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万見
- PDB-1si7: Structure of E. coli tRNA psi 13 pseudouridine synthase TruD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1si7
タイトルStructure of E. coli tRNA psi 13 pseudouridine synthase TruD
要素tRNA pseudouridine synthase D
キーワードLYASE / TruD / pseudouridine synthase / tRNA / novel fold
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA pseudouridine13 synthase / tRNA pseudouridine(13) synthase activity / tRNA pseudouridine synthase activity / pseudouridine synthesis / tRNA pseudouridine synthesis / pseudouridine synthase activity / RNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Pseudouridine synthase / TruD, insertion domain / Pseudouridine synthase, TruD, insertion domain superfamily / : / TruD, catalytic domain / Pseudouridine synthase TruD, conserved site / tRNA pseudouridine synthase D (TruD) / Uncharacterized protein family UPF0024 signature. / Pseudouridine synthase, TruD, insertion domain / TRUD domain profile. ...Pseudouridine synthase / TruD, insertion domain / Pseudouridine synthase, TruD, insertion domain superfamily / : / TruD, catalytic domain / Pseudouridine synthase TruD, conserved site / tRNA pseudouridine synthase D (TruD) / Uncharacterized protein family UPF0024 signature. / Pseudouridine synthase, TruD, insertion domain / TRUD domain profile. / Pseudouridine synthase, TruD / Pseudouridine synthase, TruD, catalytic domain / Pseudouridine synthase / Pseudouridine synthase, catalytic domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
tRNA pseudouridine synthase D
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Kaya, Y. / Del Campo, M. / Ofengand, J. / Malhotra, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of TruD, a novel pseudouridine synthase with a new protein fold
著者: Kaya, Y. / Del Campo, M. / Ofengand, J. / Malhotra, A.
履歴
登録2004年2月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tRNA pseudouridine synthase D


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,3121
ポリマ－41,3121
非ポリマー00
水4,324240
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.479, 63.479, 112.235
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 tRNA pseudouridine synthase D / Pseudouridylate synthase / Uracil hydrolyase


分子量: 41311.762 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: TRUD / プラスミド: pET28A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q57261, pseudouridylate synthase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 240 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.1 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: MES, PEG 8000, ethylene glycol, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
15-10 mg/mlprotein1drop
220 mMHEPES1droppH8.0
3250 mM1dropNaCl
42 mMEDTA1drop
52 mMdithiothreitol1drop
625 %(v/v)ethylene gylcol1drop
70.1 MMES1reservoirpH6.0
812-14 %(w/v)PEG80001reservoir
925 %(v/v)ethylene glycol1reservoir

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
1931
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X12C10.97904
シンクロトロンNSLS X12C20.97865
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月15日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979041
20.978651
反射解像度: 2.2→40 Å / Num. all: 22547 / Num. obs: 22262 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 27.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Net I/σ(I): 30.3
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rmerge(I) obs: 0.215 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / % possible all: 96.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 88054
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: unpublished TruD model SAD data on selenomethionine labeled protein

解像度: 2.2→35.05 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 635612.44 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 1051 4.8 %RANDOM
Rwork0.212 ---
obs0.212 21744 96.5 %-
all-21744 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 56.9673 Å2 / ksol: 0.333292 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 44.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.97 Å20 Å20 Å2
2--2.22 Å20 Å2
3----5.19 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→35.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2672 0 0 240 2912
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.64
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.411.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.282
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.122
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it32.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.267 177 5.2 %
Rwork0.255 3205 -
obs--90.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 35 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.64

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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