登録情報 データベース : PDB / ID : 1r6x 構造の表示 ダウンロードとリンクタイトル The Crystal Structure of a Truncated Form of Yeast ATP Sulfurylase, Lacking the C-Terminal APS Kinase-like Domain, in complex with Sulfate 要素ATP:sulfate adenylyltransferase 詳細 キーワード TRANSFERASE / APS Kinase-like Domain機能・相同性 機能・相同性情報分子機能 ドメイン・相同性 構成要素
sulfur amino acid metabolic process / sulfate assimilation via adenylyl sulfate reduction / sulfate assimilation, phosphoadenylyl sulfate reduction by phosphoadenylyl-sulfate reductase (thioredoxin) / sulfate adenylyltransferase / sulfate adenylyltransferase (ATP) activity / hydrogen sulfide biosynthetic process / mitochondrion / ATP binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 Sulfate adenylyltransferase / Sulfate adenylyltransferase / Sulfate adenylyltransferase / Sulphate adenylyltransferase / Sulphate adenylyltransferase catalytic domain / ATP-sulfurylase PUA-like domain / ATP-sulfurylase / PUA-like domain / PUA-like superfamily / HUPs ... Sulfate adenylyltransferase / Sulfate adenylyltransferase / Sulfate adenylyltransferase / Sulphate adenylyltransferase / Sulphate adenylyltransferase catalytic domain / ATP-sulfurylase PUA-like domain / ATP-sulfurylase / PUA-like domain / PUA-like superfamily / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Roll / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta 類似検索 - ドメイン・相同性生物種 Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)手法 X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度 : 1.4 Å 詳細データ登録者 Lalor, D.J. / Schnyder, T. / Saridakis, V. / Pilloff, D.E. / Dong, A. / Tang, H. / Leyh, T.S. / Pai, E.F. 引用ジャーナル : Protein Eng. / 年 : 2003タイトル : Structural and functional analysis of a truncated form of Saccharomyces cerevisiae ATP sulfurylase: C-terminal domain essential for oligomer formation but not for activity著者 : Lalor, D.J. / Schnyder, T. / Saridakis, V. / Pilloff, D.E. / Dong, A. / Tang, H. / Leyh, T.S. / Pai, E.F. 履歴 登録 2003年10月17日 登録サイト : RCSB / 処理サイト : RCSB改定 1.0 2003年11月11日 Provider : repository / タイプ : Initial release改定 1.1 2008年4月29日 Group : Version format compliance改定 1.2 2011年7月13日 Group : Version format compliance改定 1.3 2023年8月23日 Group : Data collection / Database references ... Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description カテゴリ : chem_comp_atom / chem_comp_bond ... chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site Item : _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ... _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
すべて表示 表示を減らす Remark 999 SEQUENCE Clear electron density was not found for amino acids 343-351 and 388-393. The region 343- ... SEQUENCE Clear electron density was not found for amino acids 343-351 and 388-393. The region 343-351 is a loop on the outside of the protein and amino acids 388-393 are at the C-terminus of the protein. Both of these regions are apparently mobile.