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- PDB-1rnd: NEWLY OBSERVED BINDING MODE IN PANCREATIC RIBONUCLEASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rnd
タイトルNEWLY OBSERVED BINDING MODE IN PANCREATIC RIBONUCLEASE
要素RIBONUCLEASE A
キーワードHYDROLASE(ENDORIBONUCLEASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


pancreatic ribonuclease / ribonuclease A activity / RNA nuclease activity / nucleic acid binding / defense response to Gram-positive bacterium / lyase activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
P-30 Protein / Ribonuclease A-like domain / Pancreatic ribonuclease / Ribonuclease A, active site / Ribonuclease A-domain / Ribonuclease A-like domain superfamily / Pancreatic ribonuclease / Pancreatic ribonuclease family signature. / Pancreatic ribonuclease / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-DEOXYGUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / Ribonuclease pancreatic
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Aguilar, C.F. / Thomas, P.J. / Mills, A. / Moss, D.S. / Palmer, R.A.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Newly observed binding mode in pancreatic ribonuclease.
著者: Aguilar, C.F. / Thomas, P.J. / Mills, A. / Moss, D.S. / Palmer, R.A.
#1: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 1991
タイトル: Novel Non-Productively Bound Ribonuclease Inhibitor Complexes-High Resolution X-Ray Refinement Studies on the Binding of Rnase-A to Cytidylyl-2',5'-Guanosine (2',5'Cpg) and ...タイトル: Novel Non-Productively Bound Ribonuclease Inhibitor Complexes-High Resolution X-Ray Refinement Studies on the Binding of Rnase-A to Cytidylyl-2',5'-Guanosine (2',5'Cpg) and Deoxycytidylyl-3',5'-Guanosine (3',5'Dcpdg)
著者: Aguilar, C.F. / Thomas, P.J. / Moss, D.S. / Mills, A. / Palmer, R.A.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987
タイトル: X-Ray Refinement Study on the Binding of Cytidylic Acid (2'-Cmp) to Ribonuclease-A
著者: Howlin, B. / Harris, G.W. / Moss, D.S. / Palmer, R.A.
#3: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 1984
タイトル: An X-Ray Refinement Study on the Binding of Ribonuclease-A to Cytidine-N(3)-Oxide 2'-Phosphate
著者: Palmer, R.A. / Moss, D.S. / Haneef, I. / Borkakoti, N.
#4: ジャーナル: J.Crystallogr.Spectrosc.Res. / 年: 1984
タイトル: The Refined Structure of Ribonuclease-A at 1.45 Angstroms Resolution
著者: Borkakoti, N. / Moss, D.S. / Stanford, M.J. / Palmer, R.A.
履歴
登録1991年10月21日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RIBONUCLEASE A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1523
ポリマ－13,7081
非ポリマー4432
水1,72996
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)30.340, 38.190, 53.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.90, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: RESIDUES PRO 93 AND PRO 114 ARE CIS PROLINES.

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要素

#1: タンパク質 RIBONUCLEASE A


分子量: 13708.326 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P61823, EC: 3.1.27.5
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-DGP / 2'-DEOXYGUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE MOST INTERESTING FEATURE IN THIS STRUCTURE IS THE MODE OF BINDING OF THE DCPDG INHIBITOR TO THE ...THE MOST INTERESTING FEATURE IN THIS STRUCTURE IS THE MODE OF BINDING OF THE DCPDG INHIBITOR TO THE ENZYME. THE ACTIVE SITE OF THE ENZYME WAS LABELLED B1, P1, B2 (FOLLOWING F.M.RICHARDS AND H.W.WYCKOFF (1973) IN "ATLAS OF MOLECULAR STRUCTURES IN BIOLOGY - I: RIBONUCLEASE-S" D.C. PHILLIPS AND F.M.RICHARDS (EDS.) CLARENDON, OXFORD) WHERE P1 IS THE SITE AT WHICH THE PHOSPHODIESTER BOND IS CLEAVED AND IS OCCUPIED BY THE INORGANIC PHOSPHATE (OR SULFATE) IN THE NATIVE STRUCTURE. B1 IS THE SITE AT WHICH BASE IDENTIFICATION IS MADE THROUGH THR 45, BEING A SPECIFIC BINDING PLACE FOR PYRIMIDINE BASES. B2 IS THE SECOND BINDING PLACE FOR EITHER PURINE OR PYRIMIDINES. IN THIS STRUCTURE THE GUANINE BASE OF DCPDG BINDS TO THR 45 IN THE B1 SITE AND THE PHOSPHATE/SULFATE IN P1 (WHICH IS NOT DISPLACED BY THE INHIBITOR), WITH THE CPG MOLECULE PROTRUDING 'BACKWARDS' AWAY FROM THE ACTIVE SITE TOWARD THE OUTSIDE OF THE RIBONUCLEASE MOLECULAR SURFACE.
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細THE ATOMIC COORDINATES FOR THE DEOXYCYTIDINE PART OF DCPDG ARE NOT INCLUDED IN THIS DATA SET ...THE ATOMIC COORDINATES FOR THE DEOXYCYTIDINE PART OF DCPDG ARE NOT INCLUDED IN THIS DATA SET BECAUSE THE ELECTRON DENSITY FOR THIS PART OF THE MOLECULE WAS NOT WELL DEFINED DUE TO LACK OF INTERACTIONS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.28 %
結晶化
*PLUS
手法: unknown / PH range low: 5.7 / PH range high: 5.2
溶液の組成
*PLUS
濃度: 47 %(v/v) / 一般名: ethanol

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア名称: RESTRAIN / 分類: 精密化
精密化最高解像度: 1.5 Å
詳細: THE INHIBITOR AND SULFATE ANION WERE REFINED USING GROUP OCCUPANCIES.
Rfactor反射数
obs0.19 16347
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 1.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数934 0 28 96 1058
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.023
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.22
ソフトウェア
*PLUS
名称: RESTRAIN / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / Num. reflection all: 16347 / Rfactor obs: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプ
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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