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万見
- PDB-1sor: Aquaporin-0 membrane junctions reveal the structure of a closed w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sor
タイトルAquaporin-0 membrane junctions reveal the structure of a closed water pore
要素Aquaporin-0
キーワードMEMBRANE PROTEIN / membrane junction / water channel
機能・相同性
機能・相同性情報


gap junction-mediated intercellular transport / water transport / structural constituent of eye lens / gap junction / water channel activity / lens development in camera-type eye / visual perception / positive regulation of cell adhesion / protein homotetramerization / calmodulin binding ...gap junction-mediated intercellular transport / water transport / structural constituent of eye lens / gap junction / water channel activity / lens development in camera-type eye / visual perception / positive regulation of cell adhesion / protein homotetramerization / calmodulin binding / apical plasma membrane / endoplasmic reticulum / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Glycerol uptake facilitator protein / Glycerol uptake facilitator protein. / Aquaporin transporter / Major intrinsic protein, conserved site / MIP family signature. / Major intrinsic protein / Major intrinsic protein / Aquaporin-like / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Lens fiber major intrinsic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Ovis aries (ヒツジ)
手法電子線結晶学 / 分子置換 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Gonen, T. / Sliz, P. / Kistler, J. / Cheng, Y. / Walz, T.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2004
タイトル: Aquaporin-0 membrane junctions reveal the structure of a closed water pore.
著者: Tamir Gonen / Piotr Sliz / Joerg Kistler / Yifan Cheng / Thomas Walz /
要旨: The lens-specific water pore aquaporin-0 (AQP0) is the only aquaporin known to form membrane junctions in vivo. We show here that AQP0 from the lens core, containing some carboxy-terminally cleaved ...The lens-specific water pore aquaporin-0 (AQP0) is the only aquaporin known to form membrane junctions in vivo. We show here that AQP0 from the lens core, containing some carboxy-terminally cleaved AQP0, forms double-layered crystals that recapitulate in vivo junctions. We present the structure of the AQP0 membrane junction as determined by electron crystallography. The junction is formed by three localized interactions between AQP0 molecules in adjoining membranes, mainly mediated by proline residues conserved in AQP0s from different species but not present in most other aquaporins. Whereas all previously determined aquaporin structures show the pore in an open conformation, the water pore is closed in AQP0 junctions. The water pathway in AQP0 also contains an additional pore constriction, not seen in other known aquaporin structures, which may be responsible for pore gating.
履歴
登録2004年3月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Data collection / Data processing / Refinement description
カテゴリ: em_3d_reconstruction / em_image_scans / software
改定 1.42018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 240EXPERIMENT TYPE : SINGLE-CRYSTAL ELECTRON DIFFRACTION DATE OF DATA COLLECTION : 28-JAN-2003 ...EXPERIMENT TYPE : SINGLE-CRYSTAL ELECTRON DIFFRACTION DATE OF DATA COLLECTION : 28-JAN-2003 TEMPERATURE (KELVIN) : 100.0 PH : 6.00 NUMBER OF CRYSTALS USED : 131 RADIATION SOURCE : ELECTRON MICROSCOPE X-RAY GENERATOR MODEL : TECNAI T20 OPTICS : CRYSTALS TILTED TO 0, 20, 45, 60 AND 70 DEGREES DETECTOR TYPE : CCD DETECTOR MANUFACTURER : GATAN 2K X 2K INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : DIGITAL MICROGRAPH 3.7.4 DATA SCALING SOFTWARE : MRC NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS : 6635 RESOLUTION RANGE HIGH (A) : 3.000 RESOLUTION RANGE LOW (A) : 30.000 VERALL. COMPLETENESS FOR RANGE (%) : 88.0 DATA REDUNDANCY : 6.700 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL. HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 3.00 HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW (A) : 3.50 COMPLETENESS FOR SHELL (%) : 82.0 DATA REDUNDANCY IN SHELL : 4.50 R MERGE FOR SHELL (I) : 0.54000 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT SOFTWARE USED: MOLREP 7.4.03 STARTING MODEL: PDB ENTRY 1J4N
Remark 999SEQUENCE The sequence of this protein has been deposited to gene bank. The accession number is AY573927.

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - author_and_software_defined_assembly
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aquaporin-0


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,1731
ポリマ－25,1731
非ポリマー00
水00
1
A: Aquaporin-0
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,3888
ポリマ－201,3888
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
crystal symmetry operation5_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation6_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z1
Buried area31700 Å2
ΔGint-323 kcal/mol
Surface area59330 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)65.500, 65.500, 160.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number89
Space group name H-MP422

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要素

#1: タンパク質 Aquaporin-0 / MIP


分子量: 25173.439 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: Q6J8I9

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学 / 使用した結晶の数: 131
EM実験試料の集合状態: 2D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: aquaporin-0 / タイプ: COMPLEX
試料包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
EM embedding詳細: 10% glucose / Material: glucose
結晶マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.04 %
結晶化温度: 298 K / 手法: microdialysis / pH: 6
詳細: magnesium chloride, sodium chloride, MES, sodium azide, DTT, pH 6, MICRODIALYSIS, temperature 25K

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データ収集

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION
撮影フィルム・検出器のモデル: GENERIC GATAN (2k x 2k)
回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: ELECTRON MICROSCOPE / タイプ: Tecnai T20
検出器タイプ: Gatan 2K x 2K / 検出器: CCD / 日付: 2003年1月28日 / 詳細: crystals tilted to 0, 20, 45, 60 and 70 degrees
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: electron
放射波長相対比: 1
反射解像度: 3→30 Å / Num. obs: 6635 / % possible obs: 88 % / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.16
反射 シェル解像度: 3→3.5 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / % possible all: 82

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOLREPV. 7.4.03位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1J4N

1j4n


解像度: 3→22.25 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Data cutoff high absF: 2281725.96 / Data cutoff high rms absF: 2281725.96 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.338 718 10.8 %RANDOM
Rwork0.299 ---
all0.307 6635 --
obs0.299 6635 88.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 74.19 Å2 / ksol: 0.330035 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 81.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--13.27 Å20 Å20 Å2
2---13.27 Å20 Å2
3---26.54 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.58 Å0.51 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.71 Å0.7 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→22.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1778 0 0 0 1778
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_bond_d0.005
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_angle_deg1
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_dihedral_angle_d17.4
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_improper_angle_d0.8
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_mcbond_it1.261.5
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_mcangle_it2.272
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_scbond_it1.162
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_scangle_it1.942.5
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.038 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 88 9.8 %
Rwork0.364 806 -
obs--74 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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