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- PDB-1reo: L-amino acid oxidase from Agkistrodon halys pallas -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1reo
タイトルL-amino acid oxidase from Agkistrodon halys pallas
要素AHPLAAO
キーワードOXIDOREDUCTASE / L-amino acid oxidase
機能・相同性
機能・相同性情報


L-amino-acid oxidase / L-amino-acid oxidase activity / amino acid catabolic process / toxin activity / killing of cells of another organism / defense response to bacterium / apoptotic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor, domain 1 / Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor; domain 1 / Polyamine Oxidase; Chain A, domain 2 - #10 / Polyamine Oxidase; Chain A, domain 2 / : / Amine oxidase / Flavin containing amine oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich ...Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor, domain 1 / Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor; domain 1 / Polyamine Oxidase; Chain A, domain 2 - #10 / Polyamine Oxidase; Chain A, domain 2 / : / Amine oxidase / Flavin containing amine oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / L-amino-acid oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Gloydius halys (ヘビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.31 Å
データ登録者Zhang, H. / Teng, M. / Niu, L. / Wang, Y. / Wang, Y. / Liu, Q. / Huang, Q. / Hao, Q. / Dong, Y. / Liu, P.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: Purification, partial characterization, crystallization and structural determination of AHP-LAAO, a novel L-amino-acid oxidase with cell apoptosis-inducing activity from Agkistrodon halys pallas venom.
著者: Zhang, H. / Teng, M. / Niu, L. / Wang, Y. / Wang, Y. / Liu, Q. / Huang, Q. / Hao, Q. / Dong, Y. / Liu, P.
履歴
登録2003年11月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _struct_asym.entity_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AHPLAAO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,6275
ポリマ－55,2071
非ポリマー1,4204
水1,838102
1
A: AHPLAAO
ヘテロ分子

A: AHPLAAO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,25510
ポリマ－110,4142
非ポリマー2,8408
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation14_575-x,-y+5/2,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)169.310, 169.310, 169.310
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Space group name H-MI213
詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis: -x-169.29, -y+253.95, z.

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要素

#1: タンパク質 AHPLAAO


分子量: 55207.199 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gloydius halys (ヘビ) / 参照: UniProt: Q6STF1, L-amino-acid oxidase
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#4: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.07 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: ammonium sulfate, citrate soldium, nikel sulfate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 300K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
144 mg/mlprotein1dropin double-distilled water
20.1 Msodium citrate1reservoirpH5.6
32 Mammonium sulfate1reservoir
410 mM1reservoirNiSO4

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データ収集

回折平均測定温度: 300 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BSRF / ビームライン: 3W1A / 波長: 0.8883 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8883 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 34867 / Biso Wilson estimate: 29.5 Å2
反射
*PLUS
最高解像度: 2.31 Å / 最低解像度: 50 Å / % possible obs: 98.2 % / Num. measured all: 247448 / Rmerge(I) obs: 0.054
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.31 Å / 最低解像度: 2.39 Å / % possible obs: 99.8 % / Rmerge(I) obs: 0.383 / Mean I/σ(I) obs: 1.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
AUTOMARデータ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1F8R

1f8r


解像度: 2.31→48.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 183169.97 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.216 6518 9.9 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs0.194 34799 96 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 65.1326 Å2 / ksol: 0.369663 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.47 Å20 Å20 Å2
2--0.24 Å20 Å2
3---0.24 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.3 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.31→48.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3874 0 94 102 4070
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.72
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.271.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.042
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.042
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.062.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 551 9.5 %
Rwork0.281 5254 -
obs--82.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CARBOHYDRATE.PARAMCARBOHYDRATE.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4FAD.PARAMFAD.TOP
X-RAY DIFFRACTION5CITRATE.PARAMCITRATE.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 50 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 43.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.72
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.271.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.042
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.042
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.062.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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