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- PDB-1rya: Crystal Structure of the E. coli GDP-mannose mannosyl hydrolase i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rya
タイトルCrystal Structure of the E. coli GDP-mannose mannosyl hydrolase in complex with GDP and MG
要素GDP-mannose mannosyl hydrolase
キーワードHYDROLASE / GDP-mannose / mannose / GDP-glucose / NUDIX / Nudix Mg-complex
機能・相同性
機能・相同性情報


GDP-glucosidase activity / GDP-mannose mannosyl hydrolase activity / lipopolysaccharide biosynthetic process / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / manganese ion binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
GDP-mannose mannosyl hydrolase, Enterobacteria / GDP-mannose mannosyl hydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily ...GDP-mannose mannosyl hydrolase, Enterobacteria / GDP-mannose mannosyl hydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP-mannose mannosyl hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Gabelli, S.B. / Bianchet, M.A. / Legler, P.M. / Mildvan, A.S. / Amzel, L.M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2004
タイトル: Structure and mechanism of GDP-mannose glycosyl hydrolase, a Nudix enzyme that cleaves at carbon instead of phosphorus.
著者: Gabelli, S.B. / Bianchet, M.A. / Azurmendi, H.F. / Xia, Z. / Sarawat, V. / Mildvan, A.S. / Amzel, L.M.
履歴
登録2003年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GDP-mannose mannosyl hydrolase
B: GDP-mannose mannosyl hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0649
ポリマ－36,8492
非ポリマー1,2157
水13,097727
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5220 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area14170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.069, 81.363, 98.974
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assemply is the dimer present in the asymmetric unit.

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 GDP-mannose mannosyl hydrolase / GDPMH / Colanic acid biosynthesis protein wcaH


分子量: 18424.627 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: NUDD, WCAH, GMM, B2051 / プラスミド: Pet11b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P32056, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用

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非ポリマー , 5種, 734分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 727 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 20% PEG 4000, 0.2M Na (or Mg) Acetate, 0.1M Tris HCl pH8.5), VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11801
21
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X6A10.9791
回転陽極RIGAKU RU20021.54
検出器
タイプID検出器
ADSC QUANTUM 41CCD
RIGAKU RAXIS IV2IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97911
21.541
反射解像度: 1.3→63.25 Å / Num. all: 88143 / Num. obs: 88143 / % possible obs: 92.41 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 38.2
反射 シェル解像度: 1.298→1.332 Å / % possible all: 73.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.3→63.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 0.657 / SU ML: 0.028 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.049 / ESU R Free: 0.051 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19059 4715 5.1 %RANDOM
Rwork0.16882 ---
obs0.16994 88143 92.41 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 11.643 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.26 Å20 Å20 Å2
2---0.23 Å20 Å2
3----0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→63.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2606 0 75 727 3408
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0212748
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022398
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5571.9673738
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.84735532
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.7375318
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2392
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.023046
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0160.02634
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.2487
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2610.22836
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0810.21616
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1460.2569
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1450.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3670.290
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.190.264
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.771.51594
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.41622558
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.96731154
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0164.51180
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.298→1.332 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.403 247
Rwork0.386 4646

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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