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万見
- PDB-1sr2: Solution structure of the Escherichia coli YojN Histidine-Phospho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sr2
タイトルSolution structure of the Escherichia coli YojN Histidine-Phosphotransferase (HPt) domain
要素Putative sensor-like histidine kinase yojN
キーワードTRANSFERASE / Four-helical bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


転移酵素; リンを含む基を移すもの; カルボキシル基に移すもの / phosphotransferase activity, carboxyl group as acceptor / histidine phosphotransfer kinase activity / phosphorelay sensor kinase activity / phosphorelay signal transduction system / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Phosphotransferase RcsD / Phosphotransferase RcsD, RcsD-ABL domain / Phosphotransferase RcsD, RcsD-ABL domain superfamily / RcsD-ABL domain / HPT domain / Hpt domain / Histidine-containing phosphotransfer (HPt) domain profile. / Signal transduction histidine kinase, phosphotransfer (Hpt) domain / HPT domain superfamily / Histidine kinase domain ...Phosphotransferase RcsD / Phosphotransferase RcsD, RcsD-ABL domain / Phosphotransferase RcsD, RcsD-ABL domain superfamily / RcsD-ABL domain / HPT domain / Hpt domain / Histidine-containing phosphotransfer (HPt) domain profile. / Signal transduction histidine kinase, phosphotransfer (Hpt) domain / HPT domain superfamily / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphotransferase RcsD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / Energy minimization
データ登録者Rogov, V.V. / Bernhard, F. / Loehr, F. / Doetsch, V.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Solution Structure of the Escherichia coli YojN Histidine-phosphotransferase Domain and its Interaction with Cognate Phosphoryl Receiver Domains
著者: Rogov, V.V. / Bernhard, F. / Loehr, F. / Doetsch, V.
履歴
登録2004年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative sensor-like histidine kinase yojN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8491
ポリマ－12,8491
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 50structures with the lowest energy
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 Putative sensor-like histidine kinase yojN


分子量: 12848.516 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain (residues 775-890) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: XL1 Blue / 遺伝子: YOJN, B2216 / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15
参照: UniProt: P39838, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 含窒素基に移すもの

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1223D 13C-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: The 3D_13C-Separated_NOESY was recorded in three modifications

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM YojN-HPt U-15N, 15 mM Bis-Tris, 15 mM NaCl, 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
21 mM YojN-HPt U-15N,13C, 15 mM Bis-Tris, 15 mM NaCl, 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
試料状態イオン強度: 15 mM Bis-Tris, 15 mM NaCl / pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 295 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX6001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE7002

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解析

NMR software
名称バージョン分類
XwinNMR2.6collection
XwinNMR2.6解析
AURELIA2.7.5データ解析
DYANA1.5構造決定
CNS1.1精密化
精密化手法: Energy minimization / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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