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- PDB-1s96: The 2.0 A X-ray structure of Guanylate Kinase from E.coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s96
タイトルThe 2.0 A X-ray structure of Guanylate Kinase from E.coli
要素Guanylate kinase
キーワードTRANSFERASE / guanylate kinase / E.coli / dimer / SAD
機能・相同性
機能・相同性情報


guanylate kinase / GMP kinase activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Guanylate kinase / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. ...Guanylate kinase / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Guanylate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kreusch, A. / Spraggon, G. / Klock, H.E. / McMullan, D. / Vincent, J. / Rodrigues, K. / Lesley, S.A.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Structure of Guanylate Kinase from Escherichia coli at 2.0 A resolution
著者: Kreusch, A. / Spraggon, G. / Klock, H.E. / McMullan, D. / Vincent, J. / Rodrigues, K. / Lesley, S.A.
履歴
登録2004年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 600HETEROGEN An unidentified ion or molecule has been modeled as UNK 0.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanylate kinase
B: Guanylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,0215
ポリマ－50,8312
非ポリマー1903
水5,603311
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3530 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area20730 Å2
手法PISA
2
A: Guanylate kinase
B: Guanylate kinase
ヘテロ分子

A: Guanylate kinase
B: Guanylate kinase
ヘテロ分子

A: Guanylate kinase
B: Guanylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,06415
ポリマ－152,4946
非ポリマー5709
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_564-z+1/2,-x+1,y-1/21
crystal symmetry operation10_655-y+1,z+1/2,-x+1/21
Buried area18360 Å2
ΔGint-116 kcal/mol
Surface area54420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.552, 124.552, 124.552
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質 Guanylate kinase / GMP kinase


分子量: 25415.629 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: GMK, SPOR, B3648, C4473, SF3688, S4081 / プラスミド: MH4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DL41 / 参照: UniProt: P60546, guanylate kinase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 311 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.16 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: PEG 400, pH 9.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 278K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年8月22日
放射プロトコル: SAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→34.55 Å / Num. all: 46380 / Num. obs: 46380 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 20 % / Biso Wilson estimate: 20.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2→2.13 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→34.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 2159 4.9 %random
Rwork0.195 ---
all-43680 --
obs-43680 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 36 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→34.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3289 0 11 311 3611
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.024
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.42
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 350 4.9 %
Rwork0.239 6853 -
obs-6853 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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