIDE DISMUTASE


分子量: 15573.337 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00442, superoxide dismutase
#2: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 367 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細COMPND REDUCED WITH SODIUM DITHIONITE TO CU(I).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.56 %
解説: THIS IS THE FINAL MODEL OBTAINED AFTER COMBINING TWO COMPLETE DATA SETS, COLLECTED FROM TWO DIFFERENT CRYSTALS. TWO OTHER MODELS OBTAINED BY REFINING AGAINST THE INDIVIDUAL DATA SETS WERE ...解説: THIS IS THE FINAL MODEL OBTAINED AFTER COMBINING TWO COMPLETE DATA SETS, COLLECTED FROM TWO DIFFERENT CRYSTALS. TWO OTHER MODELS OBTAINED BY REFINING AGAINST THE INDIVIDUAL DATA SETS WERE USED TO ESTIMATE ATOMIC COORDINATE ERRORS FOR THIS FINAL MODEL. THIS MODEL AND THE CORRESPONDING STRUCTURE FACTORS ARE OF UNUSUALLY HIGH QUALITY FOR THIS RESOLUTION (1.9 ANGSTROMS), WITH 97% COMPLETENESS, 9.1 FOLD REDUNDANCY (TWO DATA SETS COMBINED) AND HIGH QUALITY X-RAY SOURCE (SYNCHROTRON). THE COORDINATE ERROR IN THE FINAL MODEL, ESTIMATED FROM COMPARING THE TWO INDEPENDENTLY REFINED MODELS WAS 0.08 ANGSTROMS FOR PROTEIN ATOMS, 0.07 ANGSTROMS FOR MAIN CHAIN, 0.09 ANGSTROMS FOR SIDE CHAINS. THE OTHER TWO MODELS AND THE CORRESPONDING DATA SETS HAVE BEEN DEPOSITED SEPARATELY.
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 60 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
18 mg/mlprotein11
316 %(w/v)PEG600012
2Tris-HCl11
4Tris-HCl12

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, Hamburg / ビームライン: X31 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1992年11月16日
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 28249 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 0.1
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.01

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
PROLSQ精密化
精密化解像度: 1.9→10 Å / σ(F): 0
詳細: GLU 119 (BOTH SUBUNITS) APPEARS ON THE ELECTRON DENSITY TO BE COVALENTLY MODIFIED. THE NATURE OF THE MODIFICATION IS UNKNOWN AND IT HAS NOT BEEN MODELLED. THE APPEARANCE OF THE ELECTRON ...詳細: GLU 119 (BOTH SUBUNITS) APPEARS ON THE ELECTRON DENSITY TO BE COVALENTLY MODIFIED. THE NATURE OF THE MODIFICATION IS UNKNOWN AND IT HAS NOT BEEN MODELLED. THE APPEARANCE OF THE ELECTRON DENSITY IS CONSISTENT WITH OE1 REPLACED BY A HYDROXYLAMINE GROUP. THE MODIFICATION IS ALSO OBSERVED IN THE STRUCTURE OF NATIVE, OXIDIZED SOD. THEREFORE, IT CANNOT BE AN ARTIFACT OF THE TREATMENT WITH DITHIONITE, USED IN REDUCING THE ENZYME. THE POSITION OF THE MODIFICATION RELATIVE TO THE ACTIVE SITE SUGGESTS A ROLE IN THE REACTION MECHANISM. SEE THE PAPER CITED ON JRNL RECORDS ABOVE FOR DETAILS. RESIDUES WITH POOR ELECTRON DENSITY: LYS A 3, LYS A 9, LYS A 23, LYS A 68, LYS A 73, LYS A 89, GLU A 107, LYS A 120, LYS A 134, LYS A 151, LYS B 23, ASN B 51, GLN B 53, LYS B 73, LYS B 89, LYS B 134, LYS B 151. A NUMBER OF CLOSE CONTACTS OCCURS BETWEEN SOLVENT MOLECULES. INSPECTION OF THE ELECTRON DENSITY CONFIRMS THAT THESE SITES ARE REAL BUT PROBABLY CORRESPOND TO PARTIALLY OCCUPIED, ALTERNATIVE SOLVENT SITES. A FEW VERY CLOSE CONTACTS OCCUR BETWEEN ATOMS WITH ZERO OCCUPANCY AND SOLVENT MOLECULES.
Rfactor反射数%反射
obs0.156 28249 97 %
原子変位パラメータBiso mean: 20.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2186 0 4 367 2557
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0150.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0390.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0410.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.33
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.14
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it4.84.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it76
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0140.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1840.2
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1920.5
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.3540.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.2530.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.75
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor13.215
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor37.220
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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