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万見
- PDB-1req: METHYLMALONYL-COA MUTASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1req
タイトルMETHYLMALONYL-COA MUTASE
要素(METHYLMALONYL-COA ...) x 2
キーワードISOMERASE / MUTASE / INTRAMOLECULAR TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


lactate fermentation to propionate and acetate / propionate metabolic process, methylmalonyl pathway / methylmalonyl-CoA mutase / methylmalonyl-CoA mutase activity / cobalamin binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methylmalonyl-CoA mutase small subunit, N-terminal / Methylmalonyl-CoA mutase, beta chain / Methylmalonyl-CoA mutase signature. / Methylmalonyl-CoA mutase / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha/beta chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase / Methylmalonyl-CoA mutase, C-terminal / Cobalamin (vitamin B12)-dependent enzyme, catalytic / Cobalamin-binding domain ...Methylmalonyl-CoA mutase small subunit, N-terminal / Methylmalonyl-CoA mutase, beta chain / Methylmalonyl-CoA mutase signature. / Methylmalonyl-CoA mutase / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha/beta chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase / Methylmalonyl-CoA mutase, C-terminal / Cobalamin (vitamin B12)-dependent enzyme, catalytic / Cobalamin-binding domain / B12 binding domain / Cobalamin-binding domain superfamily / B12-binding domain profile. / Cobalamin (vitamin B12)-binding domain / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COBALAMIN / DESULFO-COENZYME A / Methylmalonyl-CoA mutase small subunit / Methylmalonyl-CoA mutase large subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Propionibacterium freudenreichii subsp. shermanii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Evans, P.R. / Mancia, F.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: How coenzyme B12 radicals are generated: the crystal structure of methylmalonyl-coenzyme A mutase at 2 A resolution.
著者: Mancia, F. / Keep, N.H. / Nakagawa, A. / Leadlay, P.F. / McSweeney, S. / Rasmussen, B. / Bosecke, P. / Diat, O. / Evans, P.R.
#1: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 1990
タイトル: Adenosylcobalamin-Dependent Methylmalonyl-Coa Mutase from Propionibacterium Shermanii. Active Holoenzyme Produced from Escherichia Coli
著者: Mckie, N. / Keep, N.H. / Patchett, M.L. / Leadlay, P.F.
履歴
登録1996年1月19日処理サイト: BNL
改定 1.01997年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32012年10月24日Group: Non-polymer description
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: METHYLMALONYL-COA MUTASE
B: METHYLMALONYL-COA MUTASE
C: METHYLMALONYL-COA MUTASE
D: METHYLMALONYL-COA MUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)304,09717
ポリマ－299,1364
非ポリマー4,96013
水27,5991532
1
A: METHYLMALONYL-COA MUTASE
B: METHYLMALONYL-COA MUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,0949
ポリマ－149,5682
非ポリマー2,5267
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13090 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area45370 Å2
手法PISA
2
C: METHYLMALONYL-COA MUTASE
D: METHYLMALONYL-COA MUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,0028
ポリマ－149,5682
非ポリマー2,4346
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12940 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area45340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.800, 161.300, 88.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.464135, 0.013887, 0.885656), (-0.012319, -0.999882, 0.009222), (0.885679, -0.00663, 0.464251)
ベクター: 15.3186, 161.30537, -9.0062)
詳細THE ASYMMETRIC UNIT OF THE CRYSTAL CONTAINS TWO HETERODIMERIC MOLECULES, EACH WITH AN ALPHA CHAIN (CHAINS A AND C, CORRESPONDING TO GENE MUTB) AND A BETA CHAIN (CHAINS B AND D, CORRESPONDING TO GENE MUTA). MOLECULE 1 CONSISTS OF CHAINS A (ALPHA), B (BETA), WITH GLYCEROL CHAIN G AND WATERS X. MOLECULE 2 CONSISTS OF CHAINS C (ALPHA), D (BETA), WITH GLYCEROL CHAIN H AND WATERS Y. CHAINS A AND C INCLUDE COENZYME B12 (RESIDUE 800), DESULPHO-COA (RESIDUE 801) AND A GLYCEROL IN THE ACTIVE SITE (RESIDUE 802).

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要素

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METHYLMALONYL-COA ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 METHYLMALONYL-COA MUTASE


分子量: 80137.852 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CHAINS A AND C INCLUDE COENZYME B12, DESULPHO-COA, AND A GLYCEROL IN THE ACTIVE SITE. B12 IS PRESENT LARGELY AS REDUCED COB(II)ALAMIN, OR B12R.
由来: (組換発現) Propionibacterium freudenreichii subsp. shermanii (バクテリア)
生物種: Propionibacterium freudenreichii / 株: NCIB 9885
解説: THE 2 GENES MUTA (BETA CHAIN) AND MUTB (ALPHA CHAIN) ARE COEXPRESSED FROM THE SAME PLASMID
細胞株: 293 / 遺伝子: MUTA MUTB / プラスミド: PMEX1 / 遺伝子 (発現宿主): MUTA, MUTB / 発現宿主: K38 PGP1-2 / 株 (発現宿主): 293 / 参照: UniProt: P11653, methylmalonyl-CoA mutase
#2: タンパク質 METHYLMALONYL-COA MUTASE


分子量: 69430.188 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CHAINS A AND C INCLUDE COENZYME B12, DESULPHO-COA, AND A GLYCEROL IN THE ACTIVE SITE. B12 IS PRESENT LARGELY AS REDUCED COB(II)ALAMIN, OR B12R.
由来: (組換発現) Propionibacterium freudenreichii subsp. shermanii (バクテリア)
生物種: Propionibacterium freudenreichii / 株: NCIB 9885
解説: THE 2 GENES MUTA (BETA CHAIN) AND MUTB (ALPHA CHAIN) ARE COEXPRESSED FROM THE SAME PLASMID
細胞株: 293 / 遺伝子: MUTA MUTB / プラスミド: PMEX1 / 遺伝子 (発現宿主): MUTA, MUTB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): 293 / 参照: UniProt: P11652, methylmalonyl-CoA mutase

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非ポリマー , 4種, 1545分子

#3: 化合物 ChemComp-B12 / COBALAMIN


分子量: 1330.356 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C62H89CoN13O14P
#4: 化合物 ChemComp-DCA / DESULFO-COENZYME A / デスルホ補酵素A


分子量: 735.469 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1532 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化詳細: THE CRYSTALS WERE GROWN IN THE PRESENCE OF 2MM EXCESS 5'-DEOXYADENOSYLCOBALAMIN (COENZYME B12) AND 12MM DESULPHO-COA (FINAL CONCENTRATIONS), EQUILIBRATED AGAINST 14% W/V PEG 4000 AND 20% V/V ...詳細: THE CRYSTALS WERE GROWN IN THE PRESENCE OF 2MM EXCESS 5'-DEOXYADENOSYLCOBALAMIN (COENZYME B12) AND 12MM DESULPHO-COA (FINAL CONCENTRATIONS), EQUILIBRATED AGAINST 14% W/V PEG 4000 AND 20% V/V GLYCEROL, 100MM TRIS PH 7.5. THE ELECTRON DENSITY MAPS SHOW NO ADENOSYL GROUP ATTACHED TO THE COBALT ATOM, AND SPECTRA FROM SIMILAR CRYSTALS SHOW EVIDENCE OF SUBSTANTIAL REDUCTION OF COIII TO COII, WHICH IS 5-COORDINATE. THE COBALAMIN IN THIS CRYSTAL STRUCTURE IS BEST CONSIDERED AS REDUCED COB(II)ALAMIN (OR B12R). THE BOND LENGTH FROM THE COBALT TO THE LOWER AXIAL LIGAND, NE2 OF HIS A 610 (OR HIS C 610) IS SIGNIFICANTLY LONGER THAN THAT IN MODEL COMPOUNDS. POORLY ORDERED LOOPS: DENSITY IN THE FOLLOWING REGIONS IS POOR, AND THE MODEL MUST BE CONSIDERED UNRELIABLE. ALPHA CHAIN: A 1, C 1 MISSING, A 2 - A 3, C 2 - C 3 WEAK. BETA CHAIN: B 1 - C 19, C 1 - C 16 MISSING; B 184 - B 191, D 184 - D 191 WEAK; D 228 - D 230 WEAK; D 271 - D 276 VERY POOR DENSITY (MUCH BETTER IN CHAIN B); D 315 WEAK; D 474 - D 428 WEAK.
結晶化
*PLUS
温度: 23 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
114 %(w/v)PEG40001reservoir
220 %(v/v)glycerol1reservoir
3100 mMTris-HCl1reservoir
414 %(w/v)PEG40001drop
520 %(v/v)glycerol1drop
6100 mMTris-HCl1drop
720 mg/mlprotein1drop
82 mMcoenzyme B121drop
912 mMdesulpho-CoA1drop

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID2 / 波長: 0.9
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年6月24日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 217377 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.051
反射
*PLUS
Num. measured all: 1008268

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
精密化解像度: 2→20 Å / σ(F): 0
詳細: DERIVED FROM ENGH AND HUBER PARAMETERS BY V. LAMZIN FINAL RMS COORD. SHIFT 0.009 ANGSTROMS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 10907 5 %
Rwork0.22 --
obs-206327 99.8 %
原子変位パラメータBiso mean: 42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20510 0 330 1532 22372
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0170.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0390.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0440.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it3.23
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it4.15
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it4.64
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it5.86
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0130.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1560.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1830.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2560.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1870.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.22 / Rfactor Rwork: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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