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- PDB-1r1w: CRYSTAL STRUCTURE OF THE TYROSINE KINASE DOMAIN OF THE HEPATOCYTE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r1w
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE TYROSINE KINASE DOMAIN OF THE HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR C-MET
要素HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR
キーワードTRANSFERASE / RECEPTOR TYROSINE KINASE / SIGNAL TRANSDUCTION / GRB2 / SHC
機能・相同性
機能・相同性情報


hepatocyte growth factor receptor activity / negative regulation of guanyl-nucleotide exchange factor activity / Drug-mediated inhibition of MET activation / MET activates STAT3 / negative regulation of hydrogen peroxide-mediated programmed cell death / MET interacts with TNS proteins / MET Receptor Activation / endothelial cell morphogenesis / semaphorin receptor activity / MET receptor recycling ...hepatocyte growth factor receptor activity / negative regulation of guanyl-nucleotide exchange factor activity / Drug-mediated inhibition of MET activation / MET activates STAT3 / negative regulation of hydrogen peroxide-mediated programmed cell death / MET interacts with TNS proteins / MET Receptor Activation / endothelial cell morphogenesis / semaphorin receptor activity / MET receptor recycling / pancreas development / MET activates PTPN11 / MET activates RAP1 and RAC1 / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / MET activates PI3K/AKT signaling / negative regulation of stress fiber assembly / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / negative regulation of Rho protein signal transduction / MET activates PTK2 signaling / branching morphogenesis of an epithelial tube / positive chemotaxis / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / semaphorin-plexin signaling pathway / establishment of skin barrier / MET activates RAS signaling / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / phagocytosis / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / positive regulation of microtubule polymerization / negative regulation of autophagy / liver development / basal plasma membrane / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / excitatory postsynaptic potential / molecular function activator activity / receptor protein-tyrosine kinase / Negative regulation of MET activity / neuron differentiation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / cell migration / PIP3 activates AKT signaling / nervous system development / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / postsynapse / receptor complex / cell surface receptor signaling pathway / cell surface / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, HGF/MSP receptor / Plexin family / Plexin repeat / Plexin repeat / Sema domain / semaphorin domain / Sema domain / Sema domain superfamily / Sema domain profile. / IPT/TIG domain ...Tyrosine-protein kinase, HGF/MSP receptor / Plexin family / Plexin repeat / Plexin repeat / Sema domain / semaphorin domain / Sema domain / Sema domain superfamily / Sema domain profile. / IPT/TIG domain / ig-like, plexins, transcription factors / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / IPT domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin E-set / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Hepatocyte growth factor receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Schiering, N. / Knapp, S. / Marconi, M. / Flocco, M.M. / Cui, J. / Perego, R. / Rusconi, L. / Cristiani, C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of the tyrosine kinase domain of the hepatocyte growth factor receptor c-Met and its complex with the microbial alkaloid K-252a
著者: Schiering, N. / Knapp, S. / Marconi, M. / Flocco, M.M. / Cui, J. / Perego, R. / Rusconi, L. / Cristiani, C.
履歴
登録2003年9月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3071
ポリマ－35,3071
非ポリマー00
水4,197233
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.038, 46.028, 158.448
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR / MET PROTO-ONCOGENE TYROSINE KINASE / C-MET / HGF RECEPTOR / HGF-SF RECEPTOR


分子量: 35306.898 Da / 分子数: 1 / 断片: TYROSINE KINASE DOMAIN / 変異: Y1194F, Y1234F, Y1235D, V1272L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MET / 細胞株 (発現宿主): HIGH-FIVE
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P08581, EC: 2.7.1.112
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 233 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.63 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: PEG 5000 MME, isopropanol, Hepes, pH 7.10, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
250 mMTris1droppH8.5
3150 mM1dropNaCl
410 %glycerol1drop
53 mMdithiothreitol1drop
66-10 %PEG5000 MME1reservoir
7100 mMHEPES1reservoirpH7.1
811 %isopropanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年12月16日
放射モノクロメーター: DIAMOND CYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 28705 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rmerge(I) obs: 0.315 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / Num. unique all: 2644 / % possible all: 90.4
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 168428
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 90.4 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ProDCデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
REFMAC5.1.24精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1r0p

1r0p


解像度: 1.8→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 2.083 / SU ML: 0.067 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.123 / ESU R Free: 0.115 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: It is probable that HOH 1 is a chlorine. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20381 1405 4.9 %RANDOM
Rwork0.17297 ---
all0.17447 28705 --
obs0.17447 27250 95.58 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.291 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20 Å20 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2286 0 0 233 2519
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0212338
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022171
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.291.9533167
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.80535044
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5145283
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2361
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022528
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0080.02477
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2440.2714
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2370.22472
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0820.21234
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1260.249
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2380.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2980.252
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2220.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6711.51428
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.27222318
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9593910
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2384.5849
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.849 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.221 94
Rwork0.189 1822
obs-1822
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / Rfactor Rfree: 0.2038 / Rfactor Rwork: 0.1729
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.29

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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