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- PDB-1qz7: Beta-catenin binding domain of Axin in complex with beta-catenin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qz7
タイトルBeta-catenin binding domain of Axin in complex with beta-catenin
要素
  • Axin
  • Beta-catenin
キーワードCELL ADHESION / Beta-catenin / Axin / protein-protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


CDH11 homotypic and heterotypic interactions / positive regulation of heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / lung induction / positive regulation of branching involved in lung morphogenesis / cranial ganglion development / renal vesicle formation / renal inner medulla development / renal outer medulla development / nephron tubule formation / mesenchymal stem cell differentiation ...CDH11 homotypic and heterotypic interactions / positive regulation of heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / lung induction / positive regulation of branching involved in lung morphogenesis / cranial ganglion development / renal vesicle formation / renal inner medulla development / renal outer medulla development / nephron tubule formation / mesenchymal stem cell differentiation / beta-catenin-ICAT complex / Regulation of CDH19 Expression and Function / metanephros morphogenesis / genitalia morphogenesis / embryonic skeletal limb joint morphogenesis / neural plate development / glial cell fate determination / regulation of secondary heart field cardioblast proliferation / astrocyte-dopaminergic neuron signaling / canonical Wnt signaling pathway involved in mesenchymal stem cell differentiation / oviduct development / beta-catenin-TCF7L2 complex / regulation of nephron tubule epithelial cell differentiation / negative regulation of mesenchymal to epithelial transition involved in metanephros morphogenesis / regulation of timing of anagen / negative regulation of mitotic cell cycle, embryonic / Binding of TCF/LEF:CTNNB1 to target gene promoters / central nervous system vasculogenesis / RUNX3 regulates WNT signaling / regulation of centriole-centriole cohesion / Regulation of CDH11 function / regulation of centromeric sister chromatid cohesion / embryonic axis specification / cell development / Specification of the neural plate border / endodermal cell fate commitment / regulation of fibroblast proliferation / Scrib-APC-beta-catenin complex / lens morphogenesis in camera-type eye / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / mesenchymal cell proliferation involved in lung development / beta-catenin-TCF complex / dorsal root ganglion development / synaptic vesicle clustering / acinar cell differentiation / proximal/distal pattern formation / neuron fate determination / layer formation in cerebral cortex / dorsal/ventral axis specification / Formation of the nephric duct / positive regulation of endothelial cell differentiation / positive regulation of myoblast proliferation / establishment of blood-retinal barrier / fungiform papilla formation / sympathetic ganglion development / embryonic foregut morphogenesis / hindbrain development / lung epithelial cell differentiation / positive regulation of determination of dorsal identity / ectoderm development / positive regulation of skeletal muscle tissue development / regulation of calcium ion import / regulation of protein localization to cell surface / cellular response to indole-3-methanol / hair cell differentiation / endothelial tube morphogenesis / detection of muscle stretch / smooth muscle cell differentiation / presynaptic active zone cytoplasmic component / positive regulation of odontoblast differentiation / regulation of smooth muscle cell proliferation / cranial skeletal system development / midbrain dopaminergic neuron differentiation / histone methyltransferase binding / alpha-catenin binding / Germ layer formation at gastrulation / lung-associated mesenchyme development / establishment of blood-brain barrier / fascia adherens / negative regulation of oligodendrocyte differentiation / male genitalia development / apicolateral plasma membrane / flotillin complex / epithelial cell differentiation involved in prostate gland development / epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / Formation of definitive endoderm / embryonic brain development / beta-catenin destruction complex / adherens junction assembly / oocyte development / Formation of axial mesoderm / negative regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of protein sumoylation / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated
類似検索 - 分子機能
Axin beta-catenin binding / Axin-1/2, tankyrase-binding domain / Axin-like / Axin beta-catenin binding motif / Axin-1 tankyrase binding domain / DIX domain / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. / Domain present in Dishevelled and axin ...Axin beta-catenin binding / Axin-1/2, tankyrase-binding domain / Axin-like / Axin beta-catenin binding motif / Axin-1 tankyrase binding domain / DIX domain / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. / Domain present in Dishevelled and axin / RGS, subdomain 1/3 / Beta-catenin / Regulator of G protein signaling domain / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain superfamily / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Ubiquitin-like domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Catenin beta-1 / Axin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Xing, Y. / Clements, W.K. / Kimelman, D. / Xu, W.
引用ジャーナル: GENES DEV. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of a beta-catenin/Axin complex suggests a mechanism for the {beta}-catenin destruction complex
著者: Xing, Y. / Clements, W.K. / Kimelman, D. / Xu, W.
履歴
登録2003年9月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-catenin
B: Axin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,9682
ポリマ－65,9682
非ポリマー00
水55831
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1310 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area23720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.141, 75.041, 101.398
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.47, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Beta-catenin / PRO2286


分子量: 58211.438 Da / 分子数: 1 / 断片: Armadillo repeat region / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTNNB1 / プラスミド: PGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21* / 参照: UniProt: P35222
#2: タンパク質 Axin / Axis inhibition protein / xAxin


分子量: 7756.588 Da / 分子数: 1 / 断片: Beta-catenin binding domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: AXIN / プラスミド: PGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21* / 参照: UniProt: Q9YGY0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.45 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: PEG 6000, sodium citrate, isopropanol, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
12 mg/mlprotein1drop
220 mMTris1droppH8.5
30.15 M1dropNaCl
42 mMdithiothreitol1drop
50.1 Msodium citrate1reservoirpH5.6
615 %(v/v)isopropanol1reservoir
77 %(w/v)PEG4000-60001reservoir
85 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年12月5日
放射モノクロメーター: Si(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 37253 / Num. obs: 37253 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 40.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 17.8
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.702 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 3651 / Rsym value: 0.702 / % possible all: 99.3
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 50 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.529 / Mean I/σ(I) obs: 2.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1I7X

1i7x


解像度: 2.2→42.21 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 267694.88 / Data cutoff high rms absF: 267694.88 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 1310 5 %RANDOM
Rwork0.221 ---
obs0.221 26204 81.1 %-
all-26204 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.402 Å2 / ksol: 0.345268 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 54.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.86 Å20 Å28.65 Å2
2--0.36 Å20 Å2
3---0.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.28 Å
Luzzati d res low-50 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→42.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4117 0 0 31 4148
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.321.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.132
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.312
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.432.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 147 5 %
Rwork0.235 2795 -
obs-2942 55 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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