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- PDB-1sdy: STRUCTURE SOLUTION AND MOLECULAR DYNAMICS REFINEMENT OF THE YEAST... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sdy
タイトルSTRUCTURE SOLUTION AND MOLECULAR DYNAMICS REFINEMENT OF THE YEAST CU,ZN ENZYME SUPEROXIDE DISMUTASE
要素COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE(SUPEROXIDE ACCEPTOR)
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on a sulfur group of donors, oxygen as acceptor / superoxide dismutase complex / protein maturation by copper ion transfer / negative regulation of cellular respiration / fungal-type cell wall organization / Platelet degranulation / Detoxification of Reactive Oxygen Species / intracellular zinc ion homeostasis / cellular detoxification / superoxide metabolic process ...oxidoreductase activity, acting on a sulfur group of donors, oxygen as acceptor / superoxide dismutase complex / protein maturation by copper ion transfer / negative regulation of cellular respiration / fungal-type cell wall organization / Platelet degranulation / Detoxification of Reactive Oxygen Species / intracellular zinc ion homeostasis / cellular detoxification / superoxide metabolic process / superoxide dismutase / superoxide dismutase activity / intracellular copper ion homeostasis / removal of superoxide radicals / mitochondrial intermembrane space / cellular response to oxidative stress / protein stabilization / copper ion binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Djinovic, K. / Gatti, G. / Coda, A. / Antolini, L. / Pelosi, G. / Desideri, A. / Falconi, M. / Marmocchi, F. / Rotilio, G. / Bolognesi, M.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.B / 年: 1991
タイトル: Structure solution and molecular dynamics refinement of the yeast Cu,Zn enzyme superoxide dismutase.
著者: Djinovic, K. / Gatti, G. / Coda, A. / Antolini, L. / Pelosi, G. / Desideri, A. / Falconi, M. / Marmocchi, F. / Rolilio, G. / Bolognesi, M.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 1989
タイトル: Evolution of Cuzn Superoxide Dismutase and the Greek Key Beta-Barrel Structural Motif
著者: Getzoff, E.D. / Tainer, J.A. / Stempien, M.M. / Bell, G.I. / Hallewell, R.A.
#2: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1989
タイトル: Conservation of Local Electric Fields in the Evolution of Cu,Zn Superoxide Dismutase
著者: Desideri, A. / Falconi, M. / Parisi, V. / Rotilio, G.
#3: ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 1989
タイトル: Crystallographic Characterization and Three-Dimensional Model of Yeast Cu,Zn Superoxide Dismutase
著者: Frigerio, F. / Falconi, M. / Gatti, G. / Bolognesi, M. / Desideri, A. / Marmocchi, F. / Rotilio, G.
履歴
登録1991年6月14日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Advisory / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
Remark 650HELIX THE HELIX EXTENDS TO RESIDUE 129 AND TO RESIDUES 136, 137 AND 138 WITH BETA-TURNS.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
B: COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
C: COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
D: COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,48912
ポリマ－62,9744
非ポリマー5168
水9,242513
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)105.300, 143.000, 62.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.60898, -0.79315, 0.00805), (-0.79175, 0.60845, 0.05401), (-0.04774, 0.02652, -0.99851)66.12, 32.642, 1.618
2given(-0.98276, 0.17205, -0.06771), (0.14718, 0.50631, -0.8497), (-0.11191, -0.84502, -0.5229)12.743, 31.966, 59.014
詳細THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX 1* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN *A* WHEN APPLIED TO CHAIN *B*. THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX 2* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN *C* WHEN APPLIED TO CHAIN *D*.

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要素

#1: タンパク質
COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE


分子量: 15743.389 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
参照: UniProt: P00445, superoxide dismutase
#2: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 513 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.85 %
結晶化
*PLUS
温度: 301 K / pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlprotein1drop
20.025 Mcitrate1drop
36 %(w/v)PEG40001drop
412 %(w/v)PEG40001reservoir

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 10 Å / Num. obs: 32538 / % possible obs: 98.2 % / Num. measured all: 131852 / Rmerge(I) obs: 0.06

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解析

ソフトウェア名称: TNT / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.5→10 Å / Rfactor obs: 0.158
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4424 0 8 513 4945
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.912
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d27.16
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.019
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.02
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.098
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 10 Å / Rfactor obs: 0.158
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.02

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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