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- PDB-1rut: Complex of LMO4 LIM domains 1 and 2 with the ldb1 LID domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rut
タイトルComplex of LMO4 LIM domains 1 and 2 with the ldb1 LID domain
要素Fusion protein of Lmo4 protein and LIM domain-binding protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / b-tandem zipper / LIM domain / fusion protein
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of kinase activity / cellular component assembly / negative regulation of erythrocyte differentiation / cerebellar Purkinje cell differentiation / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / primitive erythrocyte differentiation / head development / beta-catenin-TCF complex / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery ...regulation of kinase activity / cellular component assembly / negative regulation of erythrocyte differentiation / cerebellar Purkinje cell differentiation / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / primitive erythrocyte differentiation / head development / beta-catenin-TCF complex / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / epithelial structure maintenance / LIM domain binding / gastrulation with mouth forming second / anterior/posterior axis specification / regulation of focal adhesion assembly / cell leading edge / somatic stem cell population maintenance / hair follicle development / positive regulation of cell adhesion / cerebellum development / regulation of cell migration / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / Wnt signaling pathway / RNA polymerase II transcription regulator complex / neuron differentiation / DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / transcription coactivator activity / cell adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / chromatin / enzyme binding / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
LIM-domain binding protein/SEUSS / LIM interaction domain / LIM-domain binding protein / LIM interaction domain (LID) / LIM interaction domain (LID) domain profile. / Cysteine Rich Protein / Cysteine Rich Protein / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / LIM domain-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Deane, J.E. / Ryan, D.P. / Maher, M.J. / Kwan, A.H.Y. / Bacca, M. / Mackay, J.P. / Guss, J.M. / Visvader, J.E. / Matthews, J.M.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2004
タイトル: Tandem LIM domains provide synergistic binding in the LMO4:Ldb1 complex
著者: Deane, J.E. / Ryan, D.P. / Sunde, M. / Maher, M.J. / Guss, J.M. / Visvader, J.E. / Matthews, J.M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: Crystallization of FLINC4, an intramolecular LMO4-ldb1 complex
著者: Deane, J.E. / Maher, M.J. / Langley, D.B. / Graham, S.C. / Visvader, J.E. / Guss, J.M. / Matthews, J.M.
履歴
登録2003年12月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月23日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Fusion protein of Lmo4 protein and LIM domain-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4575
ポリマ－20,1961
非ポリマー2624
水3,495194
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.344, 61.344, 93.159
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number149
Space group name H-MP312
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11X-623-

HOH

21X-687-

HOH

31X-737-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Fusion protein of Lmo4 protein and LIM domain-binding protein 1 / FLINC4


分子量: 20195.641 Da / 分子数: 1 / 変異: C52S, C64S / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Fusion of LMO4 residues 16-152 to ldb1 LID residues 300-339 via a flexible linker with sequence GGSGGSGGSGG
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: lmo4, ldb1 / プラスミド: pGEX-2T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: GenBank: 13097522, UniProt: P70662
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 194 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.34 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: 1.0M ammonium sulfate, 0.1M MES, pH 6.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08, 1.282, 1.170, 1.283
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年1月24日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si (111) asymmetric cut, horizontal focus
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.081
21.2821
31.171
41.2831
反射解像度: 1.3→50 Å / Num. all: 45526 / Num. obs: 45441 / % possible obs: 91.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 16.442 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 1.3→1.35 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.291 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 3907 / % possible all: 79.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.3→46.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 0.536 / SU ML: 0.023 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.045 / ESU R Free: 0.047 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19316 2291 5 %RANDOM
Rwork0.15499 ---
all0.1568 45437 --
obs0.15686 43146 95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.986 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→46.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1250 0 4 194 1448
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0211275
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021112
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2421.9451718
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7832594
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2345161
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2181
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021453
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02273
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1950.2221
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.250.21285
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.080.2798
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1010.2128
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0290.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1380.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2720.265
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.070.218
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.8242791
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.95931266
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.1812484
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.553452
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.38211275
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free10.4478198
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded8.01981250
LS精密化 シェル解像度: 1.302→1.336 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.273 142
Rwork0.249 2880
obs-3022

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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