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- PDB-1sry: REFINED CRYSTAL STRUCTURE OF THE SERYL-TRNA SYNTHETASE FROM THERM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sry
タイトルREFINED CRYSTAL STRUCTURE OF THE SERYL-TRNA SYNTHETASE FROM THERMUS THERMOPHILUS AT 2.5 ANGSTROMS RESOLUTION
要素SERYL-tRNA SYNTHETASE
キーワードLIGASE(SYNTHETASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


selenocysteine biosynthetic process / serine-tRNA ligase / serine-tRNA ligase activity / seryl-tRNA aminoacylation / serine binding / tRNA binding / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine-tRNA synthetase, tRNA binding domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal / Seryl-tRNA synthetase N-terminal domain / Serine-tRNA ligase, type1 / Serine-tRNA ligase catalytic core domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal domain superfamily / Class I and II aminoacyl-tRNA synthetase, tRNA-binding arm / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 ...Serine-tRNA synthetase, tRNA binding domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal / Seryl-tRNA synthetase N-terminal domain / Serine-tRNA ligase, type1 / Serine-tRNA ligase catalytic core domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal domain superfamily / Class I and II aminoacyl-tRNA synthetase, tRNA-binding arm / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Helix Hairpins / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Fujinaga, M. / Berthet-Colominas, C. / Cusack, S.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Refined crystal structure of the seryl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus at 2.5 A resolution.
著者: Fujinaga, M. / Berthet-Colominas, C. / Yaremchuk, A.D. / Tukalo, M.A. / Cusack, S.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990
タイトル: Crystals of Seryl-tRNA Synthetase from Thermus Thermophilus. Preliminary Crystallographic Data
著者: Garber, M.B. / Yaremchuk, A.D. / Tukalo, M.A. / Egorova, S.P. / Berthet-Colominas, C. / Leberman, R.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1990
タイトル: Seryl-tRNA Synthetase from Escherichia Coli at 2.5 Angstroms Resolution: A Second Class of Synthetase Structure
著者: Cusack, S. / Berthet-Colominas, C. / Haetlein, M. / Nassar, N. / Leberman, R.
履歴
登録1993年8月10日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERYL-tRNA SYNTHETASE
B: SERYL-tRNA SYNTHETASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,7582
ポリマ－95,7582
非ポリマー00
水3,423190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4590 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area36840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.030, 127.460, 63.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.90, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 206 / 2: CIS PROLINE - PRO A 245
3: PHE A 262 - GLY A 263 OMEGA =144.25 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
4: ASP A 265 - VAL A 266 OMEGA =143.24 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
5: CIS PROLINE - PRO A 385
6: LYS B 60 - ALA B 61 OMEGA =140.39 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
7: CIS PROLINE - PRO B 206 / 8: CIS PROLINE - PRO B 245
9: GLU B 258 - ALA B 259 OMEGA =129.05 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
10: LYS B 264 - ASP B 265 OMEGA =224.46 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
11: VAL B 266 - ARG B 267 OMEGA =210.60 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
12: ARG B 267 - GLY B 268 OMEGA =228.86 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
13: CIS PROLINE - PRO B 385

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要素

#1: タンパク質 SERYL-tRNA SYNTHETASE


分子量: 47878.832 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
参照: UniProt: P34945, serine-tRNA ligase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 190 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.56 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
220 %satammonium sulfate1drop
350 mMMES1drop
45 mMdithiothreitol1drop
510 mM1dropMgCl2
61 mM1dropNaN3
71 %(v/v)MPD1drop
830-35 %satammonium sulfate1reservoir
98 %MPD1reservoir

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Num. obs: 44704 / % possible obs: 97 % / Num. measured all: 234441 / Rmerge(I) obs: 0.06

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解析

ソフトウェア名称: GROMOS / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.5→10 Å / Rfactor Rwork: 0.184 / σ(F): 0
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6746 0 0 190 6936
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d0.049
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: GROMOS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 10 Å / σ(F): 0 / Rfactor all: 0.184
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_planar_d0.058
X-RAY DIFFRACTIONo_plane_restr0.05
X-RAY DIFFRACTIONo_chiral_restr0.165

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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