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万見
- PDB-1row: Structure of SSP-19, an MSP-domain protein like family member in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1row
タイトルStructure of SSP-19, an MSP-domain protein like family member in Caenorhabditis elegans
要素MSP-domain protein like family member
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / BETA BARREL / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative / Southeast Collaboratory for Structural Genomics / SECSG
機能・相同性
機能・相同性情報


protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
: / Major sperm protein (MSP) domain / MSP (Major sperm protein) domain / Major sperm protein (MSP) domain profile. / PapD-like superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Sperm-specific class P protein 19
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Schormann, N. / Symersky, J. / Carson, M. / Luo, M. / Lin, G. / Li, S. / Qiu, S. / Arabashi, A. / Bunzel, B. / Luo, D. ...Schormann, N. / Symersky, J. / Carson, M. / Luo, M. / Lin, G. / Li, S. / Qiu, S. / Arabashi, A. / Bunzel, B. / Luo, D. / Nagy, L. / Gray, R. / Luan, C.-H. / Zhang, J. / Lu, S. / DeLucas, L. / Southeast Collaboratory for Structural Genomics (SECSG)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: Structure of sperm-specific protein SSP-19 from Caenorhabditis elegans.
著者: Schormann, N. / Symersky, J. / Luo, M.
履歴
登録2003年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MSP-domain protein like family member
B: MSP-domain protein like family member


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0452
ポリマ－22,0452
非ポリマー00
水2,828157
1
A: MSP-domain protein like family member


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,0221
ポリマ－11,0221
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: MSP-domain protein like family member


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,0221
ポリマ－11,0221
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)52.354, 31.848, 55.577
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.67, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211
詳細The biological unit is a monomer

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要素

#1: タンパク質 MSP-domain protein like family member / SSP-19 / Sperm-Specific family / class P SSP-19 / hypothetical protein C55C2.2


分子量: 11022.486 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
株: BRISTOL N2 (Clone C55C2) / Cell: SPERM / 遺伝子: SSP-19 / プラスミド: pET28B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O01829
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.8 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 1.7M lithium sulfate, 0.05M Mes, 0.1M magnesium chloride, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 295 K / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
17 mg/mlprotein1drop
220 mg/mlHEPES1droppH7.5
30.5 %(v/v)octyl beta-D-glucopyranoside1drop
41.7 Mlithium sulfate1reservoir
550 mMMES1reservoirpH5.6
6100 mM1reservoirMgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年10月24日 / 詳細: OSMIC MIRRORS
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 11037 / Num. obs: 11037 / % possible obs: 88.2 % / Observed criterion σ(I): 0.5 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 25.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 33.9
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Num. unique all: 747 / Rsym value: 0.066 / % possible all: 60.5
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / Num. obs: 8710 / % possible obs: 92.4 % / Num. measured all: 28027 / Rmerge(I) obs: 0.053
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 2.28 Å / % possible obs: 89.7 % / 冗長度: 3 % / Num. unique obs: 852 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Mean I/σ(I) obs: 21.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Homology model (Swiss Model)based on PDB Entry 1M1S

1m1s


解像度: 2→19.56 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high absF: 525587.12 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: In initial stages restrained NCS was used, but later the two monomers were refined independently
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.274 560 5.2 %RANDOM
Rwork0.225 ---
all0.238 11037 --
obs0.225 11037 85.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.6843 Å2 / ksol: 0.363445 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.1 Å20 Å2-4.09 Å2
2---8.84 Å20 Å2
3---16.94 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1514 0 0 157 1671
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d28.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.98
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.261.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.732
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.122
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.812.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.042 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 56 4.4 %
Rwork0.237 1214 -
obs-1214 65.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 24.79 Å / Num. reflection obs: 8637 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.219 / Rfactor Rfree: 0.28 / Rfactor Rwork: 0.224
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg28.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.98
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 2.34 Å / Rfactor Rfree: 0.327 / Rfactor Rwork: 0.207 / Num. reflection Rwork: 1217 / Rfactor obs: 0.237

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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