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- PDB-1r1i: STRUCTURAL ANALYSIS OF NEPRILYSIN WITH VARIOUS SPECIFIC AND POTEN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r1i
タイトルSTRUCTURAL ANALYSIS OF NEPRILYSIN WITH VARIOUS SPECIFIC AND POTENT INHIBITORS
要素Neprilysin
キーワードHYDROLASE / LT1_9 / glycoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


neuropeptide processing / neprilysin / creatinine metabolic process / oligopeptidase activity / exopeptidase activity / substance P catabolic process / Physiological factors / cellular response to UV-A / peptide metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process ...neuropeptide processing / neprilysin / creatinine metabolic process / oligopeptidase activity / exopeptidase activity / substance P catabolic process / Physiological factors / cellular response to UV-A / peptide metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / cardiolipin binding / neuron projection terminus / positive regulation of neurogenesis / cellular response to UV-B / phosphatidylserine binding / cellular response to cytokine stimulus / amyloid-beta clearance / brush border / replicative senescence / amyloid-beta metabolic process / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / angiotensin maturation / metallocarboxypeptidase activity / sensory perception of pain / peptide binding / lung development / secretory granule membrane / placenta development / positive regulation of long-term synaptic potentiation / kidney development / trans-Golgi network / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / protein processing / response to estrogen / synaptic vesicle / presynapse / cytoplasmic vesicle / endopeptidase activity / learning or memory / early endosome / ciliary basal body / membrane raft / axon / focal adhesion / neuronal cell body / dendrite / synapse / centrosome / Neutrophil degranulation / cell surface / protein homodimerization activity / proteolysis / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Neutral endopeptidase; domain 2 / Neutral endopeptidase , domain2 / Peptidase M13 / Peptidase M13, N-terminal domain / Peptidase M13, C-terminal domain / Peptidase M13, domain 2 / Peptidase family M13 / Peptidase family M13 / Neprilysin-like (M13) protease domain profile. / Collagenase (Catalytic Domain) ...Neutral endopeptidase; domain 2 / Neutral endopeptidase , domain2 / Peptidase M13 / Peptidase M13, N-terminal domain / Peptidase M13, C-terminal domain / Peptidase M13, domain 2 / Peptidase family M13 / Peptidase family M13 / Neprilysin-like (M13) protease domain profile. / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
[2(R,S)-2-SULFANYLHEPTANOYL]-PHE-ALA / Neprilysin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Oefner, C. / Roques, B.P. / Fournie-Zaluski, M.C. / Dale, G.E.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: Structural analysis of neprilysin with various specific and potent inhibitors.
著者: Oefner, C. / Roques, B.P. / Fournie-Zaluski, M.C. / Dale, G.E.
履歴
登録2003年9月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年12月25日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neprilysin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,6356
ポリマ－79,5261
非ポリマー1,1105
水34219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.845, 108.845, 113.071
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Neprilysin / Neutral endopeptidase / NEP / Enkephalinase / Common acute lymphocytic leukemia antigen / CALLA / ...Neutral endopeptidase / NEP / Enkephalinase / Common acute lymphocytic leukemia antigen / CALLA / Neutral endopeptidase 24.11 / CD10


分子量: 79525.508 Da / 分子数: 1 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAIN (residue 54-749) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MME OR EPN / プラスミド: PPICZ-ALPHA / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): YEAST / 参照: UniProt: P08473, neprilysin
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-TI1 / [2(R,S)-2-SULFANYLHEPTANOYL]-PHE-ALA / N-[N-[(S)-2-メルカプトヘプタノイル]-L-フェニルアラニル]-L-アラニン


分子量: 380.502 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H28N2O4S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.41 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年12月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→20 Å / Num. obs: 25414 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 2.55→2.75 Å / Rmerge(I) obs: 0.272 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.906 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.84 / SU B: 29.403 / SU ML: 0.621 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.482 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.35835 1186 5 %RANDOM
Rwork0.27614 ---
all0.2801 ---
obs0.28015 22350 97.24 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 51.364 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.12 Å21.06 Å20 Å2
2--2.12 Å20 Å2
3----3.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5595 0 69 19 5683
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0215790
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025073
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4911.9547836
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.668311845
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg13.0483695
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.73151037
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2842
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.026441
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021160
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.370.32217
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.3480.36428
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.7340.53
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2880.5371
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.2370.532
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.250.53
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.510.329
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3660.336
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined1.1150.53
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.1723461
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.26835572
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8122329
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.76132264
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.738 Å / Total num. of bins used: 10 /
Rfactor反射数
Rfree0.488 154
Rwork0.38 3237

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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