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- PDB-1sra: STRUCTURE OF A NOVEL EXTRACELLULAR CA2+-BINDING MODULE IN BM-40(S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sra
タイトルSTRUCTURE OF A NOVEL EXTRACELLULAR CA2+-BINDING MODULE IN BM-40(SLASH)SPARC(SLASH)OSTEONECTIN
要素SPARC
キーワードCALCIUM-BINDING PROTEIN / EXTRACELLULAR MATRIX PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


semicircular canal morphogenesis / Scavenging by Class H Receptors / platelet alpha granule membrane / platelet alpha granule / regulation of cell morphogenesis / extracellular matrix binding / regulation of synapse organization / negative regulation of endothelial cell proliferation / basement membrane / ECM proteoglycans ...semicircular canal morphogenesis / Scavenging by Class H Receptors / platelet alpha granule membrane / platelet alpha granule / regulation of cell morphogenesis / extracellular matrix binding / regulation of synapse organization / negative regulation of endothelial cell proliferation / basement membrane / ECM proteoglycans / Nuclear signaling by ERBB4 / collagen binding / positive regulation of endothelial cell migration / endocytic vesicle lumen / negative regulation of angiogenesis / platelet alpha granule lumen / nuclear matrix / Platelet degranulation / : / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / cell surface / extracellular space / extracellular region / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SPARC / Osteonectin-like, conserved site / SPARC/Testican, calcium-binding domain / Osteonectin domain signature 1. / Osteonectin domain signature 2. / Secreted protein acidic and rich in cysteine Ca binding region / Follistatin/Osteonectin EGF domain / Follistatin/Osteonectin-like EGF domain / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like ...SPARC / Osteonectin-like, conserved site / SPARC/Testican, calcium-binding domain / Osteonectin domain signature 1. / Osteonectin domain signature 2. / Secreted protein acidic and rich in cysteine Ca binding region / Follistatin/Osteonectin EGF domain / Follistatin/Osteonectin-like EGF domain / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Kazal type serine protease inhibitors / Kazal domain superfamily / Kazal domain / Kazal domain profile. / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Hohenester, E. / Maurer, P. / Hohenadl, C. / Timpl, R. / Jansonius, J.N. / Engel, J.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: Structure of a novel extracellular Ca(2+)-binding module in BM-40.
著者: Hohenester, E. / Maurer, P. / Hohenadl, C. / Timpl, R. / Jansonius, J.N. / Engel, J.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: The C-Terminal Portion of Bm-40 (Sparc(Slash)Osteonectin) is an Autonomously Folding and Crystallisable Domain that Binds Calcium and Collagen Iv
著者: Maurer, P. / Hohenadl, C. / Hohenester, E. / Gohring, W. / Timpl, R. / Engel, J.
#2: ジャーナル: Faseb J. / 年: 1994
タイトル: The Biology of Sparc, a Protein that Modulates Cell-Matrix Interactions
著者: Lane, T.F. / Sage, E.H.
履歴
登録1995年8月21日処理サイト: BNL
改定 1.01996年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SPARC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0614
ポリマ－17,9401
非ポリマー1203
水2,018112
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.700, 55.200, 75.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 225

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要素

#1: タンパク質 SPARC / BM-40 / OSTEONECTIN


分子量: 17940.428 Da / 分子数: 1 / 断片: CARBOXY-TERMINAL DOMAIN (RESIDUES 136 - 286) / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CRYSTALLIZED FROM 0.7 M K, NA-TARTRATE, PH 7.5 + 2 MM CACL2
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HUMAN BM-40 / 器官: KIDNEY / プラスミド: BLUESCRIPT, PCIS
細胞株 (発現宿主): HUMAN EMBRYONIC KIDNEY CELLS (293, ATCC CRL 1573)
遺伝子 (発現宿主): HUMAN BM-40 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P09486
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細CA 303 IS A NONIDENTIFIED METAL ION WHICH HAS BEEN MODELED AS CA+2 WITH UNIT OCCUPANCY.
由来についての詳細MOLECULE_NAME: SPARC. FRAGMENT 136 - 286 PRODUCED BY PCR.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.26 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 61 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.7 MK, Na tartrate1drop
22 mM1reservoirCaCl2

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.02
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年4月5日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.02 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 15597 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.063
反射
*PLUS
Num. measured all: 56738 / Rmerge(I) obs: 0.063
反射 シェル
*PLUS
冗長度: 3.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2→8 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.249 -10 %
Rwork0.196 --
obs0.196 13737 87.1 %
原子変位パラメータBiso mean: 24.5 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1262 0 3 112 1377
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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