PDB-1r47: Structure of human alpha-galactosidase

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 1r47

タイトル

Structure of human alpha-galactosidase

要素

Alpha-galactosidase A

キーワード

HYDROLASE (加水分解酵素) /

glycoprotein (糖タンパク質) / carbohydrate-binding protein / glycosidase / lysosomal enzyme / (beta/alpha)8 barrel

機能・相同性

機能・相同性情報

glycosylceramide catabolic process / negative regulation of nitric-oxide synthase activity /

alpha-galactosidase /

alpha-galactosidase activity / glycosphingolipid catabolic process /

galactoside binding / oligosaccharide metabolic process / glycoside catabolic process / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / Glycosphingolipid catabolism ...
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

フーリエ合成 / 解像度: 3.45 Å

データ登録者

Garman, S.C. / Garboczi, D.N.

引用

ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: The molecular defect leading to Fabry disease: structure of human alpha-galactosidase
著者: Garman, S.C. / Garboczi, D.N.

履歴

登録	2003年10月3日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2004年3月16日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2008年4月29日	Group: Version format compliance
改定 1.2	2011年7月13日	Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.0	2020年7月29日	Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_comp_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id 解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.1	2024年4月3日	Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

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ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	1r47.cif.gz	177.5 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb1r47.ent.gz	141.2 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	1r47.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r4/1r47 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r4/1r47	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	1r46C C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	3gxt-d 3lxc-d 3lx9-d 3gxp-d 4rew-d 2q7d-4 6ibm-d 4zs9-d 3hg3-d 3ihv-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#156 - 2012年12月 ABO式血液型糖転移酵素 (ABO Blood Type Glycosyltransferases) 類似性 (1) #198 - 2016年6月 β-ガラクトシダーゼ (Beta-galactosidase) 類似性 (1)

登録構造単位

A: Alpha-galactosidase A

B: Alpha-galactosidase A

ヘテロ分子

95.7 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者・ソフトウェアが定義した集合体

単位格子

Length a, b, c (Å)	89.998, 89.998, 216.312
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number	154
Space group name H-M	P3₂21

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質	Alpha-galactosidase A / Melibiase / Alpha-D-galactoside galactohydrolase / Alpha-D-galactosidase A / Agalsidase alfa 分子量: 45394.543 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: complex with alpha-galactose / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GLA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P06280, alpha-galactosidase

#1: タンパク質

Alpha-galactosidase A / Melibiase / Alpha-D-galactoside galactohydrolase / Alpha-D-galactosidase A / Agalsidase alfa

分子量: 45394.543 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: complex with alpha-galactose / 由来: (組換発現)

Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GLA / 発現宿主:

Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P06280,

alpha-galactosidase

-
糖 , 5種, 8分子

#2: 多糖

2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

タイプ: oligosaccharide

オリゴ糖 / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現

記述子	タイプ	プログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-	Glycam Condensed Sequence	GMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1	WURCS	PDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}	LINUCS	PDB-CARE

#3: 多糖

alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...

タイプ: oligosaccharide

オリゴ糖 / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現

記述子	タイプ	プログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-	Glycam Condensed Sequence	GMML 1.0
WURCS=2.0/2,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-2-2/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1	WURCS	PDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}	LINUCS	PDB-CARE

#4: 多糖

alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...

タイプ: oligosaccharide

オリゴ糖 / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現

記述子	タイプ	プログラム
DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-	Glycam Condensed Sequence	GMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1	WURCS	PDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}	LINUCS	PDB-CARE

#5: 多糖

alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...

タイプ: oligosaccharide

オリゴ糖 / 分子量: 1056.964 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現

記述子	タイプ	プログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpa1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-	Glycam Condensed Sequence	GMML 1.0
WURCS=2.0/3,6,5/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-2-2-3/a4-b1_a6-f1_b4-c1_c3-d1_c6-e1	WURCS	PDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}	LINUCS	PDB-CARE

#6: 糖

ChemComp-GAL / beta-D-galactopyranose / beta-D-galactose / D-galactose / galactose / β-D-ガラクトピラノ-ス /

ガラクトース

タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C₆H₁₂O₆

識別子	タイプ	プログラム
DGalpb	CONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOL	GMML 1.0
b-D-galactopyranose	COMMON NAME	GMML 1.0
b-D-Galp	IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOL	PDB-CARE 1.0
Gal	SNFG CARBOHYDRATE SYMBOL	GMML 1.0

-
非ポリマー , 2種, 20分子

#7: 化合物	ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₂H₆O₂
#8: 水	ChemComp-HOH / water / 水分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶

マシュー密度: 2.58 Å³/Da / 溶媒含有率: 52 %

結晶化

温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 30% PEG 4000, 0.1M TRIS HCl, 0.2M AMMONIUM SULFATE, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

結晶化

*PLUS

pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法

溶液の組成

*PLUS

ID	濃度	一般名	Crystal-ID	Sol-ID	詳細
1	40 mg/ml	protein	1	drop
2	20 mM	Tris-HCl	1	drop	pH7.5
3	30 %(w/v)	PEG4000	1	reservoir
4	100 mM	Tris-HCl	1	reservoir	pH8.0
5	200 mM	ammonium sulfate	1	reservoir

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1.033 Å
検出器	タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年2月23日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 3.45→41.55 Å / Num. all: 13878 / Num. obs: 13878 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 6.6 % / B_iso Wilson estimate: 16 Å² / R_merge(I) obs: 0.2 / R_sym value: 0.2 / Net I/σ(I): 7.3
反射シェル	解像度: 3.45→3.57 Å / 冗長度: 6.7 % / R_merge(I) obs: 0.745 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 1323 / R_sym value: 0.745 / % possible all: 98.9
反射	PLUS 最低解像度: 50 Å / Num. obs: 13922 / % possible obs: 99.7 % / Num. measured all: 91651 / R_merge(I) obs*: 0.2
反射シェル	PLUS % possible obs: 98.9 % / Num. unique obs: 1323 / Num. measured obs*: 8610

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
CNS	1	精密化
DENZO		データ削減
SCALEPACK		データスケーリング
CNS		位相決定

精密化

構造決定の手法:

フーリエ合成
開始モデル: Structure without ligand

解像度: 3.45→41.55 Å / R_factor R_free error: 0.012 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: 300 KCAL/MOL/A^2 NCS RESTRAINTS APPLIED TO ALL ATOMS IN EARLY ROUNDS OF REFINEMENT AND RELAXED IN LATER ROUNDS.

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.321	710	5.1 %	SHELLS
R_work	0.285	-	-	-
obs	0.285	13878	99.5 %	-
all	-	13878	-	-

溶媒の処理

溶媒モデル: FLAT MODEL / B_sol: 34.411 Å² / k_sol: 0.233224 e/Å³

原子変位パラメータ

B_iso mean: 56.7 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	32.99 Å²	11.62 Å²	0 Å²
2-	-	32.99 Å²	0 Å²
3-	-	-	-65.98 Å²

Refine analyze

	Free	Obs
Luzzati coordinate error	0.61 Å	0.51 Å
Luzzati d res low	-	5 Å
Luzzati sigma a	0.95 Å	0.84 Å

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 3.45→41.55 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	6253	0	331	18	6602

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	Dev ideal target
X-RAY DIFFRACTION	c_bond_d	0.008
X-RAY DIFFRACTION	c_angle_deg	1.5
X-RAY DIFFRACTION	c_dihedral_angle_d	22.8
X-RAY DIFFRACTION	c_improper_angle_d	0.84
X-RAY DIFFRACTION	c_mcbond_it	4.82	4.5
X-RAY DIFFRACTION	c_mcangle_it	7.95	6
X-RAY DIFFRACTION	c_scbond_it	7.11	6
X-RAY DIFFRACTION	c_scangle_it	10.97	7.5

Refine LS restraints NCS

NCS model details: CONSTR / Weight B_iso : 2 / Weight position: 300

LS精密化シェル

解像度: 3.45→3.67 Å / R_factor R_free error: 0.037 / Total num. of bins used: 6

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.389	108	5 %
R_work	0.361	2061	-
obs	-	-	96.4 %

精密化

*PLUS

最低解像度: 50 Å

溶媒の処理

*PLUS

原子変位パラメータ

*PLUS

拘束条件

*PLUS

Refine-ID	タイプ	Dev ideal
X-RAY DIFFRACTION	c_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTION	c_dihedral_angle_deg	22.8
X-RAY DIFFRACTION	c_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTION	c_improper_angle_deg	0.8

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