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- PDB-1r0d: HIP1R THATCH DOMAIN CORE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r0d
タイトルHIP1R THATCH DOMAIN CORE
要素Huntingtin Interacting Protein 12
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Endocytosis / Actin-binding / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of clathrin coat assembly / digestive system development / regulation of gastric acid secretion / regulation of clathrin-dependent endocytosis / clathrin light chain binding / postsynapse organization / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / clathrin coat assembly ...positive regulation of clathrin coat assembly / digestive system development / regulation of gastric acid secretion / regulation of clathrin-dependent endocytosis / clathrin light chain binding / postsynapse organization / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / clathrin coat assembly / clathrin-coated vesicle membrane / negative regulation of actin filament polymerization / clathrin adaptor activity / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / clathrin-coated vesicle / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / clathrin binding / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / cortical actin cytoskeleton / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / regulation of endocytosis / clathrin-coated pit / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / dendrite cytoplasm / receptor-mediated endocytosis / phosphatidylinositol binding / actin filament organization / synaptic membrane / regulation of actin cytoskeleton organization / : / SH3 domain binding / ruffle membrane / endocytosis / actin filament binding / positive regulation of protein binding / Clathrin-mediated endocytosis / dendritic spine / postsynaptic density / protein stabilization / positive regulation of apoptotic process / protein heterodimerization activity / apical plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / neuronal cell body / glutamatergic synapse / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / mitochondrion / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
I/LWEQ domain / I/LWEQ domain / Huntingtin-interacting protein 1, clathrin-binding domain / Clathrin-binding domain of Huntingtin-interacting protein 1 / Sla2 family / AP180 N-terminal homology (ANTH) domain / ANTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain ...I/LWEQ domain / I/LWEQ domain / Huntingtin-interacting protein 1, clathrin-binding domain / Clathrin-binding domain of Huntingtin-interacting protein 1 / Sla2 family / AP180 N-terminal homology (ANTH) domain / ANTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain superfamily / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain profile. / I/LWEQ domain / ENTH/VHS / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Huntingtin-interacting protein 1-related protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Brett, T.J. / Fremont, D.H. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structural definition of the F-actin-binding THATCH domain from HIP1R
著者: Brett, T.J. / Legendre-Guillemin, V. / McPherson, P.S. / Fremont, D.H.
履歴
登録2003年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Huntingtin Interacting Protein 12
B: Huntingtin Interacting Protein 12
D: Huntingtin Interacting Protein 12
E: Huntingtin Interacting Protein 12
F: Huntingtin Interacting Protein 12
G: Huntingtin Interacting Protein 12
H: Huntingtin Interacting Protein 12
I: Huntingtin Interacting Protein 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,8778
ポリマ－180,8778
非ポリマー00
水20,6991149
1
A: Huntingtin Interacting Protein 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6101
ポリマ－22,6101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Huntingtin Interacting Protein 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6101
ポリマ－22,6101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
D: Huntingtin Interacting Protein 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6101
ポリマ－22,6101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
E: Huntingtin Interacting Protein 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6101
ポリマ－22,6101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
F: Huntingtin Interacting Protein 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6101
ポリマ－22,6101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
G: Huntingtin Interacting Protein 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6101
ポリマ－22,6101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
7
H: Huntingtin Interacting Protein 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6101
ポリマ－22,6101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
8
I: Huntingtin Interacting Protein 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6101
ポリマ－22,6101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)148.200, 165.900, 109.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 132.40, 90.00
Int Tables number5
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Huntingtin Interacting Protein 12 / Hip1-related / Hip 12


分子量: 22609.607 Da / 分子数: 8 / 断片: C-TERMINAL THATCH DOMAIN, RESIDUES 771-971 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIP1R, HIP12, KIAA0655 / プラスミド: PGEX-4T1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: O75146
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: 1.75 M ammonium sulfate, 2.5% ethylene glycol, pH 4.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11101
21101
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 19-ID11.0332, 0.97967, 0.97954, 0.96430
回転陽極RIGAKU RU30021.5418
検出器
タイプID検出器日付詳細
CUSTOM-MADE1CCD2002年12月6日
RIGAKU RAXIS IV2IMAGE PLATE2002年10月27日Yale Mirrors
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SiMADMx-ray1
2Yale MirrorsSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.03321
20.979671
30.979541
40.96431
51.54181
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 147170 / Num. obs: 147170 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 23.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Rsym value: 0.043 / Net I/σ(I): 23.5
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.433 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Rsym value: 0.433 / % possible all: 95.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXD位相決定
SHARP位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→19.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 13317 4.9 %RANDOM
Rwork0.224 ---
all0.2241 147170 --
obs0.2241 147170 89.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 63.952 Å2 / ksol: 0.362315 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.55 Å20 Å2-1.35 Å2
2--9.25 Å20 Å2
3----4.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11598 0 0 1149 12747
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d16.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.86
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.282
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.13
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.394.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.236
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.379 1880 4.8 %
Rwork0.346 37251 -
obs--77.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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