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- PDB-1s1q: TSG101(UEV) domain in complex with Ubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s1q
タイトルTSG101(UEV) domain in complex with Ubiquitin
要素
  • Tumor susceptibility gene 101 protein
  • ubiquitin
キーワードTRANSLATION / PROTEIN TURNOVER / heterodimer
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of viral budding via host ESCRT complex / positive regulation of ubiquitin-dependent endocytosis / extracellular transport / ESCRT I complex / regulation of extracellular exosome assembly / negative regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / viral budding / regulation of MAP kinase activity / exosomal secretion / : ...positive regulation of viral budding via host ESCRT complex / positive regulation of ubiquitin-dependent endocytosis / extracellular transport / ESCRT I complex / regulation of extracellular exosome assembly / negative regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / viral budding / regulation of MAP kinase activity / exosomal secretion / : / : / protein modification process => GO:0036211 / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / membrane fission / positive regulation of exosomal secretion / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body assembly / virion binding / Flemming body / endosome to lysosome transport / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / viral budding via host ESCRT complex / viral release from host cell / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / autophagosome maturation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / keratinocyte differentiation / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Glycogen synthesis / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / cytosolic ribosome / Regulation of FZD by ubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / multivesicular body / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / Regulation of PTEN localization / Regulation of BACH1 activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Josephin domain DUBs / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / HCMV Late Events / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / ubiquitin binding / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C
類似検索 - 分子機能
Steadiness box (SB) domain / Vps23 core domain / Steadiness box (SB) domain profile. / Ubiquitin E2 variant, N-terminal / : / UEV domain / UEV domain profile. / ESCRT assembly domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme ...Steadiness box (SB) domain / Vps23 core domain / Steadiness box (SB) domain profile. / Ubiquitin E2 variant, N-terminal / : / UEV domain / UEV domain profile. / ESCRT assembly domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / COPPER (II) ION / Polyubiquitin-C / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40 / Tumor susceptibility gene 101 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散, 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Sundquist, W.I. / Schubert, H.L. / Kelly, B.N. / Hill, G.C. / Holton, J.M. / Hill, C.P.
引用ジャーナル: Mol.Cell / : 2004
タイトル: Ubiquitin recognition by the human TSG101 protein
著者: Sundquist, W.I. / Schubert, H.L. / Kelly, B.N. / Hill, G.C. / Holton, J.M. / Hill, C.P.
履歴
登録2004年1月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor susceptibility gene 101 protein
B: ubiquitin
C: Tumor susceptibility gene 101 protein
D: ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,74214
ポリマ-50,9834
非ポリマー75910
6,305350
1
A: Tumor susceptibility gene 101 protein
B: ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,8116
ポリマ-25,4922
非ポリマー3194
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: Tumor susceptibility gene 101 protein
D: ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9318
ポリマ-25,4922
非ポリマー4396
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)143.634, 59.154, 93.998
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 128.67, 90.00
Int Tables number5
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MC121
詳細The biological heterodimer is formed from molecules AB or CD. Two dimers in the ASU.

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Tumor susceptibility gene 101 protein / TSG101(UEV) / tumor susceptibility protein


分子量: 16867.828 Da / 分子数: 2 / 断片: TSG101(UEV) domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99816
#2: タンパク質 ubiquitin / ubiquitin and ribosomal protein S27a precursor / ubiquitin carboxyl extension protein 80 / 40S ...ubiquitin and ribosomal protein S27a precursor / ubiquitin carboxyl extension protein 80 / 40S ribosomal protein S27a / ubiquitin-CEP80 / HUBCEP80


分子量: 8623.726 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62988, UniProt: P0CG48*PLUS

-
非ポリマー , 4種, 360分子

#3: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Cu
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#5: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C2H4O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 350 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.4 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 1.4M Ammonium sulfate, 0.1M sodium acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 0.97979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年1月10日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→72.55 Å / Num. all: 41841 / Num. obs: 40921 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.335 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 96.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.1.24精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散, 分子置換
開始モデル: 1KPP & 1UBO
解像度: 2→72.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 4.295 / SU ML: 0.118 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.166 / ESU R Free: 0.154 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23998 2025 4.9 %RANDOM
Rwork0.20123 ---
all0.1906 41841 --
obs0.20319 40921 97.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.8 Å20 Å2-1.48 Å2
2---1.21 Å20 Å2
3---1.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→72.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3439 0 32 350 3821
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0223538
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023251
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3571.9864803
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.837625
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5795424
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2552
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023773
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.02638
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.190.2624
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2350.23548
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.22157
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2150.2235
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0370.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1930.226
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2110.272
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.220.219
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7391.52150
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.42223531
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.20131388
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.484.51272
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.284 120
Rwork0.249 2828

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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