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- PDB-1rms: CRYSTAL STRUCTURES OF RIBONUCLEASE MS COMPLEXED WITH 3'-GUANYLIC ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rms
タイトルCRYSTAL STRUCTURES OF RIBONUCLEASE MS COMPLEXED WITH 3'-GUANYLIC ACID A GP*C ANALOGUE, 2'-DEOXY-2'-FLUOROGUANYLYL-3',5'-CYTIDINE
要素RIBONUCLEASE MS
キーワードHYDROLASE(ENDORIBONUCLEASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonuclease T1 / ribonuclease T1 activity / RNA endonuclease activity / lyase activity / RNA binding
類似検索 - 分子機能
: / Microbial ribonucleases / Guanine-specific ribonuclease N1/T1/U2 / Ribonuclease/ribotoxin / ribonuclease / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-3'-MONOPHOSPHATE / Guanyl-specific ribonuclease Ms
類似検索 - 構成要素
生物種Aspergillus phoenicis (カビ)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Nonaka, T. / Mitsui, Y. / Nakamura, K.T.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Crystal structure of ribonuclease Ms (as a ribonuclease T1 homologue) complexed with a guanylyl-3',5'-cytidine analogue.
著者: Nonaka, T. / Nakamura, K.T. / Uesugi, S. / Ikehara, M. / Irie, M. / Mitsui, Y.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1991
タイトル: Three-Dimensional Structure of Ribonuclease Ms(Asterisk)3'-Guanylic Acid Complex at 2.5A Resolution
著者: Nonaka, T. / Mitsui, Y. / Irie, M. / Nakamura, K.T.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989
タイトル: Crystallization of a Complex between Ribonuclease Ms and 3'-Guanylic Acid
著者: Mitsui, T.Nonaka Y. / Nakamura, K.T. / Watanabe, H. / Ohgi, K. / Irie, M.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1988
タイトル: Three-Dimensional Structure of the Ribonuclease T1(Asterisk)2'-Gmp Complex at 1.9-A Resolution
著者: Arni, R. / Heinemann, U. / Tokuoka, R. / Saenger, W.
履歴
登録1991年12月2日処理サイト: BNL
改定 1.01992年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700SHEET ASP 83 (POSITION 1), GLU 84 (POSITION 2) AND ASN 80 (POSITION X) FORM A "G1 TYPE" BETA BULGE. ...SHEET ASP 83 (POSITION 1), GLU 84 (POSITION 2) AND ASN 80 (POSITION X) FORM A "G1 TYPE" BETA BULGE. GLU 84 AND ASN 80 ALSO OCCUPY RESPECTIVELY POSITIONS 0 AND X-1 OF A "WIDE TYPE" BETA BULGE (SEE REMARK 9). ALA 86 (POSITION 1), GLY 87 (POSITION 2) AND ILE 78 (POSITION X) FORM A "CLASSIC TYPE" BETA BULGE. ALA 86 AND ILE 78 ALSO OCCUPY POSITIONS 3 AND X+1 OF A "WIDE TYPE" BETA BULGE (SEE REMARK 9). GLU 4 (POSITION 1), TYR 5 (POSITION 2) AND TYR 12 (POSITION X) FORM A "CLASSIC TYPE" BETA BULGE. GLU 84 (POSITION 0), LEU 85 (POSITION 1) ALA 86 (POSITION 3) ILE 78 (POSITION X-1), PHE 79 (POSITION X) AND ASN 80 (POSITION X+1) FORM A "WIDE TYPE" BETA BULGE (SEE REMARKS 6 AND 7).

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RIBONUCLEASE MS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7732
ポリマ－11,4101
非ポリマー3631
水43224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.030, 62.800, 37.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: RESIDUE 38 IS A CIS PROLINE.
2: THE PEPTIDE LINKAGE GLY 53-THR 54 HAS BEEN FOUND TO BE IN THE CIS-CONFORMATION AFTER LEAST-SQUARES REFINEMENT.

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要素

#1: タンパク質 RIBONUCLEASE MS


分子量: 11409.980 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aspergillus phoenicis (カビ) / 参照: UniProt: P00653, EC: 3.1.4.23
#2: 化合物 ChemComp-3GP / GUANOSINE-3'-MONOPHOSPHATE / 3′-GMP


分子量: 363.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O8P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.9 %

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / Num. obs: 9223 / Num. measured all: 10035 / Rmerge(I) obs: 0.116

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.9→6 Å
詳細: THE RMS DEVIATION BETWEEN THE SUPERIMPOSED CA POSITIONS OF RNASE MS AND RNASE T1 (REFERENCE 3, PROTEIN DATA BANK ENTRY 1RNT) EXCLUDING THE FOUR N-TERMINAL RESIDUES IS 0.55 ANGSTROMS. ...詳細: THE RMS DEVIATION BETWEEN THE SUPERIMPOSED CA POSITIONS OF RNASE MS AND RNASE T1 (REFERENCE 3, PROTEIN DATA BANK ENTRY 1RNT) EXCLUDING THE FOUR N-TERMINAL RESIDUES IS 0.55 ANGSTROMS. SIGNIFICANT DEVIATION OCCURS ONLY AT THE N-TERMINUS EXCEPT FOR A LOOP-OUT PORTION WHICH INDICATES THAT THE T1 SEQUENCE, GLY 34-SER 35-ASN 36-SER 37, SHOULD BE ALIGNED WITH THE MS SEQUENCE ASP-35-GAP-GAP-ASP 36. THE FOLLOWING CRITERIA WERE ADOPTED FOR ASSIGNING MAIN-CHAIN HYDROGEN BONDS: THE MAXIMUM DISTANCE BETWEEN AN AMIDE HYDROGEN AND A CARBONYL OXYGEN IS 2.60 ANGSTROMS. THE MAXIMUM DISTANCE BETWEEN AN AMIDE NITROGEN AND A CARBONYL OXYGEN IS 3.35.ANGSTROMS. THE MINIMUM NHO ANGLE IS 100 DEGREES. THE MINIMUM COH ANGLE IS 100 DEGREES. THE MINIMUM CON ANGLE IS 100 DEGREES. HYDROGEN ATOM POSITIONS WERE CALCULATED USING THE PROGRAM *X-PLOR*. THE ASSIGNMENT OF BETA-TURN TYPES IS BASED ON WILMOT AND THORNTON (C.M.WILMOT AND J.M.THORNTON, PROTEIN ENGINEERING, 3, 479-493, 1990). PHI,PSI ANGLES ARE ALLOWED TO DEVIATE BY 30 DEGREES FROM THEIR IDEAL VALUES.
Rfactor反射数
obs0.185 5863
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数803 0 24 24 851
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg3.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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