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- PDB-1sf8: Crystal structure of the carboxy-terminal domain of htpG, the E. ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sf8
タイトルCrystal structure of the carboxy-terminal domain of htpG, the E. coli Hsp90
要素Chaperone protein htpG
キーワードCHAPERONE / four helix bundle dimerization interface / exposed amphipathic helix / three stranded beta sheet
機能・相同性
機能・相同性情報


FtsZ-dependent cytokinesis / protein folding chaperone / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / protein-folding chaperone binding / response to heat / DNA damage response / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity ...FtsZ-dependent cytokinesis / protein folding chaperone / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / protein-folding chaperone binding / response to heat / DNA damage response / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein 90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Histidine kinase-like ATPases ...Heat shock protein 90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Chaperone protein HtpG
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Harris, S.F. / Shiau, A.K. / Agard, D.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2004
タイトル: The crystal structure of the carboxy-terminal dimerization domain of htpG, the Escherichia coli Hsp90, reveals a potential substrate binding site.
著者: Harris, S.F. / Shiau, A.K. / Agard, D.A.
履歴
登録2004年2月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperone protein htpG
B: Chaperone protein htpG
C: Chaperone protein htpG
D: Chaperone protein htpG
E: Chaperone protein htpG
F: Chaperone protein htpG
G: Chaperone protein htpG
H: Chaperone protein htpG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,29114
ポリマ－116,0088
非ポリマー2826
水8,719484
1
A: Chaperone protein htpG
G: Chaperone protein htpG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0613
ポリマ－29,0022
非ポリマー591
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1820 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area13520 Å2
手法PISA
2
C: Chaperone protein htpG
E: Chaperone protein htpG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0964
ポリマ－29,0022
非ポリマー942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2030 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area13170 Å2
手法PISA
3
D: Chaperone protein htpG
F: Chaperone protein htpG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0964
ポリマ－29,0022
非ポリマー942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2060 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area12860 Å2
手法PISA
4
B: Chaperone protein htpG
H: Chaperone protein htpG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0383
ポリマ－29,0022
非ポリマー351
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1950 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area12750 Å2
手法PISA
5
A: Chaperone protein htpG
G: Chaperone protein htpG
ヘテロ分子

B: Chaperone protein htpG
H: Chaperone protein htpG
ヘテロ分子

C: Chaperone protein htpG
D: Chaperone protein htpG
E: Chaperone protein htpG
F: Chaperone protein htpG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,29114
ポリマ－116,0088
非ポリマー2826
水1448
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation6_555x+1/2,-y+1/2,-z+1/41
crystal symmetry operation7_655y+1,x,-z1
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12930 Å2
ΔGint-140 kcal/mol
Surface area47340 Å2
手法PISA
6
C: Chaperone protein htpG
D: Chaperone protein htpG
E: Chaperone protein htpG
F: Chaperone protein htpG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,1938
ポリマ－58,0044
非ポリマー1884
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5940 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area24190 Å2
手法PISA
7
A: Chaperone protein htpG
G: Chaperone protein htpG
ヘテロ分子

B: Chaperone protein htpG
H: Chaperone protein htpG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,0986
ポリマ－58,0044
非ポリマー942
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y+1/2,-x+1/2,z+1/41
Buried area5640 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area24500 Å2
手法PISA
8
F: Chaperone protein htpG
H: Chaperone protein htpG
ヘテロ分子

E: Chaperone protein htpG
G: Chaperone protein htpG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,1698
ポリマ－58,0044
非ポリマー1654
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_544-y+1/2,x-1/2,z-1/41
Buried area4580 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area25670 Å2
手法PISA
9
A: Chaperone protein htpG
B: Chaperone protein htpG
C: Chaperone protein htpG
D: Chaperone protein htpG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,1226
ポリマ－58,0044
非ポリマー1172
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4430 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area25480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.516, 103.516, 249.738
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: タンパク質
Chaperone protein htpG / Heat shock protein htpG / High temperature protein G / Heat shock protein C62.5


分子量: 14501.061 Da / 分子数: 8 / 断片: htpG residues 511 to 624 (natural C terminus) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: HTPG, B0473, C0593, Z0590, ECS0526 / プラスミド: pQE80 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6Z3
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 484 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.45 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: sodium malonate, cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.1271, 0.9791, 0.9790
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年5月23日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.12711
20.97911
30.9791
反射解像度: 2.6→95.63 Å / Num. all: 79708 / Num. obs: 79708 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 39.1 Å2 / Limit h max: 39 / Limit h min: 0 / Limit k max: 28 / Limit k min: 0 / Limit l max: 95 / Limit l min: -96 / Observed criterion F max: 4416939.45 / Observed criterion F min: 10.74 / Rsym value: 0.063
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 2.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique all: 2772 / Rsym value: 0.62 / % possible all: 70.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
MOSFLMデータ削減
ELVESデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4(SCALA)データスケーリング
ELVESデータスケーリング
MLPHARE位相決定
ELVES位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.6→29.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.261 3577 5 %random
Rwork0.223 ---
all0.225 ---
obs0.225 71994 90.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 46.1995 Å2 / ksol: 0.34476 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 143.03 Å2 / Biso mean: 60.73 Å2 / Biso min: 18.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.55 Å20 Å20 Å2
2--3.55 Å20 Å2
3----7.1 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.55 Å0.5 Å
Luzzati d res high-2.6
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→29.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7425 0 6 484 7915
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_deg21.1
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_impr_deg0.81
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.6-2.720.3629650.3555890.0219966588559.1
2.72-2.860.3933644.50.34877260.0219992809081
2.86-3.040.3584324.70.29787110.01710009914391.3
3.04-3.280.3174995.20.27190280.0149927952796
3.28-3.610.27848650.22692160.0139959970297.4
3.61-4.130.2634434.50.20594320.0129994987598.8
4.13-5.20.2245405.40.17793700.019985991099.2
5.2-95.630.215175.20.19293450.0099962986299
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2carbohydrate.paramcarbohydrate.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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