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万見
- PDB-1r6c: High resolution structure of ClpN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r6c
タイトルHigh resolution structure of ClpN
要素ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpA
キーワードHYDROLASE / ClpA / AAA+ / N-terminal Domain / ClpS / crystal / binding mechanism
機能・相同性
機能・相同性情報


endopeptidase Clp complex / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / protein unfolding / cellular response to heat / response to oxidative stress / ATP hydrolysis activity / proteolysis / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA / Double Clp-N motif / Clp, N-terminal domain / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component ...ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA / Double Clp-N motif / Clp, N-terminal domain / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. / : / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Xia, D. / Maurizi, M.R. / Guo, F. / Singh, S.K. / Esser, L.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2004
タイトル: Crystallographic investigation of peptide binding sites in the N-domain of the ClpA chaperone
著者: Xia, D. / Esser, L. / Singh, S.K. / Guo, F. / Maurizi, M.R.
履歴
登録2003年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2001
ポリマ－16,2001
非ポリマー00
水1,26170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)36.040, 51.990, 65.133
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpA


分子量: 16200.268 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: CLPA, LOPD, B0882, C1019, Z1119, ECS0968 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ABH9
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.69 %
結晶化温度: 294 K / 手法: ハンギングドロップ法
詳細: 0.02M HEPES at pH 7.4 (protein solution) mixed 1:1 with 0.1M PIPES at pH 7.0, 35% (w/v) PEG 8000, 0.32M sodium citrate, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年6月15日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→50 Å / Num. all: 6243 / Num. obs: 6243 / % possible obs: 0.88 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.026 / Rsym value: 0.026 / Net I/σ(I): 51.1
反射 シェル解像度: 2.15→2.23 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Mean I/σ(I) obs: 27.48 / Num. unique all: 511 / Rsym value: 0.052 / % possible all: 0.744

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.15→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.873 / SU B: 4.859 / SU ML: 0.131 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.382 / ESU R Free: 0.247 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24326 241 3.9 %RANDOM
Rwork0.16748 ---
all-5979 --
obs-5979 88.25 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.105 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.32 Å20 Å20 Å2
2--0.11 Å20 Å2
3---0.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1126 0 0 70 1196
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0211142
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.7591.9491546
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.2263141
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.30215204
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2181
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02872
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.3511
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2050.575
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2410.351
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2420.511
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.590.8711
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.7313.81143
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.4463431
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it9.54.5403
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.206 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.262 13
Rwork0.18 353
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 44.4944 Å / Origin y: 12.302 Å / Origin z: 174.6293 Å
111213212223313233
T0.0289 Å2-0.0093 Å20.0054 Å2-0.045 Å2-0.0156 Å2--0.0056 Å2
L3.4574 °20.4572 °2-0.1336 °2-4.1204 °2-0.3817 °2--2.84 °2
S-0.1 Å °-0.0011 Å °-0.0071 Å °-0.0237 Å °0.1186 Å °-0.1152 Å °-0.022 Å °0.0972 Å °-0.0186 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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