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万見
- PDB-1rgp: GTPASE-ACTIVATION DOMAIN FROM RHOGAP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rgp
タイトルGTPASE-ACTIVATION DOMAIN FROM RHOGAP
要素RHOGAP
キーワードG-PROTEIN / GAP / SIGNAL-TRANSDUCTION
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of endocytic recycling / transferrin transport / RHOF GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / regulation of small GTPase mediated signal transduction / RND2 GTPase cycle / endosomal transport / RHOB GTPase cycle / small GTPase-mediated signal transduction / RHOJ GTPase cycle ...negative regulation of endocytic recycling / transferrin transport / RHOF GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / regulation of small GTPase mediated signal transduction / RND2 GTPase cycle / endosomal transport / RHOB GTPase cycle / small GTPase-mediated signal transduction / RHOJ GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / Rho protein signal transduction / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / GTPase activator activity / small GTPase binding / SH3 domain binding / endosome membrane / cadherin binding / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Phosphatidylinositol 3-kinase; Chain A / Rho GTPase activation protein / Divergent CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain ...: / Phosphatidylinositol 3-kinase; Chain A / Rho GTPase activation protein / Divergent CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Rho GTPase-activating protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / MIR/MAD / 解像度: 2 Å
データ登録者Barrett, T. / Xiao, B. / Dodson, E.J. / Dodson, G. / Ludbrook, S.B. / Nurmahomed, K. / Gamblin, S.J. / Musacchio, A. / Smerdon, S.J. / Eccleston, J.F.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: The structure of the GTPase-activating domain from p50rhoGAP.
著者: Barrett, T. / Xiao, B. / Dodson, E.J. / Dodson, G. / Ludbrook, S.B. / Nurmahomed, K. / Gamblin, S.J. / Musacchio, A. / Smerdon, S.J. / Eccleston, J.F.
履歴
登録1996年12月5日処理サイト: BNL
改定 1.01997年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RHOGAP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4441
ポリマ－27,4441
非ポリマー00
水4,702261
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)36.086, 70.086, 79.205
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 RHOGAP / CDC42 GTPASE-ACTIVATING PROTEIN


分子量: 27444.469 Da / 分子数: 1 / 断片: GTPASE ACTIVATION DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07960
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 261 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 10% PEG 6K, 5% MPD IN 0.1M HEPES PH 7.5
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 %PEG60001reservoir
25 %MPD1reservoir
30.1 MHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 0.9
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年10月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 14248 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.097 / Rsym value: 0.097 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.38 / % possible all: 95

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解析

ソフトウェア
名称分類
CCP4モデル構築
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: MIR/MAD / 解像度: 2→20 Å / 交差検証法: FREE R / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 -5 %
Rwork0.22 --
obs-14234 99.6 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1770 0 0 269 2039
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.22 / Rfactor Rwork: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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