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- PDB-1rl2: RIBOSOMAL PROTEIN L2 RNA-BINDING DOMAIN FROM BACILLUS STEAROTHERM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rl2
タイトルRIBOSOMAL PROTEIN L2 RNA-BINDING DOMAIN FROM BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS
要素PROTEIN (RIBOSOMAL PROTEIN L2)
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / RNA-BINDING DOMAIN / PEPTIDYLTRANSFEREASE CENTER
機能・相同性
機能・相同性情報


transferase activity / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / rRNA binding / structural constituent of ribosome
類似検索 - 分子機能
SH3 type barrels. - #30 / Nucleic acid-binding proteins / Ribosomal protein L2, bacterial/organellar-type / SH3 type barrels. / Ribosomal protein L2 signature. / Ribosomal protein L2, conserved site / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Ribosomal protein L2, domain 3 / Ribosomal Proteins L2, C-terminal domain / Ribosomal protein L2, C-terminal ...SH3 type barrels. - #30 / Nucleic acid-binding proteins / Ribosomal protein L2, bacterial/organellar-type / SH3 type barrels. / Ribosomal protein L2 signature. / Ribosomal protein L2, conserved site / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Ribosomal protein L2, domain 3 / Ribosomal Proteins L2, C-terminal domain / Ribosomal protein L2, C-terminal / Ribosomal Proteins L2, C-terminal domain / Ribosomal Proteins L2, RNA binding domain / Ribosomal Proteins L2, RNA binding domain / Ribosomal Proteins L2, RNA binding domain / Ribosomal protein L2 / Translation protein SH3-like domain superfamily / Ribosomal protein L2, domain 2 / Roll / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein uL2
類似検索 - 構成要素
生物種Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Nakagawa, A. / Hosaka, H. / Nakashima, T. / Tanaka, I.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 1999
タイトル: The three-dimensional structure of the RNA-binding domain of ribosomal protein L2; a protein at the peptidyl transferase center of the ribosome.
著者: Nakagawa, A. / Nakashima, T. / Taniguchi, M. / Hosaka, H. / Kimura, M. / Tanaka, I.
#1: ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray crystallographic study of a 23S rRNA binding domain of the ribosomal protein L2 from Bacillus stearothermophilus
著者: Nakashima, T. / Kimura, M. / Nakagawa, A. / Tanaka, I.
履歴
登録1999年3月25日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年4月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (RIBOSOMAL PROTEIN L2)
B: PROTEIN (RIBOSOMAL PROTEIN L2)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8622
ポリマ－29,8622
非ポリマー00
水1,964109
1
A: PROTEIN (RIBOSOMAL PROTEIN L2)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9311
ポリマ－14,9311
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PROTEIN (RIBOSOMAL PROTEIN L2)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9311
ポリマ－14,9311
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)28.050, 36.190, 69.710
Angle α, β, γ (deg.)99.58, 95.86, 102.63
Int Tables number1
Cell settingtriclinic
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
33
44
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.999427, -0.006932, 0.033133), (-0.014974, 0.968367, -0.249082), (-0.030359, -0.249436, -0.967915)
ベクター: -16.317, -18.993, 27.649)

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (RIBOSOMAL PROTEIN L2)


分子量: 14930.819 Da / 分子数: 2 / 変異: METHIONINES ARE SUBSTITUED BY SELONOMETHIONINE / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
プラスミド: PET-22B / 遺伝子 (発現宿主): L2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)LYSS / 参照: UniProt: P04257
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 109 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 % / 解説: DATA WERE COLLECTED USING THE WEISSENBERG METHOD
結晶化pH: 6.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 15% PEK20000 IN 0.1M MES PH6, pH 6.5
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEK2000011
2MES11
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110-15 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1drop
31 mMdithiothreitol1drop
410-15 %(w/w)PEG200001reservoir
50.1 MMES1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-18B / 波長: 0.9000, 0.9785, 0.9788
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年5月15日 / 詳細: FOCUSING MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.91
20.97851
30.97881
反射解像度: 2.3→40 Å / Num. obs: 11430 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.354 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 96.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 45101
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
SOLOMON位相決定
CNS0.5精密化
DENZOデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 1117 9.8 %RANDOM
Rwork0.203 ---
all-11415 --
obs-11415 98.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.4 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.11 Å24.4 Å2-2.89 Å2
2--12.94 Å2-5.8 Å2
3----8.83 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.41 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2064 0 0 109 2173
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.03
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.21.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.472
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.572
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.872.5
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Weight Biso : 0.2 / Weight position: 5

Ens-IDDom-IDNCS model detailsRms dev Biso (Å2)Rms dev position (Å)
11RESTRAINTS0.0940.369
220.0990.331
330.1310.289
440.0870.221
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.324 184 9.9 %
Rwork0.258 1668 -
obs--97.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.203
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.03
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.258

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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